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PAGE 6 ★ 氨基酸：是蛋白质的基本结构单位。组成人体的氨基酸仅有20种，且均属于L-α-氨基酸。 分类：①非极性脂肪族氨基酸：甘、丙、缬、亮、异亮、脯。（难溶于水） ②极性中性氨基酸：丝、半胱、蛋、苏、天冬酰胺、谷氨酰胺。（易溶于水） ③芳香族氨基酸：苯丙、色、酪。（侧链带芳香环） ④酸性氨基酸：天冬、谷。（含有两个羧基，生理条件下带负电） ⑤碱性氨基酸：赖、精、组。（含有两个氨基，生理条件下带正电） 肽键：由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合形成的化学键。 肽单元：参与肽键的6个原子Cα1，C，O，H，N，Cα2位于同一平面上，Cα1和Cα2在平面上所处的位置为反式构型此同一平面上的6个原子构成了所谓的肽单元。 膜体：由2个或3个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，被称为膜体。 二级结构的类型： ①α-螺旋：右手螺旋。氢键的方向与螺旋长轴基本平行。氢键稳固α-螺旋结构。 ②β-折叠：通过肽链间的肽键羰基氧和亚氨基氢从而稳固β-折叠结构。 ③β-转角：常发生于肽链进行180°回折时的转角上。 ④无规则卷曲：用来阐述没有确定规定性的那部分结构。 ★蛋白质的理化性质 1、两性电离性质 2、胶体性质 3、蛋白质空间结构破坏而引起变性：变性※，复性，凝固作用 4、蛋白质的紫外吸收与成色反应 ★蛋白质变性：在理化因素作用下，其特定的空间构象被破坏，即有序的空间结构变成无序，从而导致使其理化性质改变并失去其生物活性，称为变性。 变性常见的因素：加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂等。 特点：变形后溶解度降低，黏度增加，结晶能力消失，生物活性丧失，易被蛋白酶水解，紫外吸收能力增强。 ★变性与复性的区别：蛋白质的变性是改变它的分子折叠状态，化学结构没有改变，变构则是化学结构的变化。 ★紫外吸收性质特点：由于蛋白质分子中含有共轭双键的色氨酸、酪氨酸，因此在280nm波长处有特征性吸收峰。在此波长范围内，蛋白质的OD280与其浓度成正比关系，可做蛋白质的定量测定。 ★蛋白质分离纯化的方法：透析、超滤、丙酮沉淀、盐析、免疫沉淀、电泳、离子交换层析、凝胶过滤。 ★核苷酸的构成特点：一类由 HYPERLINK /view/2270067.htm \t _blank 嘌呤碱或 HYPERLINK /view/125091.htm \t _blank 嘧啶碱、 HYPERLINK /view/42790.htm \t _blank 核糖或 HYPERLINK /view/1423217.htm \t _blank 脱氧核糖以及 HYPERLINK /view/46468.htm \t _blank 磷酸三种物质组成的 HYPERLINK /view/63037.htm \t _blank 化合物。 ★DNA二级结构（双螺旋结构）特点： 1、亲水的脱氧核糖基和磷酸骨架位于双链外侧，而碱基位于内侧，两条链的碱基之间以氢键相结合，右手螺旋反向平行的互补双链，碱基互补配对A＝T C≡G A+G=C+T. 2、DNA双链结构的稳定 横向靠两条链互补碱基间的氢键维系，纵向靠碱基平面间的疏水推积力维持（主要）。 3、DNA右手螺旋直径2nm，每旋转一周包含10对碱基，螺距3.4nm，每个碱基平面之间的距离为0.34nm 4、除右手螺旋外还有左手螺旋 ★密码子：在mRNA的开放阅读框架区，以每3个相邻的核苷酸为一组，代表一种氨基酸或其他信息，这种存在于mRNA的开放阅读框架区的三联体形式的核苷酸序列称为密码子。 ★核小体：由DNA和5种组蛋白构成。两个分子的组蛋白H2A、H2B、H3、H4分子构成八聚体的核心组蛋白，是染色体的基本组成单位。 ★rRNA mRNA tRNA结构特点功能： rRNA:核蛋白体组成成分（含量最多） mRNA:蛋白质合成模板（半衰期最短） tRNA:转运氨基酸（分子量最小） DNA变性概念与蛋白质变性区别： 概念：在某些理化因素作用下，DNA双链解开成两条单链的过程。 区别：蛋白质变性主要为二硫键和非共价键的破坏，不涉及一级结构中氨基酸序列的改变。DNA变性是双链的互补碱基对之间氢键的断裂，只改变其二级结构，不改变它的核苷酸序列。 ★DNA复性：变性的DNA在复性的条件下，两条互补链可重新配对，恢复天然的双螺旋结构，这一现象称为复性。(发生条件:热变性的DNA经缓慢冷却后可以复性) ★DNA杂交：不同来源的核酸经变性后，合并在一起复性，只要这些核苷酸序列可以形成碱基互补配对，就会形成杂交