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第8章 酶 8.1.1 酶的化学本质 酶是由生物活细胞产生的有催化能力的蛋白质。 酶的组成　 寡聚酶 　　　　　　　　酶蛋白 多酶体系 　　　　全酶　　　　　　　辅酶 　　　　　　　　辅因子　　辅基　 　　　　　　　　　　　　　金属离子 8.1.2 酶的专一性 ①结构专一性： 绝对专一 ：如脲酶只能催化尿素水解，而对尿素的衍生物不起作用。麦芽糖酶只作用于麦芽糖而不作用于其他双糖。 相对专一 ： 基团专一：例如水解酶，其中胰蛋白酶只能水解精氨酸或赖氨酸残基的羧基形成的肽键或酯键。 键专一 ：例如酯酶催化酯键的水解，而对底物中的R-COOR′基团则没有严格的要求，它既能催化水解甘油脂类、简单脂类，也能催化丙酰、丁酰胆碱或乙酰胆碱等，只是对于不同的脂类，水解速率有所不同。 ②立体专一性（Stereospecificity） 对于一些含有手性基团的化合物，存在光学或立体异构体，而某些酶能够识别底物的顺、反异构或旋光异构体，也就是只能催化一个对映异构体，而对另外一个对映体则没有作用。 8.1.3 酶的命名与分类 8.1.4 酶的催化理论 8.1.5　酶活力　　 酶活力（enzyme activity)就是酶催化能力，用酶催化反应的速度来表示。 在25℃及其他酶最适条件下，在1min内1μmol的底物转化为产物的酶量称为　　　。 单位时间内催化反应生成产物的量称为　　。 每毫克酶蛋白含有的酶活力单位　　　　。 8.2 酶的反应动力学 8.2.1 酶催化反应的速度 8.2.2 影响酶催化反应速度的因素 8.2.3 酶抑制作用和抑制剂 8.2.2影响酶促反应速度的因素 在低底物浓度时, 反应速度与底物浓度成正比。 当底物浓度达到一定值，几乎所有的酶都与底物结合后，反应速度达到最大值（Vmax），此时再增加底物浓度，反应速度不再增加。 此曲线符合　　方程 米氏方程 米氏常数Km的意义 不同的酶具有不同Km值，它是酶的一个重要的特征物理常数。 Km值只是在固定的底物，一定的温度和pH条件下，一定的缓冲体系中测定的，不同条件下具有不同的Km值。 Km值表示酶与底物之间的亲和程度：Km值大表示亲和程度 ，酶的催化活性 ; Km指示酶与底物的亲和力 较低Km，亲和力高，催化效率高 -2　酶浓度的影响 在底物浓度充足、反应条件适宜时，反应速度与酶浓度成 比。 -3. 温度的影响 最大。一方面是温度升高，酶促反应速度加快。另一方面，温度升高，酶的高级结构将发生变化或变性，导致酶活性降低甚至丧失。 酶的热稳定性 低温下酶的活力 食品原料部分冻结（0℃以下）时，酶的活动并没有完全停止 低温使酶活力下降 但应避免稍低于冰点的温度保藏食品 水冻结后，酶和底物浓缩，促进酶活 冻结和解冻破坏组织结构，酶容易接近底物 -4. pH 的影响 在一定的pH 下, 酶具有最大的催化活性,通常称此pH 为最适 pH。 极端的pH一般会使酶失活 大多数酶的最适pH在4.5～8.0 特殊情况 胃蛋白酶～1.8 精氨酸酶～10.0 -5 水分活度的影响 食品原料中的水分含量必须低于1%～2%，才能抑制酶活力 有机溶剂（甘油）和水混合 水分体积分数减少，酶活力下降 8.3.3 酶的抑制作用和抑制剂 不可逆抑制作用：抑制剂与酶的必需活性基团以非常牢固的共价键结合而引起酶活力的丧失，不能用透析、超滤等物理方法除去抑制剂而使酶恢复活性，称为～。 可逆的抑制作用：抑制剂通过非共价键与酶和（或）酶-底物复合物进行可逆结合而使酶活性降低或失活，可采用透析、超滤等方法将抑制剂除去而使酶恢复活性，称为～。 可逆的抑制作用 竞争性抑制作用 非竞争性抑制作用 反竞争性抑制作用 （1）竞争性抑制 竞争性抑制作用的Lineweaver–Burk图 ： （2）非竞争性抑制 非竞争性抑制作用的Lineweaver–Burk图 食品酶研究的内容和意义 研究食品原料体内酶的变化与作用。通过控制来减少食物贮藏时成分的损失，同时使食品具有更好的品质。 研究酶学原理及酶制剂在食品工中的应用。达到控制和改善品质及贮藏性的目的。 8.3 酶促褐变 P262  Enzymic Browning 定义和意义 酶促褐变——当果蔬受到损伤时，组织和氧接触，由酶催化造成变色的作用。 意义: 利: 不利: 8.3.1 机理 8.3.2　控制 8.3.1 机理 什么酶？ 什么底物？ 什么产物？ 此酶的特性？ 反应机理小结： 《食品工业科