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酶学基础：酶的结构和酶学性质。 “主-客体”化学：主体有选择地识别客体并与之通过弱相互作用力形成稳定复合物的化学领域。 超分子化学：研究两种或两种以上的化学物通过分子间力（静电作用、氢键、范德华力等非共价键）相互作用缔结而成的具有特定结构和功能的超分子体系的科学。 美国加州大学洛杉矶分校的克拉姆(Donald James Cram)教授和法国路易·巴斯德大学的莱恩(Jean—Marie Lehn)教授由于分别创立了“主—客体化学”(Host—Guest Chemistry)和“超分子化学”(Supra molecular Chemistry)而荣获1987年的诺贝尔化学奖。 克拉姆的“主—客体化学”的基本思想是：具有显著“识别能力”的某些冠醚[1]可以作为“主体”，有选择性地与作为“客体”的底物发生配合。克拉姆的意图旨在模拟酶和底物的作用。 [1]冠醚：又称大环醚，是含有多个氧原子的大环化合物 莱恩的“超分子化学”的主要内容是：首先要求合成具有特定结构的分子作为接受体。接受体应具有选择络合离子和分子结构形式的能力，又使底物可借各种分子内作用（电性作用、磁性作用、氢键、范德华力以及各种近距离子）与受体结合，这样，就导致“分子的聚集”，这种聚集后的分子莱恩称其为“超分子”。 “超分子化学”就是分子内键合和分子聚合的化学。“超分子”兼有分子识别，分子催化和选择性迁移等功能。 “主—客体化学”和“超分子化学”的共同意图就是说明酶和底物之间的作用就象一把钥匙开一把锁一样。 如果以一种分子充当模板，其周围用聚合物交联，当模板分子除去后，此聚合物就留下了与此分子相匹配的空穴。如果构建合适，这种聚合物就像“锁”一样对钥匙具有选择性识别作用。这种技术被称为分子印迹技术。 分子印迹就是将模板分子与功能单体通过共价、非共价或金属协同作用形成预聚合物，在交联剂的作用下功能单体发生聚合，将模板分子固定在聚合物中，最后脱除模板分子，即聚合物材料上留下与模板分子在大小、形状和官能团的方向上都互补的空穴结构。空穴不仅保留了与模板分子化学结构互补的官能团的有序排列，也维持了它的整个空间构想，所以当材料再次遇到模板分子时，可发生特异性的结合。 1984年，Keyes等报道了首例用这种方法制备的印迹酶。它们选择吲哚丙酸为印迹分子，印迹牛胰核糖核酸酶，待起始蛋白质在部分变性条件下与哚丙酸充分作用后，用戊二醛交联固定印迹蛋白质的构象，经透析去除印迹分子后就制得了具有酶水解能力的生物印迹酶。 此印迹酶粗酶活性为7.3U/g，而非印迹酶则无酯水解酶活性。粗酶经硫铵分级纯化后，其酯水解比活力增至22U/g。再经柱层析进一步纯化后，出现三种交联组分，其中低分子质量组分显示出最高酶活性，其活力达到600U/g。经过纯化，其回收率达25%。 2 固相萃取 通常样品的制备都包括溶剂萃取，由于分子印迹技术的出现，这可以用固相萃取代替，并且可利用分子印迹聚合物选择性富集目标分析物。由于印迹聚合物即可在有机溶剂中使用，又可在水溶液中使用，故与其他萃取过程相比，具有独特的优点。 印迹分子的强度与选择性在一定程度上可以和抗原与抗体之间的作用相媲美，因而可用于抗体模拟,这种模拟抗体制备简单、成本低，在高温、酸碱及有机溶剂中具有较好的稳定性，此外还可以重复使用。 分子印迹技术最富挑战的应用研究是对酶的人工模拟。目前，应用此技术已成功地制备出具有酶水解、转氨、脱羧、 合成、氧化还原等活性的分子印迹酶。虽然用分子印迹法制备的聚合物印迹酶其催化效率同天然酶相比普遍不高，但它们却具有明显的优点： 人工模拟酶(Artifical Enzyme) * 模拟酶简介 乾朵朵 模拟酶 主 要 内 容 研究现状与展望 分子印迹技术 概念 生物印迹技术 合成酶理论 基础及分类 * 　　 1 模拟酶的概念 广义上讲，模拟酶就是用各种方法人为制造的具有酶性质的催化剂。模拟酶研究吸收了酶中那些起主导作用的因素，利用有机化学、生物化学等方法，设计和合成一些比天然酶简单的非蛋白分子或蛋白质分子，以这些分子作为模型来模拟酶对其作用底物的结合和催化过程，也就是说，在分子水平上模拟酶活性部位的形状、大小及其微环境等结构特征，以及酶的作用机制和立体化学等特性。 设计一种像酶那样的高效催化剂是科学家一直追求的目标之一。 是自然界经过长期进化而产生的生物催化剂，它能在温和条件下高效专一地催化某些化学反应。但是酶对热的敏感性，稳定性差和来源有限等缺点限制了它的规模开发和利用。 酶 2 合成酶的理论基础及分类 2 合成酶的理论基础及分类 肽酶和半合成酶 超