第三章酶的基本知识方案.ppt

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第三章 酶 Enzyme 第四章 酶的基本知识 第一节 酶的概述 第二节 酶的结构和功能 第三节 酶促反应 第四节 酶类药物简介 第一节 概述 1833年Payen和Persoz从麦芽中抽提出一种对热敏感的物质,这种物质能将淀粉水解成可溶性糖,被称为淀粉糖化酶(diastase),意思是“分离”。 1926年美国人J. B. Sumner从刀豆中结晶出脲酶,并提出酶是蛋白质的观点。 进入80年代后,核糖酶(ribozyme)、抗体酶、模拟酶等相继出现,酶的传统概念受到挑战,也使酶学研究进入新的阶段。 (一)酶是生物催化剂 1、酶是活细胞产生的一类具有催化功能的生物分子 2、酶催化了生物体内的化学反应 3、酶的化学本质是蛋白质(极少数是核酸) 4、几个定义 酶促反应:酶催化的生物化学反应 底物(S):被酶催化的物质,又称基质 产物(P):催化所产生的物质 酶“活性”:酶的催化能力 酶“失活”:酶失去了催化能力 (二)酶的特性 1.催化效率高 2. 特异性强:高度专一性 3.反应条件温和 4.可调节性:酶促反应受多种因素调控 5.稳定性差 (一)习惯命名法 1、根据催化的底物名称命名 如:脲酶、淀粉酶、蛋白酶 2、根据催化的反应性质命名 如:脱氢酶、加氧酶、转氨酶 3、根据以上两者结合命名 如: 琥珀酸脱氢酶、谷丙转氨酶 4、根据酶的来源及其他特征命名 如: 胃蛋白酶、木瓜蛋白酶、碱性磷酸酶 (二 )系统命名法 根据酶所催化的整体反应为依据,标明酶的所有底物与反应类型。 国际生物化学会酶学委员会(IEC)将酶分成六大类: 1.氧还原酶类,2.转移酶类, 3.水解酶类, 4.裂合酶类,5.异构酶类,6.合成酶类 如:乳酸脱氢酶: L-乳酸:NAD +氧化还原酶 1、氧化还原酶类 凡能催化底物发生氧化还原反应的酶 2、转移酶类(transferases) 凡能催化底物发生基团转移或交换的酶 3、水解酶类 (hydrolases) 凡能催化底物发生水解反应的酶 4、裂解酶类 (lyases) 凡能催化底物分子中C-C(或C-O、C-N等)化学键断裂,断裂后一分子底物转变为两分子产物的酶 5、异构酶类 (isomerases) 能催化底物分子发生几何学或结构学的同分异构变化的酶 6、合成酶类 (ligases) 催化两个分子连接在一起,并伴随有ATP分子中的高能磷酸键断裂的一类酶,又称连接酶。 (二)根据酶的化学组成可将酶分为: 1 单纯蛋白酶类:只含有蛋白质成分 2 结合蛋白酶类(全酶):含有蛋白成分(酶蛋白)和非蛋白成分(辅助因子) (三)根据酶的结构特点分 1、单体酶 :只有一条多肽链的酶 如:溶菌酶、蛋白酶、核糖核酸酶 2、寡聚酶 :由几个或多个亚基组成的酶 如:磷酸化酶a、乳酸脱氢酶 3、多酶复合体系 :几个酶彼此嵌合形成的复合体 如:丙酮酸脱氢酶系、脂肪酸合成酶复合体 第二节 酶的结构和功能 一、酶的结构特点 活性部位 必需基团 二、酶的功能 酶原激活 同工酶 一、酶的结构特点 (一)活性部位(活性中心) 概念:酶分子中直接与底物结合,并催化底物发生反应的部位。 (二)必需基团 概念: 在酶分子中和酶的催化活性直接有关的基团。 (一)酶原激活 1、酶原:不具催化活性的酶的前体 2、酶原激活:酶原变成酶的过程 3、激活剂:使无活性的酶原转变为有活性的酶的物质 4、酶原激活的本质:酶活性部位形成或暴露的过程 5、酶原激活的意义:保护组织细胞 1、定义:能催化相同的化学反应,但在蛋白质分子的结构、理化性质和免疫性能等方面都存在明显差异的一组酶。 2、存在部位:广泛存在于生物界 3、分子组成:一般由两种或两种以上的亚基组成 一、酶促反应速度与酶活性 二、底物浓度对酶反应速度的影响 三、酶浓度的影响 四、温度的影响 五、pH 的影响 六、激活剂的影响 七、抑制剂的影响 一、酶促反应速度与酶活性 酶促反应速度(V)的测定:单位时间内产物的生成量或单位时间内底物的消耗量。 二、底物浓度对酶反应速度的影响 (一)底物浓度与酶促反应速度的关系——V-[S]曲线 在酶浓度、温度、pH不变的情况下 二、底物浓度对酶反应速度的影响 (二)米氏方程 二、底物浓度对酶反应速度的影响 米氏方程 三、酶浓度的影响 五、 pH 的影响 在一定的pH 下, 酶具有最大的催化活性,通常称此pH 为最适 pH 六、 激活剂的影响 激活剂: 凡是能使酶从无活性转变为有活性或使酶活性增加的物质。 七、 抑制剂的影响 抑制剂:能使酶活性下降而不引起酶蛋白变性的物质。 竞争性抑制作用 非竞争性抑制作用 反竞争性抑制作用 补充作业 名词解释: 活性中心

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