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通过控制喷雾干燥参数提高乳清蛋白的乳化性能 摘要 乳清浓缩蛋白是食品中球蛋白的主要来源，主要用作乳化、发泡和胶凝材料。这些乳清蛋白主要以粉状形式使用并通过喷雾干燥的方法获得。众所周知，乳清蛋白中的主要成分β-乳球蛋白在液液界面的吸附性受加热温度影响很大。本研究关注在四种不同进气温度（170℃到260℃）下，通过喷雾干燥得到的四种乳清蛋白粉不同程度的蛋白质溶解度、变性和最终使用性质。通过高效液相色谱法评估蛋白质变性后，本实验研究了溶液的粒径以及流变性与喷雾干燥参数的关系。我们的研究结果表明，用5%（w/w）蛋白样品稳定的水包油乳液表现为剪切变稀，并且喷雾干燥条件越苛刻（更多蛋白质变性），乳液越稀。乳状液表观粘度测定条件：20℃，50 s-1剪切率，0.08 Pa s（干燥前），0.05-0.018 Pa s（干燥后），进气温度170-260℃。这些乳状液流变特性的不同与溶液的粒径大小相关，对于乳液的粒径分布分析表明乳液颗粒吸毒与喷雾干燥强度正相关。我们的结果将讨论如何优化与蛋白质表明活性相关的喷雾干燥过程。 简介 乳清浓缩蛋白是食品中乳化剂球蛋白的主要来源。除了脂肪、乳糖和盐，乳清浓缩蛋白的干物质包含了大量的β-乳球蛋白（w80%）,α-乳清蛋白（w15%）和其他的球蛋白。由于其表面活性性能包括降低界面张力，球蛋白单独或与酪蛋白混合均能吸附液滴表面来稳定水包油乳剂(Dickinson, 2001; Sourdet, Relkin, Fosseux, Aubry 2002)。在其原有的结构中，乳清蛋白紧凑、刚性的结构是靠分子内键（即疏水性），氢键、静电以及二硫键形成的。 许多研究都致力解决热处理对溶液或乳液中乳清蛋白的影响。根据文献，加热溶液或乳液中的乳清蛋白时超过70℃，将使其变性，导致乳清蛋白分子展开并暴露其反应位点(Galani Apenten, 1999; Millqvist-Fureby, Elofsson, Bergenst?hl, 2001; Relkin, 1996)，影响泡沫盒乳液的稳定(Livney, Corredig, Dalgleish, 2003; Millqvist-Fureby et al., 2001; Relkin, Bernard, Meylheuc, Vasseur, Courtois, 2007; Sourdet, Relkin, César, 2003)。 活性基团的暴露增加了吸附在相同或不同液滴上的蛋白质相互之间的吸引，导致了液滴的絮凝(Demetriades et al., 1997; Hunt Dalgleish, 1995; McClements, 2004; Sliwinski et al., 2003)。 研究也表明这些控制下的热诱导处理能提升球蛋白的乳化和起泡性能（(Dickinson Parkinson, 2004; Demetriades, Coupland, McClements, 1997; Euston, Finnigan, Hirst, 2000; Hunt Dalgleish, 1995; Kiokias Bot, 2005; Kiokias, Dimakou, Oreopoulou, 2007; Livney et al., 2003; Relkin et al., 2007; Relkin, Hagolle, Dalgleish, Launay, 1999; Sliwinski, Roubos, Zoet, van Boekel, Wouters, 2003; Sourdet et al., 2003)。Tcholakova, Denkov, Ivanov, and Campbell (2006)证明了加热之后乳液的稳定性能通过额外的蛋白质吸附以及吸附分子间二硫键的形成得到进一步的提升。也因此，多层吸附和空间斥力增强。 尽管有一些研究关注了热处理对乳化前或乳化后蛋白溶液的影响，但很少有人关心在条件下，通过喷雾干燥所获得的球蛋白的功能化(Anandharamakrishnan, Rielly, Stapley, 2008; Bernard, Broyart, Vasseur, Granda, Relkin, 2008; Relkin et al., 2007)。在上一次研究中，我们评估了喷雾干燥对乳清浓缩蛋白最终使用性能的影响，包括通过热量参数以及荧光性能评估蛋白质的变性凝聚、探究蛋白质的溶解度和结构组成的损失以及其在液体泡沫中的属性(Relkin et al., 2007)。 在目前的研究中，我们测定了喷雾干燥的操作条件对于蛋白质的变性、聚合物的形成（通过高效液相色谱法）以及其乳化特性的影响。 喷雾干燥处理过程中进气温度控制