蛋白质的降解和氨基酸代谢.pptVIP

二、蛋白质需要量和营养价值;2.生理需要量;②蛋白质的营养价值(nutritionvalue);第一节蛋白质的酶促降解;蛋白质的最低生理需要量;（一）真核细胞中存在两条不同的降解途径：

1.不依赖ATP的降解途径：

在溶酶体内进行，主要降解外源性蛋白质、膜蛋白和长寿命的胞内蛋白质。;2.依赖ATP和泛素的降解途径：

在胞液中进行，主要降解异常蛋白质和短寿命的蛋白质。需ATP和泛素参与

泛素(ubiquitin)是一种小分子蛋白质，普遍存在于真核细胞中。;泛素是一种8.5KD（76AA残基）的小分子蛋白质，普遍存在于真核细胞内。一级结构高度保守，酵母与人只相差3个AA残基，它能与被降解的蛋白质共价结合，使后者活化，然后被蛋白酶降解。

2004年6日瑞典皇家科学院宣布，2004年诺贝尔化学奖授予以色列科学家阿龙·切哈诺沃、阿夫拉姆·赫什科和美国科学家欧文·罗斯，以表彰他们发现了泛素调节的蛋白质降解。

;;（二）蛋白质水解酶;消化道内几种蛋白酶的专一性;

哺乳动物的胃、小肠中含有胃蛋白酶、胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶、羧肽酶、氨肽酶、弹性蛋白酶。经上述酶的作用，蛋白质水解成游离氨基酸，在小肠被吸收。

被吸收的氨基酸（与糖、脂一样）一般不能直接排出体外，需经历各种代谢途径。;三、氨基酸代谢库;氨基酸代谢库;特殊分解代谢→特殊侧链的分解代谢;第二节氨基酸的分解与转化;㈠氧化脱氨基作用;AA氧化酶的种类

L-AA氧化酶：催化L-AA氧化脱氨，体内分布不广泛，最适pH10左右，以FAD或FMN为辅基。

D-AA氧化酶：体内分布广泛，以FAD为辅基。但体内D-AA不多。

L-谷氨酸脱氢酶：专一性强，分布广泛（动、植、微生物），活力强，以NAD+或NADP+为辅酶。;还原脱氨基、脱水脱氨基、水解脱氨基、脱硫氢基脱氨基等。

（在微生物中个别AA进行,但不普遍）;CH2;指α-AA和酮酸之间氨基的转移作用，α-AA的α-氨基借助转氨酶的催化作用转移到酮酸的酮基上，结果原来的AA生成相应的酮酸，而原来的酮酸则形成相应的氨基酸。;转氨基作用(transamination)可以在各种氨基酸与?-酮酸之间普遍进行。除Lys，Pro外，均可参加转氨基作用。

各种转氨酶(transaminase)均以磷酸吡哆醛(胺)为辅酶。;;;;帕金森病(Parkinsondisease)患者多巴胺生成减少。

在黑色素细胞中，酪氨酸可经酪氨酸酶等催化合成黑色素。

人体缺乏酪氨酸酶，黑色素合成障碍，皮肤、毛发等发白，称为白化病(albinism)。;四、氨基酸分解产物的代谢;（二）尿素的生成;（1）氨基甲酰磷酸的合成

此反应在线粒体中进行，由氨基甲酰磷酸合成酶Ⅰ（carbamoylphosphatesynthetase-Ⅰ,CPS-Ⅰ）催化，该酶需N-乙酰谷氨酸（AGA）作为变构激活剂，反应不可逆。;在线粒体内进行，由鸟氨酸氨基甲酰转移酶（ornithinecarbamoyltrans-ferase,OCT）催化，将氨甲酰基转移到鸟氨酸的?-氨基上，生成瓜氨酸。;转运至胞液的瓜氨酸在精氨酸代琥珀酸合成酶(argininosuccinatesynthetase)催化下，消耗能量合成精氨酸代琥珀酸。;在胞液中由精氨酸代琥珀酸裂解酶(arginino-succinatelyase)催化，将精氨酸代琥珀酸裂解生成精氨酸和延胡索酸。?;在胞液中由精氨酸酶催化，精氨酸水解生成尿素(urea)和鸟氨酸(ornithine)。鸟氨酸可再转运入线粒体继续进行循环反应。;;1．合成主要在肝细胞的线粒体和胞液中进行；

2．合成一分子尿素需消耗4分子ATP；

3．精氨酸代琥珀酸合成酶是尿素合成的限速酶；

4．尿素分子中的两个氮原子，一个来源于NH3，一个来源于天冬氨酸。;（三）AA碳骨架的去路（AA脱氨基的意义）;第三十七页，共八十八页。;氨基酸碳骨架进入三羧酸循环的途径;(3)转变成糖和脂肪

生糖AA：凡能生成丙酮酸、琥珀酸、草酰乙酸和?-酮戊二酸的AA。

（AlaThrGlySerCysAspAsnArgHisGlnProIleMetVal）

凡能生成乙酰CoA和乙酰乙酰CoA的AA均能通过乙酰CoA转变成脂肪。

转变成酮体

生酮AA：凡能生成乙酰乙酸、?-丁酸的AA（PheTyrLeuLysTrp,在动物肝脏中）;生糖氨基酸：在体内可以转化成糖的氨基酸。

生酮氨基酸：在体内可以转变成酮体的氨基酸：Leu

生糖兼生酮氨基酸：既可生糖，又可生酮的氨基酸.

包括色氨酸、异亮氨酸、苏氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸。巧计：一本落色书。