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肌红蛋白(Mb)N端C端为单肽蛋白质,含有153个氨基酸,有8个螺旋区第62页,讲稿共121页,2023年5月2日,星期三三级结构是蛋白质结构的基础对于单一多肽链的蛋白质,三级结构是它的最高级结构,只有具有完整的三级结构,才具有全部的生物学功能第63页,讲稿共121页,2023年5月2日,星期三(二)结构域大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域,折叠得较为紧密,各行使其功能,称为结构域(domain)。第64页,讲稿共121页,2023年5月2日,星期三(三)分子伴侣(chaperon)分子伴侣通过提供一个保护环境从而加速蛋白质折叠成天然构象或形成四级结构.*可逆地与未折叠肽段的疏水部分结合随后松开,如此重复进行可防止错误的聚集发生,使肽链正确折叠。*可与错误聚集的肽段结合,使之解聚后,再诱导其正确折叠。*在蛋白质分子折叠过程中二硫键的正确形成起了重要的作用。第65页,讲稿共121页,2023年5月2日,星期三伴侣蛋白在蛋白质折叠中的作用第66页,讲稿共121页,2023年5月2日,星期三五、蛋白质的四级结构亚基(subunit)有些蛋白质分子含有二条或多条多肽链,每一条多肽链都有完整的三级结构,称为蛋白质的亚基。胰岛素受体:由4个亚基组成(α2β2),α亚基与β亚基形成单体(monomer),2个单体形成二聚体(dimer)。第67页,讲稿共121页,2023年5月2日,星期三亚基之间的结合力主要是疏水作用,其次是氢键和离子键。蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用,称为蛋白质的四级结构。第68页,讲稿共121页,2023年5月2日,星期三血红蛋白的四级结构第69页,讲稿共121页,2023年5月2日,星期三血红蛋白的四个亚基紧密结合,亚基之间的维系键是亚基之间的8个盐键第70页,讲稿共121页,2023年5月2日,星期三第71页,讲稿共121页,2023年5月2日,星期三蛋白质结构与功能的关系TheRelationofStructureandFunctionofProtein第三节第72页,讲稿共121页,2023年5月2日,星期三(一)一级结构是空间构象的基础一、蛋白质一级结构与功能的关系牛核糖核酸酶的一级结构二硫键第73页,讲稿共121页,2023年5月2日,星期三天然状态,有催化活性尿素、β-巯基乙醇去除尿素、β-巯基乙醇非折叠状态,无活性第74页,讲稿共121页,2023年5月2日,星期三从细胞色素c的一级结构看生物进化物种进化过程中越接近的生物,细胞色素的一级结构越相似一级结构相似的多肽或蛋白质,其空间构象以及功能也相似。(二)一级结构与功能的关系第75页,讲稿共121页,2023年5月2日,星期三例:镰刀形红细胞贫血N-val·his·leu·thr·pro·glu·glu·····C(146)HbSβ肽链HbAβ肽链N-val·his·leu·thr·pro·val·glu·····C(146)由于单个氨基酸的变化引起血红蛋白的亲水性明显下降,从而发生聚集,使红细胞变为镰刀状这种由蛋白质分子发生变异所导致的疾病,称为“分子病”。重要蛋白质氨基酸序列的改变可引起疾病第76页,讲稿共121页,2023年5月2日,星期三二、蛋白质空间结构与功能的关系肌红蛋白Mb血红蛋白Hb第77页,讲稿共121页,2023年5月2日,星期三Hb与Mb一样能可逆地与O2结合,Hb与O2结合后称为氧合Hb。氧合Hb占总Hb的百分数(称百分饱和度)随O2浓度变化而改变。(二)血红蛋白的构象变化与结合氧第78页,讲稿共121页,2023年5月2日,星期三肌红蛋白(Mb)和血红蛋白(Hb)的氧解离曲线第79页,讲稿共121页,2023年5月2日,星期三*协同效应(cooperativity)一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后,能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象,称为协同效应。如果是促进作用则称为正协同效应(positivecooperativity)如果是抑制作用则称为负协同效应(negativecooperativity)第80页,讲稿共121页,2023年5月2日,星期三血红蛋
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