第5章 节 蛋白质protein1.ppt

第五章 蛋白质protein;蛋白质的生物功能;;编接;5.1 氨基酸和蛋白质的理化性质;甘氨酸Gly 丙氨酸Ala 缬氨酸Val 亮氨酸Leu 异亮氨酸Ile;一氨基二羧基氨基酸;二氨基一羧基氨基酸;羟基氨基酸;含硫氨基酸;芳香族氨基酸;杂环氨基酸;必需氨基酸;氨基酸的性质;酸碱性 等电性 疏水性 与茚三酮反应生成蓝紫色物质;5.1.3 氨基酸的呈味电性酸性质;5.2 蛋白质的结构Protein Structure;5.2.1 蛋白质的一级结构;一级结构;减少了蛋白质主链的柔性;5.2.2 蛋白质的空间结构;a-Helix;Amphiphilic两亲的 2° Structures;;b-Sheet;蛋白质的三级结构;双硫键 两个半胱氨酸在氧化条件生成 实现分子内和分子间的交联;;Tertiary Structure;一级结构中亲水性和疏水性氨基酸残基的比例和分布影响着蛋白质的三级结构和某些理化性质;蛋白质的四级结构Quaternary Structure;疏水表面;;稳定蛋白质结构的作用力;蛋白质构象的稳定性和适应性;One native state;the details distinguishing proteins lead to other structural intricacies错综复杂的事物. A whole range of other noncovalent interactions are important in supporting and refining the shapes taken. Important amongst these are： (i) steric restraints – the chains flexibility is restricted to movement about the a-carbon and may be further restricted by bulky side chains, (ii) strong interchain hydrogen bonding may strengthen certain configurations, and (iii) permanent charges on the chain will lead to interchain electrostatic repulsion or attraction; these forces will be strongly pH dependent. （4）covalent disulfide bonds between two cysteine residues are very strong and can readily stabilize structure.;5.3 蛋白质的分类;5.3.2 按蛋白质的溶解度分类;5.4 蛋白质的变性;5.4.1蛋白质变性（展开）定义Denaturation：;Denaturation;Hydrophobic core Hydrophilic surface;Consequences of Denaturation;Denaturation ;5.4.4 蛋白质变性的影响因素及其作用机理;5.4.4.1热和蛋白质变性;Chain Entropy熵;热变性机理;影响热变性的因素;;Effect of Temperature on Rate of Enzyme Action;食品相关蛋白质的变性温度;Trypsinogen胰蛋白酶原 55°C Pepsinogen 胃蛋白酶原 60°C Lysozyme 细胞壁溶解酶;球蛋白G 72°C Myoglobin 肌红蛋白 79°C Soy Glycinin 大豆11S球蛋白 92°C Oat globulin 燕麦球蛋??? 108°C;5.4.4.2 辐射和蛋白质变性;5.4.4.3 界面;5.4.4.4 pH值和蛋白质的变性;几种重要食品蛋白质的等电点;5.4.4.5 金属盐;5.4.4.6 化学试剂;有机溶剂;促溶盐;5.4.5 静水压和蛋白质的变性; 5.4.6冷冻对水产品蛋白质的影响;5.4.7剪切和蛋白质变性;5.4.8 表面活性剂;5.5 蛋白质的功能性质;蛋白质功能性质的表现形式*（表5-6、5-7）;功能性质的分类;5.5.1 蛋白质的界面性质;柔性多肽链在界面上的构型;作用机理;蛋白质在乳浊液和泡沫中起的作用： 降低界面张力 在界面形成物理垒，维持两相溶液的稳定 ;-