生物化学讲义..doc

蛋白质 元素组成C、H、O、N、S、P、Fe、Zn?-?-每100份蛋白质中约含16份N（即:每1gN相当于6.25g蛋白质） 2.1 蛋白质的分类 按蛋白质的分子组成，分子形状，溶解度，生物功能等进行分类。 2.1.1 根据分子形状分类 ①球状蛋白 ②纤尘维状蛋白 ③膜蛋白 2.1.2 根据分子组成分类 (1)简单蛋白质； (2)结合蛋白质； 2.1.3 根据功能分类 2.2 蛋白质的组成的单位-----氨基酸 完全水解的产物是各种AA的混合物。部分水解的产物是各种大小不等的肽段和AA。 氨基酸与蛋白质AA、非蛋白质AA。 2.2.1 AA的结构通式 氨基酸的立体异构体: D-AA ; L-AA 2.2.2 AA的分类 （1）蛋白质中常见的氨基酸 见表2-2 依AA的极性状况及其在PH = 6～7间是否带电而分为 ①非极性氨基酸 ②极性不带电荷 ③极性带负电荷 ④极性带正电荷 （2）蛋白质中不常见的氨基酸 （3）非蛋白质氨基酸 2.2.3 AA的重要理化性质 （1）两性解离和等电点 ①何谓氨基酸的等电点PI? ②PI值： （2） AA的化学性质 ①与水合茚三酮反应；②与甲醛反应；③与2,4-二硝基氟苯(DNFB)反应；⑤与亚硝酸反应；⑥ 与荧光胺反应；⑦与5,5’-双硫基-双(2-硝基苯甲酸)反应。 2.3 肽 寡肽；多肽；蛋白质。 2.3.2 生物活性肽的功能 生物活性肽：谷光甘肽；催产素和升压素。促肾上腺皮质激素。 活性肽的来源 （1）体内途径 （2）体外途径 2.3.4 活性肽的应用 第一个被阐明化学结构构的蛋白质--胰岛素 一级结构确定的原则: 蛋白质的空间构象（构象或高级结构） 概念、肽键与酰胺平面 （1） 稳定蛋白质空间结构的作用力 1 共价键: 肽键，二硫键。维持一级结构 2 次级键: 氢键，疏水键，盐键，范德华力等。维持空间（高级）结构。 （2） 蛋白质的二级结构 概念 ①а-螺旋结构；②B-折叠；③ β凸起；④ ?-转角（ β-弯曲、发夹结构）；⑤无规卷曲 （3） 超二级结构与结构域；（4） 蛋白质的三级结构；（5）蛋白质的四级结构及亚基。 2.5 蛋白质分子结构与功能的关系2.5.1 蛋白质一级结构与功能的关系 (1) 种属差异. (2)分子病 2.5.2 蛋白质构象与功能的关系 别构现象: 2.6 蛋白质的性质与分离、分析技术 2.6.1 蛋白质的性质 （1）蛋白质的相对分子质量 （2）蛋白质的两性电离及等电点、蛋白质的PI？ 蛋白质的PI决定于所含的AA的种类与数量。（1）蛋白质分子中所含的碱性氨基酸较多，其等电点偏碱。（2）蛋白质分子中含酸性氨基酸较多，则其等电点偏酸。（3）蛋白质分子中含酸性和碱性氨基酸残基数目相近，其等电点大多为中性偏酸。 等电点时，蛋白质颗粒在溶液中溶解度最小，容易沉淀析出；黏度、渗透压、膨胀性以及导电能力均为最小。 电泳----自由界面电泳：区带电泳：纸上电泳； 凝胶电泳；凝胶电泳坛，园盘电泳；平板电泳；等电聚焦电泳： （3）蛋白质的变性 ① 变性作用与变性蛋白质。② 变性因素； ③蛋白质变性后的特点； ④ 蛋白质的复性；⑤ 变性与凝固的应用。 （4）蛋白质的胶体性质 ---布朗运动，丁道尔现象，电泳现象，不能透过半透膜，具有吸附能力。 （5）蛋白质的沉淀反应 在蛋白质溶液中加入适当试剂，①破坏其水膜或②中和了蛋白质的电荷，造成蛋白质胶体溶液不稳定而出现沉淀。 1、加盐。盐析。分段盐析。2、加有机溶剂。3、加重金属盐。4、加某些酸类。 （6）蛋白质的颜色反应 1、 双缩脲反应 (用途：可定性、定量测定蛋白质) ④ 乙醛酸反应 （鉴定色氨酸及含色氨酸的蛋白质） ⑤ 坂口反应 （测Arg及含Arg精氨酸的蛋白质） （7）蛋白质的含量测定 双缩脲量法、酚试剂法、考马斯亮蓝染色法、紫外光吸收法、凯氏定氮法及其它方法。 核酸 3.1 核酸组成成分 3.1.1 戊糖: 核糖和脱氧核糖　 3.1.2 含氮碱 3.1.3 核苷----连接、结构： 3.1.4 核苷酸 （1）核苷酸的连接结构和功能 （2）核苷酸的性质 3.3.2 DNA双螺旋的构象类型 （与相对湿度及溶液浓度有关） A-DBA、B-DNA、C-DNA、Z-DNA。 其他：二重对称结构（反向重复顺序、回文顺序）； 镜像重复（形成三螺旋DNA）；四链结构。 3.