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蛋白质的结构与功能 蛋白质的生物学重要性 分布广：所有器官、组织都含有蛋白质；细胞的各个部分都含有蛋白质。 含量高：蛋白质是细胞内最丰富的有机分子，占人体干重的45％，某些组织含量更高，例如脾、肺及横纹肌等高达80％。 ? 组成蛋白质的元素 ? 蛋白质元素组成的特点 由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此，只要测定生物样品中的含氮量，就可以根据以下公式推算出蛋白质的大致含量： 二、氨基酸 —— 组成蛋白质的基本单位 存在自然界中的氨基酸有300余种，但组成人体蛋白质的基本氨基酸仅有20种。 基本氨基酸中，除脯氨酸和甘氨酸外其余均属于L-α-氨基酸。 蛋白质的结构及其多样性 三、肽 氨基酸脱水缩合反应式 ★ 氨基酸 多肽 ＋ 水 ★ 数量关系 n个 m条 （ n－m）个 ★ 质量关系 a﹒n 蛋白质的相对分子量x 18×(n－m) （质量守恒） 蛋白质的相对分子量x ＝ a﹒n —18×(n－m) ☆ 肽键数 ＝ 脱去的水分子数 ＝ (n－m) △每条肽链至少含 1 个游离的氨基、1 个游离的羧基； m条肽链至少含m 个游离的氨基、m 个游离的羧基 △每个肽键含1个N、O原子，（n－m）个肽键含（ n－m）个N、O原子 △每个氨基酸至少含1个N原子、2个O原子；R基中也可以含有N、O原子 四、形成蛋白质多样性的原因 组成蛋白质的氨基酸的种类不同 每种氨基酸的数目成百上千 氨基酸形成肽链时，不同氨基酸的排列顺序千变万化 肽链的盘曲、折叠方式及其形成的空间结构千差万别 六、蛋白质的分类 变性蛋白质的性质改变： ① 物理性质：旋光性改变，溶解度下降，沉降率升高，粘度升高，光吸收度增加等； ② 化学性质：官能团反应性增加，易被蛋白酶水解。 ③ 生物学性质：原有生物学活性丧失，抗原性改变。 （三）蛋白质的变性、沉淀和凝固 * 蛋白质的变性(denaturation) 在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。 变性的本质 —— 破坏非共价键和二硫键，不改变蛋 白质的一级结构。 造成变性的因素 如加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂等 。 应用举例 临床医学上，变性因素常被应用来消毒及灭菌。 此外, 防止蛋白质变性也是有效保存蛋白质制剂（如疫苗等）的必要条件。 若蛋白质变性程度较轻，去除变性因素后，蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能，称为复性(renaturation) 。 * 第 二节 生命活动的主要承担者----蛋白质 蛋白质 (protein) 是由许多 氨基酸 通过 肽键 相连形成的高分子含 氮 化合物。 Protein —— 来自拉丁文“proteus”，意思是 “ 首要的物质 。 ” 蛋白质 —— 来源于对蛋清（清蛋白）的研究 1. 蛋白质是生物体重要组成成分 构成细胞和生物体结构（结构蛋白） 作为生物催化剂（酶） 物质的转运和存储 代谢调节作用 参与细胞间信息传递 免疫保护作用 2. 蛋白质具有重要的生物学功能 3. 氧化供能 ★ 有些蛋白质还含有少量的P、Fe、Cu、Mn、Zn、Se、I等。 ★ S 是蛋白质的特征元素 C 50 ~ 55 % H 6 ~ 7 % O 19 ~ 24 % N 13 ~ 19 % S 0 ~ 4 % 主要元素组成 各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。 100克样品中蛋白质的含量 ( g % ) = 每克样品含氮克数× 6.25×100 1/16% 凯氏定氮法： H 甘氨酸 CH3 丙氨酸 氨基酸的通式 R 非极性疏水性氨基酸 2.极性中性氨基酸 3. 酸性氨基酸 4.碱性氨基酸 三、氨 基 酸 的 分 类 （一）按R侧链基团的结构及理化性质的不同分类 （二）按人体内能否合成分类 ★必需氨基酸 成年人：缬氨酸、异亮氨酸、亮氨酸 、苯丙氨酸、甲硫氨酸（蛋氨酸）、色氨酸、苏氨酸 、赖氨酸。【共 8 种】 谐音记忆：携一两本单色书来 婴儿：9 种。比