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唾液乳杆菌XH4B的α-半乳糖苷酶纯化及性质研究
现代食品科技 Modern Food Science and Technology 2014, Vol.30, No.1 唾液乳杆菌 XH4B 的α-半乳糖苷酶纯化及性质研究 杜新永，刘同杰，高世阳，何国庆 （浙江大学生物系统工程与食品科学学院，浙江省食品微生物技术重点实验室，浙江杭州 310058） 摘要：本研究通过超滤、Sephedax G200 凝胶过滤层析纯化来源于唾液乳杆菌XH4B （GeneBank 索引号：JX125456 ）的α-半乳 糖苷酶，并对其酶学性质进行了研究。结果表明，超滤时采用 100kDa 的滤膜，分子量大于100kDa 的组分有酶活。利用Sephadex G200 进行柱层析洗脱至370~400 min 时得到的组分表现出明显的α-半乳糖苷酶活力。SDS电泳结果表明，该酶的蛋白质单体分子量 为70~80 kDa，未变性的酶蛋白应为多聚体，总分子量大于100kDa。利用酶比活力计算的结果，相对于粗酶，超滤纯化效率为149.80%， 柱层析纯化效率为391.91% 。经响应面优化，确定唾液乳杆菌XH4B 来源的α-半乳糖苷酶最佳酶促反应条件为：柠檬酸缓冲液pH 值 + + 5.5，离子强度0.15 mol/L，反应温度52 ℃。该酶对pNPG 的Km 值为0.817 。相对于纯水，各类金属离子中，仅有K 和Na 对酶活 2+ 2+ 力有正向的激活作用，酶活力分别达到了102.50%和104.18%。EDTA (96.54%) ，Mg (91.53%)，Ca (82.51%)，以及DTT (79.38%) 2+ 2+ 2+ 3+ 能够较大限度保留酶活力，而Zn 、Cu 、Pb 、Fe 和Vc 则显著阻碍了酶促活力，仅能保留5~7% 。 关键词：乳酸菌；唾液乳杆菌；α-半乳糖苷酶；超滤；凝胶过滤；酶学性质 文章篇号：1673-9078(2014)1-137-142 Purification and Catalyst Kinetics of α-galactosidase Derived from Lactobacillus salivarius XH4B DU Xin-yong, LIU Tong-jie , GAO Shi-yang, HE Guo-qing (Biosystem Engineering and Food Science of Zhejiang Univeristy, Zhejiang provincial Key laboratory of Food Microbiology, Hangzhou 310058, China) Abstract: In this study, α-galactosidase was derived from Lactobacillus salivarius XH4B (GeneBank accession number: JX1125456), and purified by super filtration and size exclusive chromatography of Sephedax G200. The results showed that the compounds with molecular weight (MW) more t
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