功能性α 螺旋模拟多元化α／β 主链图形评估：Bim BH3 区域模拟.PDFVIP

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2017-06-13 发布于天津
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功能性α 螺旋模拟多元化α／β 主链图形评估：Bim BH3 区域模拟.PDF

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功能性α 螺旋模拟多元化α／β 主链图形评估：Bim BH3 区域模拟

功能性α 螺旋模拟多元化α ／β 主链图形评估：Bim BH3 区域模拟主链正常图形中含有α 和β 氨基酸残基的肽低聚物在α 螺旋形成常规氨基酸（仅由α 氨基酸残基组成）的过程中产生。我们将介绍Bim BH3 区域的多元化α ／β 肽同系物氨基酸结合至两种配体蛋白质Bcl-xL 和Mcl-1 上BH3 确认位点的能力。这些蛋白质属于抗凋亡Bcl-2 家族成员，都紧紧结合至Bim BH3 区域。所有α ／β 肽同系物均保持Bim BH3 区域侧链序列，但各同系物含有周期性α 残余→β3 残余物质。前期工作已显示，与螺旋一侧β3 残余排成一行的ααβαααβ 图形可支持功能性 α 螺旋模拟，如今的结果更坚定了这一结论。当前研究提供对促使β3 残余盘旋围绕螺旋外围的 ααβ 和αααβ 图形功能性模拟的首次评估。我们发现αααβ 图形可支持Bim BH3 区域的有效模拟（如依附于Bcl-xL 的α ／β 肽晶体结构所示）、各种Bcl-2 家族蛋白质亲和以及大鼠胚胎纤维原细胞提取物凋亡信号感应。最佳αααβ 同系物显示出对蛋白水解降解的保护作用比Bim BH3 α 肽显著。 (250 Words)