蛋白质化学1综述.ppt

第三章 蛋白质的化学;重难点;第一节 蛋白质是生命的物质基础 第二节 蛋白质的化学组成 第三节 蛋白质的分子结构 第四节 蛋白质的结构与功能;; 第一节 蛋白质是生命的物质基础 ;;蛋白质;第二节 蛋白质的化学组成;一.什麽是蛋白质 复习糖和脂 蛋白质(Protein)是由许多不同的氨基酸，按照一定的顺序，通过肽键连接而成的一条或多条肽链构成的生物大分子。;;糖、脂、蛋白质的差别;二.蛋白质的元素组成 主要的： C H O N 　50~55% 6~8% 19~24% 13~19% 微量的： S P Fe Cu Zn Mo I ;;氨基酸的结构;氨基酸的结构通式(除脯氨酸);氨基酸的结构特点;2.不同的α-氨基酸，其R侧链不同。它对蛋白质的空间结构和理化性质有重要的影响。;3.除R侧链为氢原子的甘氨酸外，其他氨基酸的α-碳原子都是不对称碳原子，可形成不同的构型，具有旋光性质。 基本氨基酸皆为L－型。;要求记住表3－3中氨基酸的结构;;丙氨酸的3位C原子;;;;;;丝氨酸Ser;;;;;色氨酸Trp;;;;氨基酸的分类;1带负电荷的酸性氨基酸 谷、天 2带正电荷的碱性氨基酸 精、赖、组 3极性不带电荷氨基酸：含羟基：丝、苏、酪，酰胺基：谷胺、天胺，巯基：半及甘 4非极性氨基酸：具有烷烃链、甲硫基、苯环、吲哚基、亚氨基等的氨基酸，丙、缬、 亮、异亮、甲、苯、色、脯;;（四）氨基酸的性质;氨基酸的两性性质;氨基酸的两性性质;氨基酸的等电点;pHpI 阳离子 向负极移动;pH=pI 两性离子 不移动;氨基酸带电荷性质、数量取决于氨基酸的pI与所处环境的pH 酸性氨基酸的pI为何偏酸，碱性氨基酸的pI为何偏碱;（三）氨基酸的分离与分析 　 分配层析 　 离子交换层析　 　 ;分配层析的原理是根据分配系数原理 　　　一种氨基酸在互不混溶的固定相与移动相中分配时，在一定温度下达平衡后，氨基酸在两相中的浓度之比为一常数，称为分配系数;若氨基酸在固定相中溶解度高，分配系数小 若氨基酸在流动相中溶解度高，分配系数大;纸层析时，以纸纤维吸附的水为固定相，有机溶剂为流动相， 非极性氨基酸流动速度快，???性氨基酸流动速度慢。;Ileu Ala Asp;离子交换层析;;阳离子交换柱;;第三节　蛋白质的分子结构;;;;一、蛋白质的一级结构;蛋白质是由氨基酸构成的，氨基酸是通过肽键相连的。;肽:氨基酸通过肽键相连的化合物;氨基酸残基;;肽的表示法; 谷胱甘肽（GSH）;鹅膏毒环肽;胰岛素;蛋白质一级结构小结;蛋白质一级结构测定包括了蛋白质分子中氨基酸的组成和排列顺序的分析 1、N末端氨基酸的分析 2、C末端氨基酸的分析 ;; 　C末端氨基酸的分析 　（1）肼解法 　（2）羧肽酶法 　 　;DNFB法;Edman法;肼解法;－Leu－Glu－Phe－COOH ;;蛋白质的构象;构型和构象的概念;;　　　　　　　　　 二硫键　　　　　　　　　离子键 配位键　　　　　　　　　氢键 范德华力　　　　　　　　疏水作用;二硫键;离子键;;配位键;肌红蛋白;;氢　键;范德华力：原子、基团或分子之间的一种弱的相互作用 ;疏水作用;;蛋白质分子中的化学键;（二）蛋白质的二级结构;二级结构的主要类型;肽键性质;肽单位（peptide unit）或肽平面：肽键与相邻的两个α－碳原子所组成的基团;α- 螺旋为右旋螺旋;每3.6个氨基酸螺旋上升一圈，螺距为5.4 ?，每个氨基酸残基高度为1.5 ? ; α- 螺旋特征; 蛋白质α- 螺旋特征;; 蛋白质的β-折迭;反式β折叠;肽链中氨基酸残基的R基分布在折叠的上下;蛋白质的β -转角;超二级结构 　　二级结构彼此相互作用，组合在一起，形成有规则的二级结构组合体 ;（四）结构域：相邻的超二级结构相互作用，在空间上形成一些相对独立的致密的三维实体，叫结构域，它介于超二级结构与三级结构之间 ;蛋白质的三级结构;肌红蛋白;蛋白质的四级结构;血红蛋白的四级结构;蛋白质的结构层次; 第四节 蛋白质结构与功能的关系;;;　二、蛋白质的高级结构与功能的关系;加压素 H2N-Cys-Tyr-Phe-Gln-Asn-Cys-Pro-Arg-Gly-CO-NH2;生物进化;不同生物细胞色素C的差异;分子进化图;镰刀型细胞贫血症;当血红蛋白β链的Glu变为Val后，导致血红蛋白B链的负电荷减少，使血红蛋白β链容易相互缠绕，发生聚合，携氧量下降;镰刀型细胞贫血症 (Sickle Cell