教学大纲90学时(临床医学专业)-学生用详解.doc

绪论掌握生物化学的含义、主要内容 熟悉生物化学在医学中的作用和地位 了解生物化学发展简史 思考题 1.什么是生物化学？医学生物化学的主要任务？ 2.生物化学的主要研究内容是什么？ 3.生物化学与其他医药各学科的关系？ 第一篇 生物分子结构与功能 第一章 蛋白质的结构与功能 第一节 蛋白质的分子组成 掌握：蛋白质的含氮量、氨基酸的结构、理化性质、肽键 熟悉：氨基酸的分类 了解：重要的生物活性肽 第二节 蛋白质的分子结构 掌握一级结构、二级结构、三级结构、四级结构、肽单元（肽键平面）、亚基、超二级结构与模体、结构域的概念 熟悉维系蛋白质一、二、三、四级结构的化学键 了解熟悉蛋白质的分类 第三节 蛋白质结构与功能的关系 熟悉一级结构与空间结构的关系、一级结构与功能的关系、空间结构与功能的关系 了解一级结构与生物进化、蛋白质构象病 一、一级结构是高级结构与功能的基础 一级结构是空间构象的基础、一级结构相似的蛋白质具有相似的高级结构与功能、氨基酸序列提供重要生物进化信息、氨基酸序列改变可引起疾病 二、蛋白质功能依赖特定空间结构 血红蛋白亚基与肌红蛋白结构相似、血红蛋白亚基构象变化影响亚基与氧的亲和力、蛋白质构象改变可引起疾病 第四节 蛋白质的理化性质 掌握两性电离与等电点、胶体性质、变性与复性、紫外吸收特征 熟悉呈色反应 第五节 蛋白质的分离、纯化与结构分析 掌握蛋白质沉淀 熟悉透析、超滤、电泳、离心与沉降 了解层析、氨基酸序列分子、蛋白质空间结构分析 思考题 1.氨基酸的结构特点 2.何为酸性、碱性、芳香族氨基酸？分别包括哪些？ 3.什么是氨基酸的两性电离和等电点？ 4.试比较蛋白质与多肽的区别。 5.简述蛋白质的一、二、三、四级结构，常见二级结构有哪些？ 6.维持蛋白质结构的作用力有哪些？ 7.蛋白质的紫外吸收有何特点？ 8.什么是蛋白质的变性与复性？ 9.简述蛋白质的两性电离和等电点？ 10.简述引起蛋白质变性的因素 第二章 核酸的结构与功能 第一节 核酸的化学组成及一级结构 掌握核苷酸的组成与结构、核酸的一级结构、3’,5’-磷酸二酯键、核苷酸链的结构 熟悉寡核苷酸链的书写方法 第二节 DNA的空间结构与功能 掌握DNA二级结构概念、双螺旋结构要点 熟悉DNA双螺旋结构的多样性、超螺旋结构、核小体；DNA的功能 了解DNA多链结构、染色体的高级包装 第三节 RNA的结构与功能 掌握mRNA的结构与功能、tRNA的结构与功能 熟悉rRNA与核糖体的结构与功能 了解其他非编码RNA、原核与真核细胞基因表达的时空差异 第四节 核酸的理化性质 掌握核酸紫外吸收特征、DNA变性、解链温度Tm 、DNA的复性与退火 熟悉增色效应与减色效应 了解核酸分子杂交 第五节 核酸酶 了解：核酸酶的分类 核酸酶的分类：DNA酶、RNA酶、核酸外切酶、核酸内切酶、核酶 思考题 1.简述核酸一级结构特点。 2.简述DNA双螺旋结构的基本内容； 3.比较DNA的双螺旋结构与蛋白质的α螺旋结构； 4.RNA的种类及其生物学作用。 5.简述tRNA二级结构的基本特点。 6.mRNA的结构特点。 7.核酸的变性与复性。 8.简述DNA的解链温度。 第三章 酶 第一节 酶的分子结构与功能 掌握酶的分子组成（单纯酶、结合酶、辅助因子、辅酶、辅基）、酶蛋白与辅助因子的关系与功能、活性中心与必需基团的概念、同工酶的概念 熟悉乳酸脱氢酶、肌酸激酶在临床上的应用 第二节 酶的工作原理 掌握酶促反应特点、活化能 熟悉诱导契合学说 了解邻近效应与定向排列、表面效应、多元催化 第三节 酶促反应动力学 掌握底物浓度、抑制剂对酶促反应速率的影响 熟悉酶浓度、温度、pH、激活剂对酶促反应速率的影响 第四节 酶的调节 掌握酶原与酶原激活 熟悉别构调节、化学修饰调节 了解酶含量的缓慢调节（诱导与阻遏、酶蛋白的降解） 解 第五节 酶的分类与命名 了解酶的分类、酶的命名 第六节 酶与医学的关系 思考题 1.简述酶作为生物催化剂与一般化学催化剂的共性及其个性。 2.什么是酶原和酶原的激活？ 3.酶按其分子组成，可分为哪两大类？请分别叙述各类的组成。 4.全酶由哪两部分组成？酶促反应的特异性和反应类型分别由哪一部分决定的？ 5.酶活性中心的必需基团分为哪两类？在酶促反应中其作用是什么？ 6.Km值与哪些因素有关？与哪些因素无关？有何意义？ 7.试述在酶促反应中酶蛋白与辅助因子之间的相互关系。 8.试比较三种可逆性抑制作用的特点。 9.以磺胺药为例说明竞争性抑制作用在临床上的应用。 10.简述温度对酶促反应影响的双重性。 11.试述酶与医学的关系。 12.何谓同工酶？在医学上有何应用？ 13.酶的催化作用有哪