Chapter2.蛋白质.pptVIP

第二章 蛋白质;一、什么是蛋白质?;1. 蛋白质是生物体重要组成成分 2. 蛋白质具有重要的生物学功能 1）作为生物催化剂（酶） 2）代谢调节作用 3）免疫保护作用 4）物质的转运和存储 5）运动与支持作用 6）参与细胞间信息传递 3. 氧化供能 ;蛋 白 质 的 分 子 组 成The Molecular Component of Protein;一、 组成蛋白质的元素; 各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。 ;二、蛋白质的基本单位-氨基酸(一)氨基酸的结构(通式) ;H;中性氨基酸 酸性氨基酸 碱性氨基酸;非极性側链氨基酸的中性氨基酸;非电离极性側链氨基酸的中性氨基酸;2. 酸性氨基酸;习惯分类方法;　;(三) 氨基酸的理化性质;(zwitterion);pH pI时，氨基酸带负电荷，-COOH解离成-COO-，向正极移动。 pH = pI时，氨基酸净电荷为零 pH pI时，氨基酸带正电荷，-NH2解离成-NH3+，向负极移动。; 可见，氨基酸的pI值等于该氨基酸的两性离子状态两侧的基团pK′值之和的二分之一。;3、紫外吸收：;4、 氨基酸的化学性质 （1）α-NH2参加的反应 ★ 与甲醛发生羟甲基化反应 ★ 丹磺酰氯（DNS-cl，5—二甲基氨基萘-1-磺酰氯）常用于多肽 链—NH2末端氨基酸的标记和微量氨基酸的定量测定。 ★ Sanger 反应? 2.4一二硝基氟苯（DNFB） DNP-氨基酸，黄色，层析法鉴定，被Sanger用来测定多肽的NH2末端氨基酸 ★ Edman反应 苯异硫氰酸酯，PITC 苯乙内酰硫脲衍生物（PTH-氨基酸），无色，可以用层析法分离鉴定。被Edman用来鉴定多肽的NH2末端氨基酸 ;（2） α-NH2和α-COOH共同参加的反应 显色反应：茚三酮反应;茚三酮反应;* 以肽键相连接,肽键(peptide bond)是由一个氨基酸的?-羧基上的羟基与另一个氨基酸的?-氨基上的氢原子脱水缩合而形成的化学键,如图示:;+;* 肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。;N 末端：多肽链中有自由氨基的一端 C 末端：多肽链中有自由羧基的一端;N末端;几种生物活性肽; 体内许多激素属寡肽或多肽;抗利尿素与催产素(9肽)、胰高血糖素（29肽）、脑啡肽（5肽）、 降钙素（32肽）、 ACTH（39肽）、胰岛素（51肽）肌肽（2肽）、 β内啡肽（31肽）;1.氨基酸的结构通式为 。 2.氨基酸在等电点时，主要以_____________离子形式存在， 在pHpI的溶液中，大部分以______离子形式存在，在 pHpI的溶液中，大部分以_____离子形式存在。 3. 测定蛋白质紫外吸收的波长，一般在____________，主要由于蛋白质中存在着____________ 、 ____________ 、 ____________ ___氨基酸残基。 4. 下列哪种氨基酸可使肽链之间形成共价交联结构（ ） A.Met B. Ser C. Glu D. Cys ;第二节???? 蛋白质的分子结构;蛋白质的分子结构包括 一级结构(primary structure) 二级结构(secondary structure) 三级结构(tertiary structure) 四级结构(quaternary structure);一、一级结构（共价结构）： 定义:多肽链中氨基酸的排列顺序，包括二硫键的位置称为蛋白质的一级结构(primary structure)。;二、二级结构（secondary structure） 蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象 。 主要的化学键： 氢键 蛋白质二级结构是以一级结构为基础的。一段肽链其氨基酸残基的侧链适合形成?-螺旋或β-折叠，它就会出现相应的二级结构。 主要有以下类型： α-螺旋 β折叠 β-转角 无规卷曲;1. α－螺旋（α－helix）;2、β－折叠（β-pleated sheet）;3、β－转角（β-turn）;4、无规则卷曲;三、 蛋白质的三级结构;;四、蛋白质的四级结