大肠杆菌Sec依赖性蛋白质转运途径_张友鸿.pdfVIP

DOI :10.13309/j .cnki .pmi .2000.04.018 　6　4 　　　　　　　　　　　 　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　微生物学免疫学进展 2000 年第 28 卷第 4 期 大肠杆菌 Sec 依赖性蛋白质转运途径 张友鸿 综述 , 杨克恭 审校 (中国医学科学院 　中国协和医科大学 　基础医学研究所 , 北京 　100005) 摘 　要 :与真核细胞蛋白质外运方式不同 , 大肠杆菌分泌蛋白的合成和跨内膜转运 是不偶联 的 , 对于 一些小分 子蛋 白质(例如噬菌体 M 13 外壳蛋白)不需要其它 分子协 助能自 发保持松 散构象 从核糖 体定位 到质膜 , 而对 于大的 蛋 白质分子 , 尤其含有疏水结构域或疏水 信号 肽 , 需要其 它分 子伴侣 的协 助以保 持转 运感 受状态 才能 被有效 转运 。 除了这种依赖 Scc(secreto ry)蛋白的一般分泌途径以外 , 还 存在其 它 Sec 非依赖 性的 T at 途径〔1 , 2〕等 。 本 文对大 肠 杆菌 Sec 依赖性蛋白质转运途径进行综述 。 关键词 :大肠杆菌 ;Sec 蛋白 ;转运途径 中图分类号 :R378.2 +1　 　　文献标识码 :A 　　　文章编号 :1005-5673(2000)-04-0064-05 　　蛋白质合成后的定向转运机制的研究是分子生 于信号肽中间 , 由 10 ～ 15 个疏水氨基酸残基组成 , 物学的重要课题之一 。 1999 年诺贝尔生理 学或医 富含 Ala 、Leu 。 C 区位于信号肽 C 端 , 富含亲水氨 学奖获得者是提出蛋白质转运的“信号假说”的德裔 基酸 , 能被信号肽酶识别 。真核细胞分泌蛋白的信 美国科学家 Blobel 。1975 年 Blobel 提出“信号假说” 号肽组成与上述类似 。 认为 :分泌蛋白的生物合成象细胞质中一般蛋白质 各种分泌蛋白的信号肽在序列上并未发现有同 一样 , 系在自由核糖体内开始的 , 当其 N 末 端的信 等性 , 似乎也没有严格的专一性 。 例如大鼠的胰岛 号肽延伸出核糖体后 , 即被内质网膜上的受体识别 , 素原接上原核或真核细胞的信号肽能通过大肠杆菌 并与之结合 。在信号肽穿越膜后 , 即被内质网内膜 膜而分泌至胞外 , 信号肽的基本功能是通过静电引 的信号肽酶水解 。正在合成的新生肽随即通过蛋白 力和疏水作用与质膜(内膜)相互作用 , 在前体蛋白 孔道穿越脂双层进入内质网 。“信号假说”原来是针 质分子的定位及转运的早期阶段发挥作用 。信号肽 对分泌蛋白如何跨越内质网膜进行运送而提出的 , 与磷脂单层表面作用时呈现 β 结构 , 当进入磷脂双 后来已扩展到一些其它蛋白质的跨膜运送 。 层的疏水环境时呈现 α螺旋构象 , 这一构象改变能 大肠杆菌合成的蛋白质大约有 20 %转 运到胞 驱使成熟结构域中 10 ～ 15 个氨基酸残基插入磷脂 质外〔3〕 , 其中大部分是通过一系列 Sec 蛋白(SecA 、 双层 。 信号肽从亲水到疏水环境的构象改变是信号 SecB 、SecY 等)转