(完整word版)生物化学名词解释.docVIP

第一章1.氨基酸的等电点(PI)（isoelectricpoint）:在某一PH的溶液中,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相同,成为碱性离子,呈电中性,此时溶液的PH称为该氨基酸的等电点。

2.谷胱甘肽（GSH）:由Glu、Cys、Gly组成,分子中半胱氨酸的巯基是该化合物的主要功能基团。(1)是体内重要的还原剂,保护蛋白质和酶分子中的巯基免遭氧化,使蛋白质处于活性状态。(2)具有嗜核性,与外源的嗜电子毒物（致癌剂、药物）结合,从而阻断这些化合物与DNA.RNA或蛋白质结合,以保护机体免遭毒物侵害。

3.蛋白质的一级结构（primarystructure）:在蛋白质分子中,从N-端至C-端的氨基酸排列顺序。稳定其主要化学键是肽键和二硫键。

4.蛋白质的二级结构(secondarystructure):指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构,即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置。稳定它的主要化学键是氢键。主要包括α螺旋、β折叠、β转角、无规卷曲。

5、肽单元（肽平面）（peptideunit）:多肽分子中肽键的6个原子（Cα1.C.O、N、H、Cα2）位于同一平面,即肽单元。是蛋白质二级结构的主要结构单位。

6.α螺旋（α-helix）:以α碳原子为转折点,以肽键平面为单位,盘曲成右手螺旋的结构。螺旋上升一圈含3.6个氨基酸残基,螺距0.54nm。氨基酸的侧链伸向螺旋的外侧。螺旋的稳定是靠氢键。氢键方向与长轴平行。

7、蛋白质的三级结构(tertiarystructure)：指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置,即整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。其形成与稳定主要依靠次级键,如疏水键、盐键、氢键、范德华力等。

8、结构域（domain）:是三级结构层次上的局部折叠区,折叠得较为紧密,各有独特的空间构象,并承担不同的生物学功能。

9、分子伴侣（molecularchaperons）:一类帮助新生多肽链正确折叠的蛋白质。它可逆地与未折叠肽段的疏水部分结合随后松开,如此反复进行,可防止错误的聚集发生,使肽链正确折叠。其对蛋白质分子中二硫键的形成起到非常重要的作用。

10、蛋白质的四级结构:(quarternarystructure):两个或两个以上的亚基之间彼此以非共价键相互作用形成更为复杂的空间构象。各亚基间的结合力主要是氢键和离子键。

11.蛋白质的等电点(PI){isoelectricpoint}:当蛋白质溶液处于某一PH时,蛋白质解离成正、负离子的趋势相等,静电荷为零,此时溶液的PH称为蛋白质的等电点。

12、蛋白质变性（denaturation）:在某些理化因素下,蛋白质的特定空间构象被破坏,有序的空间结构变为无序,从而导致其理化性质的改变以及生物活性的丧失。其主要发生在二硫键和非共价键的破坏,变性不涉及一级结构的变化。

13、蛋白质的复性（renaturation）:若蛋白质变性程度较低,去除变性因素后,有些蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能。

第二章1.DNA变性（DNAdenaturation）:某些理化因素会导致DNA双链互补碱基对之间的氢键断裂,使双链DNA解离为单链。只改变其二级结构,不涉及它的核苷酸序列。

2.DNA复性（退火annealing）（DNArenaturation）:变性的DNA在适当条件下,两条彼此分开的DNA单链重新缔合成双螺旋结构的过程。

3、DNA解链温度（溶解温度）（meltingtemperature）（TM）:在解链过程中,紫外吸收值达到最大值的50%时所对应的温度。

4、分子杂交（hybridization）:两条来源不同的核酸单链间,因部分碱基互补,经退火处理可以形成杂交双螺旋结构。

第三章1.酶的活性中心（activecenter）:酶的必需基团在一级结构上可能相距很远,但必需基团在空间结构上彼此靠近,组成具有特定空间结构的区域,能和底物特异结合并将底物转化为产物。包括结合基团和催化基团。

2.同工酶（isoenzyme、isozyme）:可以催化相同的化学反应,但酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。

3、酶的特异性(specificity)：一种酶仅作用于一种或一类化合物,或一定的化学键,催化一定的化学反应并生成一定的产物。酶的这种特性称为酶的特异性或专一性。

4.米氏常数（Km）:酶的特性常数之一,数值等于酶促反应速率为最大速率一半时的底物浓度,单位为mol/L。Km值大小反映酶与作用物亲和力的大小。

5、酶的变构调节(allo