第一章 绪论及第二章 蛋白质化学课件.ppt

生物化学 第一章　　绪论 生物化学的研究内容： 　　在分子水平上探讨构成生物体的基本物质（糖、脂、蛋白质、核酸、酶、维生素、激素等）的结构、物理化学性质和功能，以及这些物质在生物体内的代谢规律（化学变化规律和能量变化规律）,揭示某些复杂的生命现象（如生长、发育、衰老、疾病等）的分子机理。 　　　生物化学既是各门生物学理论学科（细胞生物学、分子生物学、遗传学、微生物学、免疫学、临床医学、诊断医学等等）的基础，同时也是制药工程学、食品和营养学等多门应用学科的基础。 第二章　蛋白质化学 　　　蛋白质是由20种α-氨基酸通过肽键相互连接而成的一类具有特定的空间构象和生物学活性的高分子有机化合物。　 蛋白质的组成和分类： 元素组成上的特点：含N量较高，且恒定为16%左右 蛋白质含量(%)=含氮量/16% 　　　　　　　　 =含氮量×6.25 (凯氏定氮法测蛋白质含量的基础) 蛋白质的分类 蛋白质的组成单位：　氨基酸 氨基酸的分类 １．按照氨基酸分子中所含的氨基和羧基的数目不同： 　　 ２．按照氨基酸分子中侧链R基的性质不同： ３. 按照氨基酸分子中侧链R基的极性不同： 　　非极性氨基酸　（10种） 　　在生理pH条件下有极性但不带电荷的氨基酸（5种） 　　在生理pH条件下带电荷的氨基酸（5种） 氨基酸的一般性质： ① 能结晶，晶形多种多样； ② 熔点高(＞200℃)； ③ 味道各异； ④ 除甘氨酸外，均有旋光性，蛋白质中的氨 基酸均为L－型，细菌中有D－型氨基酸； ⑤ 在近紫外光区(220nm-300nm)，只有Tyr、 Phe和Trp三种氨基酸有光吸收能力，最大 吸收值在280nm左右； 氨基酸的两性性质和等电点 氨基酸的化学反应： 　茚三酮反应： 蛋白质的一级结构： 　　　肽链中氨基酸的排列顺序和连接方式，是蛋白质分子结构的基础。 　　　肽键：一个氨基酸的α-氨基和另一个氨基酸的α-羧基之间脱去一分子水所形成的共价键。 蛋白质的二级结构 　　　蛋白质主链折叠产生的由氢键维系的有规则的空间构象，称为二级结构。即多肽链的主链骨架中若干肽单位，各自沿一定的轴盘旋或折叠，形成的规则的氢键结构的构象。 结构域： 　　蛋白质多肽链在三维折叠中形成的紧密装配的、在空间上可明显区分并相对独立的区域性结构，通常也是功能域。 蛋白质的三级结构： 　　多肽链中不同的结构域在三维空间上的折叠组合所形成的复杂的空间构像称为三级结构，它包括多肽链中一切原子的空间排列方式。 维持蛋白质三级结构的主要次级键： 氢键 疏水相互作用 范德华力 离子键 共价键　等 　　 球状蛋白质三维结构的特征： （1） 一种分子可含有多个二级结构元件； （2）具有明显而丰富的折叠层次； （3）紧密折叠成球状或椭圆状； （4）疏水侧链埋藏在分子内部而亲水基团暴 露在分子表面； （5）分子表面往往有一个罅缝（空穴）。 具有单个跨膜肽段的膜蛋白 具有７个跨膜肽段的膜蛋白 　① 水解不完全, 　②不宜用来制备分离氨　　基酸。 ①氨基酸不被破坏, ②不发生外消旋, ③水解条件温和. 用蛋白酶 酶解样品 酶法 　① Trp被破坏, 　②Asn.Gln脱去酰胺氨　　基, 　③水解液呈黑色. ①能完全水解, ②大部分氨基酸不被破 坏, ③不发生外消旋. 加5Mol/LHCl,密封于小试管,置110℃水解若干小时 酸法 　①水解作用强烈,大部　　分氨基酸被破坏, 　②发生外消旋作用 ①能完全水解或不完全 水解, ② Trp不被破坏, ③ 水解液较清亮. 加6mol/LNaoH，密封于小试管，置110℃水解若干小时 碱法 缺点 优点 操作 水解方法 蛋白质的水解 蛋白质的结构 一级结构 氨基酸的排列顺序 二级结构 三级结构 空间结构 (高级结构） 四级结构 蛋 白 质 的 结 构 层 次 及 相 互 关 系 肽键的方向和表示方式 　肽单位的结构 　肽键的性质： 　1. 肽键具有部分双键的性质，所以不能自由旋转； 2. 组成肽键的4个原子和2个相邻的Cα在一个平面上（称为酰胺　　平面或肽平面）； 3. 除脯氨酸