02蛋白质的结构2.pptVIP

（4） 相邻肽平面构成二面角 ：一个Cα原子相连的两个 肽平面，由于 N-Cα 和 Cα-C(羧基碳)两个键为单键， 肽平面可以分别围绕这两个键旋转，一个肽平面围绕 N-Cα(氮原子与α-碳原子)旋转的角度，用Φ表示。另 一个肽平面围绕 Cα-C(α-碳原子与羧基碳)旋转的角 度，用Ψ表示。这两个旋转角度叫二面角（dihedral angle)。 §2.3 蛋白质的结构 二面角 Φ角：肽平面围绕 N-Cα 旋转的角度 Ψ角：肽平面围绕 Cα-C 旋转的角度 二面角(Φ,Ψ)确定后，一个多肽链的二级结构就确定了。 §2.3 蛋白质的结构 规定： Φ＝0，当 Cα－C 两侧的 N1－C1 和 Cα-C2 呈 顺式排列时 Ψ＝0，当 Cα－C2 两侧的 Cα－N1 和 C2－N2 呈 顺式排列时 Φ: 0°～±180° 从 Cα 向 N1 看，顺时针旋转，为正， 反时针旋转，为负； Ψ： 0°～±180° 从 Cα 向 C2 看，顺时针旋转，为正， 反时针旋转，为负。 §2.3 蛋白质的结构 §2.3 蛋白质的结构 §2.3 蛋白质的结构 3、蛋白质二级结构主要类型 §2.3 蛋白质的结构 （1）α-螺旋 （2）β-折叠 （3）β-转角 （4）其它形式的二级结构 （1）α-螺旋（α-Helix）: 又称为 3.613 螺旋，Φ= -57°， Ψ= -47，结构要点： ●每 3.6 个氨基酸残基上升一圈，相当于 0.54nm ，相邻两个氨基酸残基间的距离为 0.15nm 。 §2.3 蛋白质的结构 ●多肽链绕一条固定轴旋转形成右手螺旋。 ●肽链中氨基酸侧链 R ，分布在螺旋外侧，其形状、大小及电荷影响α-螺旋的形成。 ●相邻两圈螺旋之间借肽键中 C＝O 和 N-H 形成许多链内氢健，即每一个氨基酸残基中的 NH 和前面相隔三个残基的 C＝O 之间形成氢键，这是稳定α-螺旋的主要键。 §2.3 蛋白质的结构 §2.3 蛋白质的结构 §2.3 蛋白质的结构 α-螺旋表示为：3.613 §2.3 蛋白质的结构 ●α-螺旋在许多蛋白中存在，如α-角蛋白、血红蛋白、肌红蛋白等，主要由α-螺旋结构组成。 ●螺旋的结构通常用“ SN ” 来表示，S 表示螺旋每旋转一圈所含的残基数，N 表示形成氢键的 C=O 与 H-N 原子之间在主链上包含的原子数。 §2.3 蛋白质的结构 -Cα-C-N-Cα-C-N-Cα-C-N-Cα-C-N-Cα-C-N-Cα-C-N-Cα- O ‖ O ‖ O ‖ O ‖ O ‖ O ‖ │ H │ H │ H │ H │ H │ H 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 n+5 π-螺旋 n+4 α-螺旋 n+3 310螺旋 螺旋的其他形式 310螺旋和π螺旋：不稳定的螺旋 ④ 甘氨酸的R 基为 H ，空间占位很小，也会 影响螺旋的稳定，也是α-螺旋的破坏者。 ① 酸性或碱性氨基酸集中的区域，由相同电荷相斥作用， 不利于α-螺旋形成； ② 较大的 R (如苯丙氨酸、色氨酸、异亮氨酸)集中的 区域，也妨碍α-螺旋形成； ③ 脯氨酸是α-螺旋的最大破坏者，因其α-碳原子位于 五元环上，不易扭转，加之它是亚氨基酸， 不易形成氢键，遇 Pro，α-螺旋中断； ●影响α-螺旋稳定的因素： §2.3 蛋白质的结构 （2）β-折叠(β-pleated sheets)又称β-片层、β-结构，其结构要点如下： ●有平行式和反平行式两种，平行式的折叠其Φ= -119，Ψ= +113。反平行折叠其Φ= -139，Ψ=+135。这种片层在丝心蛋白里大量存在。 ●相邻两个氨基酸残基的轴心 距离为0.35nm或0.325nm，侧链R基团交替地分布在片层平面的上下方，片层间有氢键相连； §2.3 蛋白质的结构 ●多肽链呈锯齿状（或扇面状）排列成比较伸展的结构； §2.3 蛋白质的结构 β-折叠片层的两种形式： 1、平行式 2、反平行式 §2.3 蛋白质的结构 反平行的β-折叠片 氢键 ≥2 侧面观 顶面观 R-基团突出于片层两端 多肽链几乎完全伸展 φ＝－139° ψ＝+135 ° §2.3 蛋白质的结构 平行的β-折叠片 氢键 顶面观 侧面观 ≥5 §2.3 蛋白质的结构 蛋白质中平行与反平行的混合结构 几乎所有的β-结构都倾向于右旋，因为单链总是趋向于向右扭转，与之对应的是链内氢键。 （3）β-转角 : 又称β-弯曲，β-回折或发夹结构。指蛋白质的多肽链在形成空间构象时经常会出现180°的回折，回折处的结构就称为β-转角。一般由四个连续的氨基酸