生物化学课件之酶..ppt

第 五 章 酶 一、酶的概念 酶（Enzyme） 酶是活细胞产生的一类具有催化功能的蛋白质，亦称为生物催化剂Biocatalysts 。 绝大多数的酶都是蛋白质(Enzyme和Ribozyme)。 酶催化的生物化学反应，称为酶促反应Enzymatic reaction。 在酶的催化下发生化学变化的物质，称为底物substrate。 酶的研究历史 1897年，酶的发现和提出：Buchner兄弟用 不含细胞的酵母汁成功实现了发酵。提出了发酵与活细胞无关，而与细胞液中的酶有关。 1913年，Michaelis和Menten提出了酶促动力学原理—米氏学说。 1926年，Sumner从刀豆种子中分离、纯化得到了脲酶结晶，首次证明酶是具有催化活性的蛋白质。 1982年，Cech对四膜虫的研究中发现RNA具有催化作用。 酶与一般催化剂的共同点 在反应前后没有质和量的变化； 只能催化热力学允许的化学反应； 只能加速可逆反应的进程，而不改变反应的平衡点。 二、酶作为生物催化剂的特点 催化效率非常高 酶具有高度专一性 催化活性受到调节和限制 比较温和的条件 易失活 （一）酶促反应具有极高的效率 一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定的化学键，催化一定的化学反应并生成一定的产物。酶的这种特性称为酶的特异性或专一性。 根据酶对其底物结构选择的严格程度不同，酶的特异性可大致分为以下3种类型： 绝对特异性(absolute specificity)：只能作用于特定结构的底物，进行一种专一的反应，生成一种特定结构的产物 。 相对特异性(relative specificity)：作用于一类化合物或一种化学键。 立体结构特异性(stereo specificity)：作用于立体异构体中的一种。 （四）酶是蛋白质，反应条件温和 酶促反应一般在pH 5-8 水溶液中进行，反应温度范围为20-40?C。 高温或其它苛刻的物理或化学条件，将引起酶的失活。 （五）酶易失活 凡能使蛋白质变性的因素如强酸、强碱高温等条件都能使酶破坏而完全失去活性。所以酶作用一般都要求比较温和的条件如常温、常压和接近中性的酸硷度。  四、酶的命名与分类The Naming and Classification of Enzyme 1.习惯命名法: 根据其催化底物来命名（蛋白酶；淀粉酶） 根据所催化反应的性质来命名（水解酶；转氨酶；裂解酶等） 结合上述两个原则来命名（琥珀酸脱氢酶） 有时在这些命名基础上加上酶的来源或其它特点（胃蛋白酶、胰蛋白酶、硷性磷酸脂酶和酸性磷酸脂酶）。 2.国际系统命名法（国际酶学委员会１９６１年提出） 系统名称包括底物名称、构型、反应性质，最后加一个酶字。 例如： 习惯名称:谷丙转氨酶 系统名称:丙氨酸：?-酮戊二酸氨基转移酶 酶催化的反应: ?-酮戊二酸 + 丙氨酸??谷氨酸 + 丙酮酸 Enzyme Handbook Thoms E.Barm编 第二节酶的分子结构与功能The Molecular Structure and Function of Enzyme  一、 酶的化学组成 结合酶 (conjugated enzyme) 按照酶蛋白的特点和分子量大小酶分为不同形式 单体酶(monomeric enzyme)：只含一条肽链，分子量小，仅具有三级结构。大多数水解酶属于此类。 寡聚酶(oligomeric enzyme)：由相同或不同的若干亚基以非共价键连接构成。每条肽链是一个亚基，单独的亚基无酶的活力。如乳酸脱氢酶含四个亚基。 多酶体系(multienzyme system)：若干个功能相关的酶彼此嵌合形成的复合体。每个单独的酶都具有活性，当它们形成复合体时，可催化某一特定的链式反应，如脂肪酸合成酶复合体，含有六个酶及一个非酶蛋白质。 活性中心内的必需基团 第三节 酶的作用机制 第四节 酶促反应动力学 Kinetics of Enzyme-Catalyzed Reaction 概念 研究各种因素对酶促反应速度的影响，并加以定量的阐述。 影响因素包括有 酶浓度、底物浓度、pH、温度、 抑制剂、激活剂等。 一、底物浓度对反应速度的影响 （一）米－曼氏方程式 中间产物 （二）Km与Vmax的意义 Km值 ① Km等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。 ② 意义： a) Km是酶的特征性常数之一； b) Km可近似表示酶对底物的亲和力； c) 同一酶对于不同底物有不同的Km值。 Vmax 定义：Vm是酶完全被底物饱和时的反应速度，与酶浓度成正比。 （三）Ｋm值与Ｖmax值