生物化学简要重点复习.docxVIP

蛋白质分子1.1蛋白质的作用催化、结构、运输、运动、防御、调节、信息传递、存储1.2除了脯氨酸为a亚氨基酸外基本氨基酸（20-1种）其余皆为a-氨基酸除甘氨酸外其余氨基酸都有手性*1.3在紫外区域（280nm左右）有较大光吸收的三种氨基酸（含苯环）为苯丙氨酸（PHE）、色氨酸（TRP）和酪氨酸（TYR）.1.4茚三酮反应和a-氨基酸产生蓝紫色物质，脯氨酸黄色1.5氨基酸为两性物质，其等电点的计算即其酸或碱性基团水解完全时的PK1和PK2相加除以2即得到等电点（净电荷为零）*1.6蛋白质的1.2.3.4级结构一级结构：氨基酸的连接方式（肽键、二硫键等）二级结构：α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲三级结构：肽链的折叠结构（稳定靠次级键-疏水相互作用，离子键，氢键，范德华力等）四级结构：多条肽链形成的空间结构1.7蛋白质的变性：蛋白质的空间结构被破坏。影响：失去生物活性、溶解度减小、粘度加大，结晶能力减弱、容易被酶水解消化酶学2.1酶按分子组成分类单纯酶：仅由氨基酸残基组成（残基：形成肽键后的氨基酸单体）结合酶：由蛋白质和非蛋白质组成（全酶=酶蛋白+辅助因子）辅助因子：1.辅酶（和酶蛋白以非共价键结合）2.辅基（和酶蛋白以共价键结合）2.2酶按结构分类单体酶：一条肽链组成寡聚酶：由多条肽链组成多酶体系：几种酶的复合体2.3酶的分类和命名EC+XXXX（分别为酶属大类、亚类、亚亚类、酶的顺序编号）*2.4酶的六大类1.氧化还原酶类2.转移酶类3.水解酶类4.裂合酶类5.异构酶类6.合成酶类2.5在酶分子中，只有小部分区域的化学基团参与对底物的结合和催化作用，称为酶活性中心。*2.6米氏方程Vmax为最大反应速度， Km为米氏常数。Km为反应速度V达到最大速度一半时的底物浓度2.7双底物反应机制——顺序、随机、乒乓机制*2.8酶分为不可逆抑制剂和可逆抑制剂其中可逆抑制剂可以分为竞争性抑制剂非竞争性抑制剂反竞争性抑制剂*2.9酶的“诱导契合学说”酶分子和底物分子接近时，酶分子会受底物分子诱导，构象发生有利于于和底物发生结合的变化，使得酶和底物可以在此基础上发生互补契合。2.10别构调控别构酶具有别构调控作用，其除了有活性部位外，还有着调节部位，可以和某些化合物可逆地非共价结合，使酶的结构发生改变来改变酶的催化活性。（其基本均为寡聚酶）2.11同工酶催化同一化学反应的不同酶2.12酶的共价修饰调节某些酶蛋白肽链上的侧链基团在另一酶的催化下可与某种化学基团发生共价结合或解离，从而改变酶的活性（以磷酸化修饰最为常见）核酸3.1核苷酸的碱基有酮式和烯醇式两种形式，集合成DNA后以酮式存在*3.2核苷酸的重要生物学功能1.作为核酸的组成单元2.ATP等能量载体3.在细胞调节中起重要作用（cAMP、cGMP、ppGpp等）4.在生物体中作为辅酶或辅基参与代谢作用3.3DNA一级结构：共价结构，包括磷酸二酯键其排列顺序等DNA二级结构：其螺旋形空间结构*3.4维持DNA双螺旋的因素1.碱基堆积力2.互补碱基对上的氢键3.磷酸基团上的负电荷和介质中的阳离子之间形成的离子键4.范德华引力3.5原核生物的mRNA是多顺反子，真核生物的mRNA是单顺反子*3.6绝大多数真核细胞mrna存在着保护结构3‘-polyA和5‘-帽子3.7核酸的变性指核酸双螺旋区域的氢键断裂*3.8增色效应：核酸变性后，由于堆积的碱基散开增大对260nm处的光吸收。（DNA的热变性中将紫外吸收的增加量达最大增量的一半时的温度值称为溶解温度Tm）Tm=69.3+0.41(G+C)% GC%=(Tm-69.3)*2.44维生素及辅酶4.1水溶性的维生素：B1,B2,B3,B5,B6,B12,生物素，叶酸，维生素C 脂溶性维生素：维生素A,D,E,K等4.2维生素A又称视黄醇，主要在哺乳动物和咸水鱼的肝中，主要活性形式为视黄醛。植物中与之相对应的为β-胡萝卜素-15，可以被15‘-二加氧酶作用生成视黄醇。4.3维生素D是胆固醇衍生物，和成骨有关，主要存在于动物，植物及酵母细胞动物体内的为维生素D3，植物体内的为维生素D2,其主要活性形式为1，25-二羟维生素D3。4.4维生素E又称生育酚，广泛存在于豆类和蔬菜中，天然的维生素E共8种4.5维生素K又称凝血维生素，共有K1，2，3，4 4种K1见于绿色植物及动物肝，K2又人体肠道菌群代谢产生。1，2天然，3，4合成。4.6维生素B1由含硫的噻唑环和含氨基的吡啶环组成，又称为硫胺素，主要存在于植物种子外皮和胚芽中。4.7维生素B2又称为核黄素，广泛存在于动植物中*4.8泛酸又称遍多酸，辅酶A是泛酸在生物体内的主要活性形式*4.9维生素PP包括烟酸和烟酰胺，二者都属于吡啶衍生物，人体内可以由色氨酸生成维生素PP，在生物体内，烟酰胺和