第03章酶-华南师范大学生命科学学院.ppt

What is the difference between an enzyme and a protein? Substrates, products, and enzymes Enzymes catalyze the rate at which substrates are converted to product 别构酶调节酶活性的机理 1、对称或协同模型（symmetry or concerted model,也称齐变模型、MWC模型） 1965年由Monod、Wyman和Changeux提出。 该模型的要点 : 2、序变模型（sequential model，也称KNF模型） 1966年由Koshland、Nemethy和Filmer提出。 该模型的要点 : 1963年，Monod等首次提出别构酶的概念。 Monod认为别构酶应具备以下特征： 一般含有多个亚基; 别构剂（allosteric effectors）能够结合于别构酶，并引起它的催化活性发生变化，这一点可能反映了别构酶四级结构的改变。 现已证明，上述观点是正确的。 1. 大都是寡聚酶，含有两个或两个以上的 亚基。具四级结构 。 2. 酶分子上含两个中心或部位：活性中心 （活性部位）和别构中心（别构部位） 3. 具有别构效应P139，P37 4. 很多别构酶的动力学曲线呈S形曲线 别构酶的特点 动力学特征不符合米氏公式，它们的反应速度对底物浓度作图的图形呈S形曲线,而不是米氏公式特有的双曲线形。 别构酶的催化速度对底物浓度的变化十分敏感，几乎是“全”或“无”的。 为了解释别构酶的S型动力学曲线，提出了模型： 1）序变模型 2）齐变模型 三、共价调节酶 （covalent regulatory enzyme） 基本特征P143 主要种类P144 特点： ①这类抑制剂与酶蛋白的结合是可逆的； E＋I?EI ②非共价结合； ③可用物理方法除去。 根据抑制剂与底物的关系，可逆抑制作用分为三种类型： 2、可逆抑制作用 （reversible inhibition） 特点： ①抑制剂与底物结构相似； ②I与S竞争同一种酶的活性中心结合（非共价）； ③抑制程序取决于［I］/［S］的比例。 ?可以用增加底物浓度的方法来解除这种抑制。 P136曲线图 （1）竞争性抑制（competitive inhibition） 可逆抑制作用(reversible inhibition)及其动力学 （1）竞争性抑制作用（competitive inhibition） E+I EI 例: 丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制作用 竞争性抑制作用动力学方程的讨论 A、与标准米氏方程比较 B、当[ I ]→0时，方程还原成米氏方程。 [ I ]→∞时， C、取方程的倒数，进行双倒数作图 特点： ①I与S结构不相似； ②I与E在活性中心外的部位结合； ③抑制取决于抑制剂的绝对浓度，不管底物浓度有多高，不能用增加底物的方法去除抑制。 P136曲线图 （2）? 非竞争性抑制 （noncompetitive inhibition） （2）非竞争性抑制作用（noncompetitive inhibition） E+S →ES ESI E+I → EI ESI ② 非竞争性抑制作用动力学方程讨论 A、与米氏方程比较 B、 当[I]→0 [I]→∞ C、取方程倒数，进行双倒数作图 I不能与E 直接结合，I只能与结合了底物的酶结合；I反而增加了E与S的亲和力，使 E＋S?ES朝ES方向进行。 E＋S ? ES ? E＋P ES＋I ? ESI P137曲线图 （3）? 反竞争性抑制 （uncompetitive inhibition） 动力学方程的讨论 A、与米氏方程比较 B、双倒数作图 Vmax Km 竞 争 性 抑 制 不变 增加 非竞争性抑制 减小 不变 反竞争性抑制 减小