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作业_-_2012-2013-1

* 1. 某氨基酸溶于pH7的水中,所得氨基酸溶液的pH为6,问此氨基酸的pI是大于6、等于6还是小于6? 2. 某氨基酸溶于pH7的水中,所得氨基酸溶液的pH为8,问此氨基酸的pI是大于8、等于8还是小于8? 3. 根据氨基酸的pK值,指出Gly、Asp、Lys和His在(1)pH1.0(2)pH2.1(3)pH4.0(4)pH10时可能带的静电荷(用-、0或+表示)。 4. 制备1L pH3.2,0.1mol/L甘氨酸缓冲溶液,需0.1mol/L 甘氨酸盐酸盐(Cl- +H3N-CH2-COOH)和 0.1mol/L甘氨酸(+H3N-CH2-COO-)各多少? 5. 应该加多少克NaOH 到 500mL已经完全质子化的0.1mol/L组氨酸溶液中,才能配成pH7.0的缓冲液?(咪唑基pK=6.0, NaOH 相对分子质量为40) 作业一 1. 已知某蛋白是由一定数量的链内二硫键连接的两个多肽链组成的。1.00g该蛋白样品可以与25.0mg还原型谷胱甘肽(GSH,MW=307)反应。 (a)该蛋白的最小分子量是多少? (b)如果该蛋白的真实分子量为98240,那么每分子中含有几个二硫键? (c)多少mg的巯基乙醇(MW=78.0)可以与起始的1.00g该蛋白完全反应? 2.一个含有13个氨基酸残基的十三肽的氨基酸组成为:Ala, Arg, 2Asp, 2Glu, 3Gly, Leu, 3Val。部分酸水解后得到以下肽段,其序列由Edman降解确定,试推断原始寡肽的序列。 (a)Asp - Glu - Val - Gly - Gly - Glu – Ala (b)Val - Asp - Val - Asp – Glu (c)Val - Asp – Val (d)Glu - Ala -Leu - Gly –Arg (e)Val - Gly - Gly - Glu - Ala – Leu (f)Leu - Gly - Arg 作业二 1?答: (a)MW=24560; (b)4个二硫键; (c)6.35mg 2 答:该肽链的序列可以通过将肽片段的相同序列重叠排列起来获得整个序列。 Val-Asp-Val-Asp-Glu-Val-Gly-Gly-Glu-Ala-Leu-Gly-Arg 3.下列试剂和酶常用于蛋白质化学的研究中:CNBr 异硫氰酸苯酯 丹黄酰氯 脲 6mol/LHCl β-巯基乙醇 水合茚三酮过甲酸胰蛋白酶胰凝乳蛋白酶其中哪一个最适合完成以下各项任务? (a)测定小肽的氨基酸序列。 (b)鉴定肽的氨基末端残基。 (c)不含二硫键的蛋白质的可逆变性。若有二硫键存在时还需加什么试剂? (d)在芳香族氨基酸残基羧基侧水解肽键。 (e)在蛋氨酸残基羧基侧水解肽键。 (f)在赖氨酸和精氨酸残基侧水解肽键。 4. 由下列信息求八肽的序列。 (a)酸水解得 Ala,Arg,Leu,Met,Phe,Thr,2Val (b)Sanger试剂处理得DNP-Ala。 (c)胰蛋白酶处理得Ala,Arg,Thr 和 Leu,Met,Phe,2Val。当以Sanger试剂处理时分别得到DNP-Ala和DNP-Val。 (d)溴化氰处理得 Ala,Arg,高丝氨酸内酯,Thr,2Val,和 Leu,Phe,当用Sanger试剂处理时,分别得DNP-Ala和DNP-Leu。 3 答: (a)异硫氰酸苯酯。 (b)丹黄酰氯。 (c)脲;β-巯基乙醇还原二硫键。(d)胰凝乳蛋白酶。 (e)CNBr。 (f)胰蛋白酶 4 答: Ala-Thr-Arg-Val-Val-Met-Leu-Phe 1. 在结晶肽的X-射线研究中,Linus Pauling和Robert corey发现肽链中的肽键(C-N)长度(1.32?)介于典型的C-N单键(1.49?)和C=N双键(1.27?)之间。他们也发现肽键呈平面状(与肽键相连接的4个原子位于同一个平面)以及两个碳原子彼此呈反式(位于肽键的两侧)与肽键连接。 (a)肽键的长度与它的键的强度和键级(是单键、双键或三键)有什么关系? (b)从Pauling等人的观察,就肽键旋转能得出什么看法? 2.羊毛衫等羊毛制品在热水中洗后在电干燥器内干燥,则收缩。但丝制品进行同样处理,却不收缩。如何解释这两种现象? 作业三 答:(a)键越短其强度越高,而且其键级越高(在单键以上)。肽键的强度比单键强,键的特性介于单键和双键之间。(b)在生理温度下,肽键旋转比较困难,因为它有部分双键特性。 2 答: 羊毛纤维多肽链的主要结构单位是连续的α-螺旋圈,其螺距为5.4?。当处于热水(或蒸汽)环境下,使纤维伸展为具有β-折叠构象的多肽链。在β-折叠构象中相邻R基团之间的距离是7.0?。当干燥后,多肽链重新由β折叠转

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