生物化学第二章蛋白质描述.ppt

目 录 一、蛋白质的种类、含量与分类 二、氨基酸 三、肽 四、蛋白质的结构 五、蛋白质的性质 六、食物中的蛋白质 七、蛋白质的分离与纯化 一、蛋白质的化学组成与分类 主要组成元素：C、H、O、N、S 及 P、Fe、Cu、Zn、Mo、I、Se 等微量元素。 百分数约为：碳占50~55%，氢占6~8%，氧占20~30%，氮占15~18%及硫占0~4%。大多数蛋白质所含氮素约为16%，因该元素容易用凯氏(Kjeldahl)定氮法进行测定。 故蛋白质的含量可由氮的含量乘以6.25(100/16)计算出来: 即：蛋白质含量＝6.25×样品含氮量 简单蛋白质 这类蛋白质只含由?-氨基酸组成的肽链，不含其它成分 1、清蛋白： 广泛存在于生物体内，如血清清蛋白、乳清蛋白等。 2、球蛋白： 普遍存在于生物体内，如血清球蛋白、肌球蛋白和植物种子球蛋白等。 3、谷蛋白： 如米谷蛋白和麦谷蛋白等。 4、醇溶谷蛋白： 这类蛋白质主要存在于植物种子中。如玉米醇溶蛋白、麦醇溶蛋白等。 5、组蛋白： 分子中组氨酸、赖氨酸较多，分子呈碱性。如小牛胸腺组蛋白等。 6、鱼精蛋白： 分子中碱性氨基酸特别多，因此呈碱性。如鲑精蛋白等。 7、硬蛋白： 这类蛋白是动物体内作为结缔及保护功能的蛋白质。例如，角蛋白、胶原、网硬蛋白和弹性蛋白等。 结合蛋白质 由简单蛋白与其它非蛋白成分结合而成 1、核蛋白： 辅基是核酸，如脱氧核糖核蛋白、核糖体、病毒等。 2、脂蛋白： 与脂质结合的蛋白质，脂质成分有磷脂、固醇和中性脂等。 3、蛋白和粘蛋白： 辅基成分为半乳糖、甘露糖、硫酸或磷酸等。 4、磷蛋白： 磷酸基通过酯键与蛋白质中的丝氨酸或苏氨酸残基侧链相连。如酪蛋白、胃蛋白酶等。 5、血红素蛋白： 辅基为血红素，它是卟啉类化合物。 6、黄素蛋白： 辅基为黄素腺膘呤二核苷酸。如琥珀酸脱氢酶 7、金属蛋白： 与金属直接结合的蛋白质。 生物体内常见氨基酸的分类： 蛋白质氨基酸： 蛋白质中常见的20种氨基酸 稀有的蛋白质氨基酸：蛋白质组成中，除上述20种常见氨基酸外，从少数蛋白质中还分离出一些稀有氨基酸，它们都是相应常见氨基酸的衍生物。如4-羟脯氨酸、5-羟赖氨酸等。 非蛋白质氨基酸：生物体内呈游离或结合态的氨基酸。 蛋白质氨基酸 蛋白质中存在的20种氨基酸，除脯氨酸外，在其α-碳原子上都有一个自由的羧基及一个自由的氨基；由于脯基酸的α-氨基被取代，它实际上是一种α-亚氨基酸。此外，每种氨基酸都有一个特殊的R基团。 生物体内常见氨基酸的分类： 蛋白质氨基酸： 蛋白质中常见的20种氨基酸 稀有的蛋白质氨基酸：蛋白质组成中，除上述20种常见氨基酸外，从少数蛋白质中还分离出一些稀有氨基酸，它们都是相应常见氨基酸的衍生物。如4-羟脯氨酸、5-羟赖氨酸等。 非蛋白质氨基酸：生物体内呈游离或结合态的氨基酸。 二十种常见蛋白质氨基酸的分类、结构及三字符号 中性脂肪族氨基酸 中性脂肪族氨基酸 酸性氨基酸及酰胺 碱性氨基酸 杂环氨基酸 芳香族氨基酸 非蛋白质氨基酸 除去蛋白质的20种普通氨基酸及少数稀有氨基酸外，已发现有150多种其它氨基酸，存在于各种细胞及组织中，呈游离状态或者结合状态，但并不存在于蛋白质中，所以称为非蛋白质氨基酸 。 L-瓜氨酸、 L-鸟氨酸：参加尿素循环； β-丙氨酸：维生素前体； γ-氨基丁酸：神经递质； D-谷氨酸、 D-丙氨酸：细菌细胞壁的组分。 氨基酸的性质 （一）一般物理性质 溶解度：水中溶解度差别较大， 不溶于有机溶剂。 熔点：氨基酸的熔点极高，一般在200℃以上。 光吸收性：可见光区无光吸收，参与蛋白质组成的20种氨基酸中色氨酸(Trp)、酪氨酸(Tyr)和苯丙氨酸(Phe)的R基团中含有苯环共轭双键系统，在紫外光区显示特征的吸收谱带，最大光吸收（?max）分别为280、275、和257nm。由于大多数蛋白质都含有这些氨基酸残基，因此用紫外分光光度法可测定蛋白质含量。 旋光性：氨基酸具有旋光性（除甘氨酸外），采用（＋）和（－）表示，（＋）代表右旋，（－）代表左旋。物质的旋光性与手性原子上的构型没有确定的关系。 左旋（- ）：能使偏振光向左； 右旋（+）：能使偏振光向右。 旋光特性表示： 比旋光度[α]D 味感：不同味道（与构型有关）：甜、苦、鲜、酸味。 TryTyrPhe的 紫外吸收光谱 α-氨基酸的构型： 构型