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生物化学重点内容 第一章 ?概述 一、生物化学的发展史： 1．叙述（静态）生物化学阶段：是生物化学发展的萌芽阶段，该阶分析和研究组成生物体的各种化学成分，以及生物体的分泌物和排泄物。 2．动态生物化学阶段：是生物化学蓬勃发展的阶段，这一阶段段的主要工作是研究生物体内各种主要化学物质的代谢途径。 3．分子生物学阶段：是现代生物化学阶段，这一阶段的主要研究任务是探讨各种生物大分子的结构和功能之间的关系。 二、生物化学研究的主要方面： 1．生物体的物质组成：高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机盐等组成。 2．物质代谢：物质代谢的基本过程主要包括三大步骤：消化、吸收→中间代谢→排泄。其中，中间代谢过程是在细胞内进行的最为复杂的化学变化过程，它包括合成代谢，分解代谢，物质互变，代谢调控，能量代谢等几方面的内容。 3．细胞信号转导：细胞内存在多条信号转导途径，而这些途径之间通过一定的方式相互交织在一起，从而构成了非常复杂的信号转导网络，调控细胞的代谢、生理活动及生长分化。 4．生物分子的结构与功能：对生物大分子结构的理解，揭示结构与功能之间的关系。 5．遗传与繁殖：对生物体遗传与繁殖的分子机制的研究，也是现代生物化学与分子生物学研究的一个重要内容。 三、生物化学的研究：分离和分析（定性和定量） 四：复习及答题原则：宏观把握；前后联系；从研究和应用着眼；兼顾所报专业。 第二章? 蛋白质化学 一、氨基酸： 1．结构特点：氨基酸(amino acid)是蛋白质分子的基本组成单位。构成天然蛋白质分子的氨基酸约有20种，除脯氨酸为α-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外，其余氨基酸均为L-α-氨基酸。 2．分类：根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类：① 非极性中性氨基酸(8种)；② 极性中性氨基酸(7种)；③ 酸性氨基酸(Glu和Asp)；④ 碱性氨基酸(Lys、Arg和His)。 是Val,因其疏水性最强！ 二、 肽键与肽链： 肽键（peptide bond）是指由一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨基经缩水而形成的特殊酰胺键(-CO-NH-)。氨基酸分子在参与形成肽键之后，由于脱水而产生的不完整结构，称为氨基酸残基。每条多肽链都有两端：即自由氨基端（N端）与自由羧基端（C端），肽链的方向是N端→C端。 三、肽键平面（肽单位）： 肽键具有部分双键的性质，不能自由旋转；使得组成肽键的四个原子及其相邻的两个α碳原子处在同一个平面上，构成刚性平面结构，称为肽键平面（肽单位）。 例题1: 根据下面给出的数据，判断二肽Glu-Ala和二肽Ala-Lys能否用等电聚焦电泳方法分离。 氨基酸 PK’（α-COOH） PK’（α-NH3+） PK’（R） Ala 2.34 9.69 Glu 2.19 9.67 4.25 Lys 2.18 8.95 10.53 答1计算二肽Glu-Ala的等电点：PI＝（4.25+2.34）/2＝3.3 2计算二肽Ala-Lys的等电点：PI＝（9.69+10.53）/2＝10.11 3 它们的等电点不同，故能用等电聚焦电泳方法分离。 注意：单一氨基酸的解离顺序：α-COOH α-NH3+ R 形成肽后，计算PI，一般是取相近的两个求平均。 四、蛋白质的分子结构： 蛋白质的分子结构被人为分为一级、二级、三级和四级结构等层次。一级结构为线状结构，二、三、四级结构为空间结构。蛋白质分子量= aa 数目*110 1．一级结构：指多肽链中氨基酸的排列顺序，由肽键维系。蛋白质的一级结构决定其空间结构。 2．二级结构：指多肽链主链骨架盘绕折叠而形成的构象，借氢键维系。主要有以下几种类型： （1）α-螺旋：其结构特征为：①主链骨架围绕中心轴盘绕形成右手螺旋；②螺旋每上升一圈是3.6个氨基酸残基，螺距为0.54nm；③ 相邻螺旋圈之间形成许多氢键；④ 侧链基团位于螺旋的外侧。 影响α-螺旋形成的因素主要是：① 侧链基团较大的氨基酸残基；② 连续带相同电荷的氨基酸残基；③ 脯氨酸残基。 （2）β-折叠：其结构特征为：① 若干条肽链或肽段平行或反平行排列成片；② 所有肽键的C=O和N—H形成链间氢键；③ 侧链基团分别交替位于片层的上、下方。 （3）β-转角：多肽链180°回折部分，通常由四个氨基酸残基构成，借1、4残基之间形成氢键维系。 （4）无规卷曲：主链骨架无规律盘绕的部分。 3．三级结构：指多肽链所有原子的空间排布。其维系键主要是非共价键（次级键）：氢键、疏水键、范德华力、离子键等，也可涉及二硫键。 4．四级结构：指亚基之间的立体排布、接触部位的布局等，其维系键为非