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免疫球蛋白 免疫学信息网
免疫球蛋白(Immunoglobulin,Ig)是指具有抗体活性或化学结构与抗体相似的球蛋白。 一、免疫球蛋白的基本结构 四肽链结构 所有Ig的基本单位都是四条肽链的对称结构。两条重链(H)和两条轻链(L)。每条重链和轻链分为氨基端和羧基端。 重链由440个氨基酸组成。根据重链恒定区抗原性的不同,将重链分别为:γ、α、μ、δ、ε。由它们组成的Ig分别为:IgG、IgA、IgM、IgD、IgE。 轻链由214个氨基酸。根据其结构和恒定区抗原性可分为两型:κ、λ型 可变区 这个区的氨基酸排列顺序随抗体特异性不同而有所变化,故称为可变区。 高变区 在V区内,某些区域氨基酸残基的组成和排列顺序比V区内其他区域更易变化,这些区域称为高变区。三个高变区共同组成Ig的抗原结合部位,该部位也称为互补性决定区(CDR) 恒定区 其氨基酸数量、种类、排列顺序及含糖量都比较稳定,故称为恒定区。 功能区 IgG、IgA、IgD的重链有4个球形结构,分别为VH、CH1、CH2和CH3;IgM和IgE有5个球形结构,即多一个CH4。 VH和VL是结合抗原的部位;CH1为遗传标志所在;CH2是补体结合位点;CH3与细胞表面Fc受体结合。 铰链区 位于CH1与CH2之间,含有丰富的脯氨酸,因此易伸展弯曲,而且易被木瓜蛋白酶、胃蛋白酶等水解。 二、免疫球蛋白的立体结构 三、免疫球蛋白的其他成分 连接链 它以二硫键的形式共价结合到Ig的重链上 分泌片 保护IgA,使之不受环境中酶的破坏,并介导IgA的转运 四、免疫球蛋白的水解片段 木瓜蛋白酶水解IgG 得到两个相同的Fab段和一个Fc段。 胃蛋白酶裂解IgG 得到一个具有双价活性的F(ab’)2段和若干个小分子多肽碎片(pFc’) 五、免疫球蛋白的表达形式及多聚体 Ig表达形式 分泌到体液中和存在于细胞膜表面 Ig多聚体 Ig可以以单体和多聚体形式存在 第二节 抗体的异质性 抗体的异质性 即免疫球蛋白的不均一性 免疫球蛋白的类别:类、亚类、型、亚型 免疫球蛋白的抗原性:同种型、同种异型、独特型 第三节 免疫球蛋白的生物合成 Ig主要由脾、淋巴结和其他淋巴组织内的桨细胞所产生。重链和轻链分别合成,然后装配。 Ig的合成过程:转录、mRNA剪切、合成重链和轻链;在粗面内织网装配四肽链;转运、加糖基、分泌胞外。 IgG半衰期为23天、IgM为5天 B细胞在抗原刺激后,最初只合成IgM。 第四节 免疫球蛋白基因的遗传控制 人类B细胞有三个Ig基因库,即H(14)、κ(2)、λ(22)。编码一条Ig多肽链的基因是由各个分隔开的DNA片段经剪接重排而形成。 重链基因重排 轻链基因重排 免疫球蛋白的类型转换 Ig类型转换即B细胞接受抗原刺激后首先合成IgM,在多种因素影响下可转变为合成IgG、IgA或IgE的B细胞。 免疫球蛋白的等位基因排除现象 对于一个特定的B细胞,其两个同源染色体上编码重链或轻链的两个等位基因,仅其中之一得到表达,称此为等位基因排除现象。 抗体多样性及其机制 编码Ig基因的多样性 体细胞突变 V、D、J基因连接的多样性 第五节 免疫球蛋白的生物活性和特性 与抗原特异性结合 激活补体 与细胞表面Fc受体结合 参与免疫调节 IgG于出生后3个月开始合成 IgG多为单体,半衰期约为23天,占血清免疫球蛋白总量的75%~80% IgG1、IgG2和IgG3的CH2能通过经典途径激活补体 IgG是唯一能通过胎盘的抗体 通过Fc段与吞噬细胞表面FcR结合,发挥调理作用;与K细胞结合,发挥ADCC作用;与葡萄球菌A蛋白结合。 具有抗菌、抗毒和抗病毒作用 参与II、III型超敏反应 为五聚体,是分子量最大的Ig,称巨球蛋白。 IgM激活补体能力比IgG强 天然血型抗体是IgM IgM是个体发育过程最早能产生的抗体,胚胎晚期已能合成,新生儿脐带血中若IgM水平升高,表示该儿曾有宫内感染 IgM是抗原刺激后出现最早的抗体,故检测IgM水平可用于传染病的早期诊断。 IgM是B细胞抗原受体的主要成分 也可参与II、III型超敏反应 分为血清型和分泌型两种,血清型IgA主要由肠系膜淋巴组织中的浆细胞产生。而分泌型IgA(SIgA)是由呼吸道、消化道、泌尿生殖道等处的固有层中浆细胞产生。 主要存在于初乳、唾液、泪液,以及呼吸道消化道和泌尿生殖道黏膜表面的分泌液中。 分泌型IgA的合成和主要作用部位在黏膜 IgD是B细胞的重要表面标志 B细胞的分化过程中首先出现SmIgM,后来出现SmIgD,他的出现标志着B细胞成熟了。 又称亲细胞抗体 CH2和CH3功能区可与肥大细胞、嗜碱性粒细胞上的高亲和力Fcε受体结合,引起I型超敏反应 单克隆抗体 多克隆抗体 多个抗原决定
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