ProteOn销售手册2007-03-29.docVIP

ProteOn XPR36 Protein Interaction Array System ProteOn XPR36 蛋白相互作用阵列系统 销售手册 1760100 ProteOn XPR36 Protein Interaction Array System 沈建伟 编写 张晓敏 审校 200年月 目录 产品描述 产品特点 性能参数 产品价格 销售策略 关键卖点 目标用户 竞争性分析 订货信息 SPR的原理 表面等离子共振技术（surface plasmon resonance，SPR）的应用是利用金属膜/液面界面光的全反射引起的物理光学现象来分析分子相互作用的技术。自从1982年Nylander等首次将SPR技术用于免疫传感器领域以来，表面等离子体光学生物传感器得到了深入的研究和广泛的应用，已经成为研究生物分析相互作用（Biomolecular Interaction Analysis，简称“BIA”）的主要手段。 如图，当光线射到两种折射率（RI）不同的介质界面时会发生折射和反射。入射角和折射角之间满足关系式： n1sinθi=n2sinθr 。 当入射角增大，增大到一定角度时，这时的透射角为90°，光线全部反射，此时的入射角称为临界角(Critical Angle)；当入射角继续增大到大于临界角时，光不再透射进溶液，折射光的能量为0，也就是发生了全反射。 全反射的光波会透入光疏介质约为光波波长的一个深度，再沿界面流动约半个波长再返回光密介质。透入光疏介质的光波成为隐失波（evanescent wave）。隐失波是沿界面方向传播、在垂直于界面方向呈指数衰减的波。隐失波最后依然返回光密介质，光的总能量没有发生改变。如果在两介质之间的界面上镀上一层很薄的金属膜（约为50nm），当一束单频偏振光以大于临界角的角度入射时，特定方向和能量的光线可以与金属表面自由电子相互作用，光子能量被吸收，产生等离子体，当偏振光的频率与金属表面振荡的等离子频率一致时，金属表面的等离子就吸收入射光的能量发生共振，即表面等离子共振。此时的入射角为共振角。 当平行表面的偏振光以共振角入射在界面上 , 发生衰减全反射时 , 入射光被耦合入表面等离子体内 , 光能大量被吸收 , 在这个角度上由于表面等离子体共振引起界面反射光显著减少。 根据SPR的激励原理有4种常见的分析方法： (1)角度调制法：固定入射光的波长，改变入射角度．观测反射光的归一化强度。 (2)波长调制法：固定入射光的角度，改变入射光的波长，观测反射光的归一化强度。 (3)强度调制法：入射光的角度和波长都固定，凭借强度的变化测量折射率的变化。 (4)相位调制法：入射光的角度和波长都固定，观测入射光与反射光的相差。 常用的生物传感器通常将一种具特异识别属性的分子即配体固定于金属膜表面 , 监控溶液中的被分析物与该配体的结合过程。在复合物形成或解离过程中 , 金属膜表面溶液的折射率发生变化 , 折射率的变化与结合在传感芯片配位体上生物分子的质量成正比，随即被 SPR 生物传感器检测出来等等。SPR 对附着在金属薄膜表面的介质折射率非常敏感 , 当表面介质的属性改变或者附着量改变时，共振角将不同。因此， SPR 谱（共振角的变化 vs 时间）能够反映与金属膜表面接触的体系的变化。 简单的说，溶液中的被分析物与配体的结合过程，能引起共振角的变化，基于表面等离子共振技术的传感器可以察觉并记录共振角，通过对共振角的分析可以推断配体和分析物之间的结合过程。 与传统的相互作用技术如超速离心、荧光法、热量测定法等相比 ,SPR 生物传感器具有如下显著特点： (1) 实时检测 , 能动态地监测生物分子相互作用的全过程 (2) 无需标记样品 , 保持了分子活性 (3) 样品需要量极少 , 一般一个表面仅需约 1 μ g 蛋白配体 (4) 检测过程方便快捷 , 灵敏度高 (5) 应用范围非常广泛 (6) 高通量、高质量的分析数据 (7) 能跟踪监控固定的配体的稳定性 (8) 对复合物的定量测定不干扰反应的平衡 (9) 大多数情况下 , 不需对样品进行预处理 (10) 由于 SPR 基于对未穿透样品的反射光的测量 , 所以检测能在混浊的甚至不透明的样品中进行。 基于以上特点 ,SPR 生物传感器得以在生物分子相互作用、药物筛选、临床诊断、食物检测及环境监控、膜生物学等领域广泛应用。 相互作用示意图 SPR技术的发展历程： 1982 年 ，英国 Salford 大学 Boardman 教授出版专著 “Electromagnetic Surface Modes” （电磁场表面波模态），标志表