《酶与催化反应》课件.pptxVIP

第七章酶与催化反应ENZY;酶学研究简史公元前两千多年，我;EnzymesandEnz;一、化学反应具有热力学和动力学;S1+S2;2．自由能的变化是化学反应的动;自由能的变化是化学反应的动力，;反应方向与?H、?S和T的关系;3．标准自由能变与平衡常数有关;01动力学性质是对反应速率的描;一级反应（first-orde;（一）单纯酶仅含有氨基酸组分有;（二）结合酶既含有氨基酸组分又;辅助因子分类（按其与酶蛋白结合;一些化学稳定的小分子有机化合物;辅酶或辅基缩写转移的基团所含的;01作为酶活性中心的组成部分参;金属酶(metalloenzy;金属酶和金属激活酶金属酶金属;（三）单体酶仅含有一条肽链而寡;?多酶复合物（multienz;按酶所催化反应的类型将酶分为六;催化分子间基团转移或交换的酶属;催化底物发生水解反应的酶属于水;（四）催化从底物移去一个基团并;催化同分异构体相互转化的酶类属;01催化两种底物形成一种产物同;四、酶可按其所催化的反应类型予;酶的分类与命名举例酶的分类系;推荐名称简便而常用由于系统名;同工酶是催化相同化学反应而结构;HHHHHHHMHHMMHMM;（二）同工酶在生物体中的表达分;（三）检测组织器官同工酶谱的变;第二节酶的工作原理Mecha;活化能：指在一定温度下一摩尔底;酶促反应活化能的改变反应总;2．活化能的降低可使反应速率呈;1酶与一般催化剂一样能加速化学;二、酶具有不同于一般催化剂的显;酶与一般催化剂催化效率的比较底;酶的特异性或专一性（speci;有的酶对其底物具有极其严格的绝;多数酶对其底物具有相对特异性;各种蛋白酶对肽键的专一性;人体内有多种蛋白激酶，它们均催;有些酶对其底物表现出立体异构专;乳酸脱氢酶仅催化L-乳酸脱氢生;（一）酶分子上的必需基团与酶的;溶菌酶的活性中心;丝氨酸残基的羟基组氨酸残基的咪;活性中心内的必需基团结合基团(;结合基团催化基团活性中心以外;组成酶活性中心的必需基团在一级;酶的活性中心对底物具有高度的特;四、酶对底物具有多种催化机制;无标题;羧肽酶的诱导契合模式底物;形成酶-底物过渡态复合物过程中;3．邻近效应和定向排列有利于底;在疏水环境中进行酶反应有很大的;酶是两性解离的蛋白质，酶活性中;酶分子中具有酸-碱催化作用的基;酶可与底物形成瞬时共价键A?;酶的亲核基团与底物共价结合酶;酶可通过亲核催化或亲电子催化加;胰凝乳蛋白酶的亲核催化、共价催;第三节酶促反应动力学The;01研究各种因素对酶促反应速率;1单底物、单产物反应；2酶促反;采用酶促反应初速率来研究酶促反;以国际单位（internati;催量（Katal）1IU＝;酶促反应初速率是反应刚刚开始时;有三类方法可用来测定底物或产物;间接测定法利用非酶辅助反应对底;酶偶联测定法是间接反映初始反应;酶促反应速率对底物浓度作图呈矩;当底物浓度较低时反应速率与底物;随着底物浓度的增高反应速率不再;当底物浓度高达一定程度酶被底物;（二）反应速率与底物浓度的关系;※1913年Michaelis;01E与S形成ES复合物的反应;2．米-曼氏方程的推导过程引入;将(3)代入(1)得k3[E;Km＝[S]∴Km值等于酶促;1Km是酶的特征性常数2在酶;一些酶的底物的Km6.0;3．Km在一定条件下可表示酶对;Vmax是酶被底物完全饱和时的;5．kcat代表酶的转换数k;一些酶的转换数酶底物转换数;6．在低底物浓度时，kcat/;酶kcat/Km[L/(mo;（四）采用作图法可求得酶促反应;直线在纵轴的截距等于1/Vma;2．其他一些作图法也可较准确地;直线的斜率等于1/Vmax，横;伊迪-霍夫斯蒂作图法（Eadi;直线的斜率为-Km，直线的纵轴;在一定条件下酶促反应速率与酶浓;B：反应速率对酶浓度作图，V与;酶促反应速率受反应系统温度的双;一般的酶在低温下活性降低，但酶;五、酶促反应速率受反应体系pH;六、激活剂可加速酶促反应速率;在酶促反应中，凡能与酶结合而使;（一）可逆性抑制剂与酶非共价结;1．竞争性抑制剂与底物竞争酶的;反应模式有竞争性抑制剂存在的米;竞争性抑制作用V对[S]的双倒;*举例丙二酸与琥珀酸竞争琥珀;磺胺类药物的抑菌机制与对氨基苯;2．非竞争性抑制剂不影响酶对底;非竞争性抑制的米氏方程式的双倒;3．反竞争性抑制剂只与酶-底物;反竞争性抑制作用的米氏方程式的;各种可逆性抑制作用的比较;不可逆性抑制剂与酶共价结合01;1．基团特异性抑制剂与酶分子中;半胱氨酸残基上的巯基是许多酶的;2．底物类似物可共价地修饰酶的;3．自杀性抑制剂是经过修饰的酶;单胺氧化酶通过其辅基FAD氧化;第四节酶活性的调节Regul;调节酶（regulat