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《生物化学》课程教学大纲 生物化学是研究生物体内化学分子与化学反应的科学，是在分子水平上认识生命的本质和探讨疾病的发生发展的基础学科。它是高等医学院校中一门必修的专业基础课，它将为后续的遗传学、细胞生物学、分子生理学、药理学、免疫学等课程的学习奠定必要的理论基础和实验基础。 本课程的授课对象是五年制医学专业本科生。本课程以普通高等教育“十一五”国家级规划教材《生物化学（第七版）》为基本教材，并以相应的国内和国外的优秀教材为参考书籍。 本课程将首先介绍生物大分子的分子组分、空间结构和生物学功能，通过学习蛋白质、核酸和酶的基本结构和生物学，认识到生物分子的结构规律与功能的重要性。其次，我们将学习生物化学中经典的内容：物质代谢和生物能学。通过学习，将认识到生命活动的基本特征之一是生物体内各种物质按照特定的规律不断进行的新陈代谢，认识到正常的物质更新和能量交换是维系生命体所需，认识到代谢紊乱则导致疾病发生。尔后，我们将学习当代生物化学的内容：遗传信息的传递。通过学习，不仅要掌握基因信息传递各个过程的基本特症、系统成分和基本规律，而且要了解它们在疾病的发生机制以及遗传、变异、生长和分化等诸多生命过程的作用。最后，课程将学习深层次的课程：细胞信号转导、基因工程和分子生物学技术、以及癌基因和抑癌基因等内容。 为了精炼课程内容，我们将“肝胆的生物化学”一章的内容融合在“脂类代谢”一章中，将“常用分子生物学技术的原理及应用”的内容与“基因重组和基因工程”的内容合并为一章讲授。为了培养和提高学生们的自主学习能力、发现问题和解决问题能力、知识融合能力、语言交流能力以及批判性思维能力，我们还适度地开展了小组讨论，案例分析和课堂讲演。 生物化学是一门实验科学，它的理论发展与各项技术的发明密切相关。为此，我们在76学时的理论教学之外，开设了40学时实验教学，重点学习和掌握蛋白质的分离纯化、定量分析以及功能测定，以及核酸的分离纯化、定量分析以及PCR扩增实验。 绪 论 【目的要求】 了解学习生物化学与分子生物学对医学生的必要性；了解生物化学与分子生物学所包含的基本内容；了解生物化学与分子生物学学科的新进展 第一篇 生物大分子的结构与功能 蛋白质的结构与功能 【目的要求】 掌握：氨基酸、肽、蛋白质、蛋白质的各级结构的定义和特征、蛋白质变性和复性、分子病、构象病 熟悉：氨基酸和蛋白质的理化性质、蛋白质结构与功能的关系、色谱分析、电泳分析 了解：蛋白质的分离与纯化技术的原理、蛋白质一级结构的测定、蛋白质空间结构的测定 【教学内容】 第一节 蛋白质的分子组成 组成人体蛋白质的20种氨基酸均属于L-?-氨基酸： 氨基酸可根据侧链结构和理化性质进行分类：侧链 20种氨基酸具有共同或特异的理化性质：两性电离、等电点、紫外吸收 蛋白质是由许多氨基酸残基组成的多肽链：生物活性肽、谷胱甘肽、神经肽 第二节 蛋白质的分子结构 氨基酸排列顺序是蛋白质的一级结构：肽键 多肽链的局部主链构象为蛋白质的二级结构：肽单元、?-螺旋、?-折叠、? -转角、模体，氨基酸侧链对二级结构形成的影响 在二级结构基础上多肽链进一步折叠形成蛋白质的三级结构：次级键、二硫键、结构域、分子伴侣 含有两条以上多肽链的的蛋白质具有四级结构：亚基、血红蛋白、肌红蛋白 蛋白质的分类 第三节 蛋白质的结构与功能 蛋白质一级结构是高级结构与功能的基础：同源分析、分子病 蛋白质的功能依赖特定空间结构：血红素、氧解离曲线、变构效应、协同效应、朊病毒、构象病 第四节 蛋白质的理化性质及其分离纯化 蛋白质具有两性电离性质：等电点 蛋白质具有胶体性质：水化膜 蛋白质空间结构破坏而引起变性：变性、复性、沉淀、凝固 蛋白质在紫外光谱区有特征性吸收峰 蛋白质呈色反应可测定点那白质溶液含量 第五节 蛋白质的分离、纯化与结构复性 透析及超滤法可去除蛋白质溶液中的小分子化合物：超滤 丙酮沉淀、盐析及免疫沉淀是常用的蛋白质沉淀方法： 利用电荷性质可用电泳法将蛋白质分离：凝胶电泳、SDS－PAGE、等电聚焦电泳、双向电泳 应用相分配或亲和原理可将蛋白质进行层析分离：层析、固定相、流动相、离子交换层析、亲和层析、凝胶过滤、树脂颗粒 利用蛋白质颗粒沉降行为不同可进行超速离心分离：沉降系数 应用化学或反向遗传法可反向多肽链的氨基酸序列：Edman降解法、末端测定法、化学法水解肽链、酶解法水解肽链、 应用物理学、生物信息学原理可进行蛋白质空间结构分析：圆二色光谱、NMR、X射线衍射法 【教学方法】 课堂讲授 多媒体 【授科学时】 6学时 核酸的结构与功能 【目的要求】 掌握：核酸（种类，化学组成，命名），DNA的空间结构、RNA的分类、结构特点以及生物学功能、DNA复性与分子杂交 熟悉：RNA的空间结构、DNA的超螺旋结构、DNA的理