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理论攻坚-生化1（讲义）

第一章生物大分子结构与功能

考点分级

学习要点

大分子物质是组成生物体的分子基础，是生物体多种结构形成的基础物质，

也是代谢中的重要营养物质，生物化学整个学科都离不开这些大分子物质。本章

要求掌握各类分子的概念、结构、功能、理化性质以及各分子间的异同。

第一节蛋白质的结构与功能

一、氨基酸的结构

1.蛋白质的基本组成单位是氨基酸。

2.氨基酸的结构：氨基，羧基，H、R侧链。

3.参与合成蛋白质的氨基酸除了甘氨酸外，通常是L-α-氨基酸。

二、合成蛋白质的氨基酸

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三、氨基酸的分类

四、蛋白质的结构

1.蛋白质在细胞中占细胞干重的70%以上，由C、H、O、N、S等元素组成，

其中含氮量大约16%。

2.蛋白质的分子结构

按照蛋白质肽链的折叠方式和复杂程度把蛋白质的结构分为一级、二级、三

级、四级结构。

（1）蛋白质的一级结构。

在蛋白质分子中，从N-端至C-端的氨基酸排列顺序称为蛋白质一级结构。

一级结构中的主要化学键是肽键。此外，蛋白质分子中所有二硫键的位置也属于

一级结构范畴。二硫键由两个半胱氨酸巯基（-SH）脱氢氧化而生成。一级结构

是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。

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（2）蛋白质的二级结构。

蛋白质二级结构是指蛋白质分子中某段肽链的局部空间结构，也就是该段肽

链主链骨架原子的相时空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。二级结构的

主要形式包括α-螺旋、β-折叠、β-转角、Ω环。

维系二级结构的化学键：氢键。

（3）蛋白质的三级结构。

蛋白质三级结构是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，也就是整

条肽链所有原子在三维空间的排布位置。具有二级结构的一条多肽链，由于其序

列上相隔较远的氨基酸残基侧链的相互作用，而进行范围广泛的盘曲与折叠，形

成包括主链、侧链在内的空间排列。

维系三级结构的化学键：疏水键、氢键、盐键、范德华力、金属配位键。

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（4）蛋白质的四级结构。

体内许多功能性蛋白质含有两条或两条以上的多肽链。每一条多肽链都有其

完整的三级空间结构，称为亚基。蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触

部位的布局和相互作用，就叫做蛋白质的四级结构。

蛋白质分子结构总结

五、蛋白质的理化性质

1.紫外吸收

含共轭双键的氨基酸具有紫外吸收的性质，因此蛋白质在280nm波长处有特

征性吸收峰。

2.等电点与两性解离

蛋白质分子肽链两端的氨基、羧基及肽链中氨基酸残基侧链的某些基团，在

一定条件下都可解离成带负电荷或正电荷的基团。在酸性溶液中，蛋白质解离成

阳离子；在碱性溶液中，蛋白质解离成阴离子。当蛋白质溶液处于某一pH时，

蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液

的pH称为蛋白质的等电点（pI）。溶液的pH大于某蛋白质的等电点时，该蛋白

质颗粒带负电荷，反之则带正电荷。体内各种蛋白质的等电点不同，但大多数接

近于pH5.0。所以在人体体液pH7.4的环境下，大多数蛋白质解离成阴离子。

3.沉淀

在某些因素的作用下，蛋白质会发生聚集而产生沉淀，如重金属盐沉淀、盐

析、有机溶剂沉淀等。

4.蛋白质的变性

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在某些理化因素的作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏，即有序的空间结

构变为无序的空间结构，从而导致其理化性质的改变，甚至是生物学活性的丧失，

称为蛋白质变性。

（1）蛋白质的变性：一级结构不变，肽键未被破坏，空间结构被破坏。

（2）改变：①空间结构改变、生物学活性丧失；②黏度增加；③溶解度降

低；④结晶能力消失；⑤易被蛋白酶水解。

5.显色反应

（1）茚三酮反