典型蛋白质折叠中阳离子-π相互作用的特异性.pdfVIP

物理化学学报(WuliHuaxueXuebao) 2828 ActaPhys．一Chim．Sin．，2010，26(10)：2828-2832 October [Article】 www．whxb．pku．edu．cn 典型蛋白质折叠中阳离子一万相互作用的特异性 乔 辉 李晓琴 徐海松 孔令强 彭 宇 dE京工业大学生命科学与生物工程学院，北京 100124) 摘要： 蛋白质中的阳离子一仃相互作用是带正电荷的氨基酸(Lys、Arg)和芳香族氨基酸(Phe、Tyr、Trp)之间的一 种作用力．对 ／B类蛋白中两种典型折叠类型(单绕和双绕)的研究表明：(1)单绕结构中阳离子—仃相互作用的分 布密度大约是双绕结构中的2．6倍；(2)在单绕结构中，样本所含氨基酸残基数量与样本中阳离子—7r的数量有明 显的相关性，在双绕结构中没有发现类似的相关性：(3)Lys、Arg与Tyr在单绕中比在双绕中更容易形成阳离 子—7r相互作用；(4)Arg—Tyr组合在单绕中出现的几率较大，Arg—Phe组合在双绕中出现的几率较大；(5)阳离子一 仃相互作用在65％的单绕样本中形成阵列或分布在结构的首尾问． 关键词： 单绕；双绕； 阳离子—仃相互作用；特异性 中图分类号： O641 SpecificityofCation-zrInteractionsinTypicalProteinFolds QIAOHui LIXiao—Qin XUHai—Song KONGLing—Qiang PENGYu (SchoolofLfieScienceandBioengineering，BeijingUniversityofTechnology，Beijing 100124，P．R．China) Abstract： Inproteins，cation-~interactionsareformedbetweenpositivelychargedaminoacids(Lys，Arg)and raomaticaminoacids(Phe，Tyr，Trp)．Weinvestigatedthecation-Trinteractionsintwotypicalfoldingstructuresof B proteins，namely，thesinglywoundstructureandthedoublywoundsturcture．Theresultsrevealthat：(1)Thedistribution densityofcation-77-interactionsin singly woundstructuresisabout2．6 timesashigh ashtatin doublywound structures；(2)Insinglywoundstructures，acorrelationisobservedbetweentheamountofresiduesandhteircation一 77interactionswhilenocorrelationisobservedindoublywoundstructures；(3)Lys，ArgandTyrinsinglywound strucutresparticipatemoreeasilyincation一仃interactionsthanhtoseindoublywoundstructures；(4)Arg—Phepairsare preferredindoublywoundstructureswhileArg—Tyrpairsarepreferredinsinglywoundstructures；(5)Insinglywound structures