(食品生化复习.docVIP

第五章 酶 酶是生物体活细胞产生的，在细胞内、外均能起催化作用并有高度专一性的特殊蛋白质。 酶的化学本质是蛋白质，具有蛋白质的一切性质。 不是所有蛋白质都是酶。 酶的分类 按组成成分来分：简单蛋白酶 、复合蛋白酶 按分子特点来分：单体酶 、寡聚酶 、 多酶体系 细胞中的许多酶常常是在一个连续的反应链中起作用，即前一个反应的产物是后一个反应的底物。在完整细胞内的某一代谢过程中，由几个酶形成的反应体系，称为多酶体系。 酶与一般催化剂的共性 1、用量少而催化效率高 2、不改变化学反应的平衡点 3、可降低反应的活化能 酶作为生物催化剂的特性 1、催化效率极高 2、酶的作用具有高度的专一性 3、酶易失活，从而丧失原有催化活力 4、酶活力可调节控制 5、酶的催化活力可能与辅酶、辅基和金属离子有关 影响酶反应速度的因素 底物浓度 酶浓度 温度 pH值 酶原的激活和激活剂 酶的抑制作用和抑制剂 固定化酶 将水溶性酶用物理或化学方法处理，固定于高分子支持物(或载体)上而成为不溶于水，但仍有酶活性的一种酶制剂形式，称固定化酶。 酶的固定化方法：吸附法、包埋法、共价结合法、交联法。 固定化酶与传统酶的比较 传统酶缺点：一次性使用、产物分离和纯化难度大、稳定性差 固定化酶优点：反复使用、易将酶与反应液分离、稳定性好 第十九章 蛋白质加工化学 蛋白质的功能性质：在食品加工、贮藏和销售的过程中，蛋白质对人们所期望的食品特征作出贡献的那些物理化学性质。 蛋白质的功能性质分类： （1）水化性质：取决于蛋白质与水之间的相互作用，包括水的吸附与保留、湿润性、膨胀性、粘合、分散性、溶解性等 （2）结构性质：如沉淀、凝胶、组织化、面团的形成等 （3）表面性质：蛋白质的起泡、乳化等方面的性质 （4）感官性质：颜色、气味、口味等 上述几类性质是相互关联的。 蛋白质的水化性质 蛋白质与水的相互作用 ： 氢键、疏水相互作用、离子相互作用 影响蛋白质结合水的因素： （1）内在因素：蛋白质自身的状况，如蛋白质形状、浓度、表面积大小、蛋白质粒子表面极性基团数目、是否具有多孔结构等 （2）环境因素：温度pH、盐离子种类盐浓度 蛋白质溶液是非牛顿流体，其粘度系数随其流速的增加而降低，这种现象称之为“剪切变稀”。 原因如下：（1） 分子朝着流动方向逐渐取向，使得摩擦阻力降低； （2） 蛋白质水化球朝着流动方向变形； （3） 氢键和其它弱键的断裂使得蛋白质很快分散。 影响蛋白质流体粘度性质的因素： （1）蛋白质分子的固有特性，例如分子大小、体积、结构、电荷数及浓度的大小等； （2）蛋白质和溶剂间的相互作用； （3）蛋白质分子之间的相互作用。 蛋白质的凝胶作用 定义：变性的蛋白质分子聚集并形成有序的蛋白质空间网络结构的过程。 形成网络的主要作用力：疏水交互作用、静电相互作用、氢键、二硫键 凝胶的分类 （1）热可逆凝胶：在加热时融解，冷却后又可重新通过氢键形成凝胶； （2）热不可逆凝胶：这类凝胶一旦形成就通过二硫键维持其稳定的结构状态，不易受加热等因素的影响。 影响蛋白质凝胶形成的因素： （1）蛋白质的浓度：浓度越大越有利于蛋白质凝胶的形成 （2）蛋白质的结构： 二硫键、巯基含量高→ 强化分子间的网状结构 →形成的凝胶强度高（不可逆凝胶）； （卵清蛋白）；相反含二硫键少的蛋白质可形成可逆凝胶。 （明胶蛋白） （3）温度：加热→ 疏水交互作用↑、内部巯基暴露、二硫键形成↑，利于凝胶形成 （4）pH：pH 在pI 附近时易形成凝胶 蛋白质的起泡性质： 定义：蛋白质在气－液界面形成坚韧的薄膜使大量气泡并入和稳定的能力 蛋白质作为起泡剂的必要条件: 必须快速地吸附至气－水界面 必须易在界面上展开和重排 必须在界面上形成一层粘合性膜 影响蛋白质起泡性质的因素： （1）溶解度：蛋白质的高溶解度是具有良好起泡能力和稳定性的先决条件 （2） pH ：一般来说，蛋白质在pH=pI时，溶解度小→起泡能力差；溶解度小 →表面粘度↑ →稳定泡沫； 蛋白质分子间静电相吸 →蛋白质膜厚度硬度↑ →稳定泡沫 （3）盐 ：盐能影响蛋白质的溶解度、粘度、展开和聚集。如NaCl ：溶解度↑ →发泡性能↑；二价阳离子（Ca2+、Mg2+）：在蛋白质的羧基之间形成桥接→ 泡沫稳定性↑ （4）糖：粘度↑→在界面上较难展开→损害起泡能力，同时泡沫中薄层液体的排出↓→稳定性 ↑。因此，加工过程中常在后阶段加入糖。 （5）脂：脂类对蛋白质的起泡和泡沫的稳定性都不利。 （6）蛋白质浓度：蛋白质浓度↑→粘度↑→气泡稳定性↑ ；浓度为2－8%(W/V)，起泡能力最大 （7）搅拌时间、强度 常用的起泡方法： 鼓泡、打擦、振荡 蛋白质组