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生物化学基础ppt课件--酶

临床上更为常见的是许多组织器官的疾病表现为血液等体液中一些酶活性的异常。 例如: 1. 测定血和尿中的淀粉酶活性,可作为急性胰腺炎的鉴别诊断指标 2. 测定血中丙氨酸氨基转移酶,可判断肝细胞损伤的严重程度。 二、酶与疾病的诊断 酶作为药品目前主要应用于助消化、消炎、抗凝、抗肿瘤等方面。 例如: 多酶片(含胃蛋白酶、胰蛋白酶、胰淀粉酶等)用于助消化 利用溶菌酶、糜蛋白酶等进行外科清创或烧伤病人痂垢的清除; 三、酶与疾病的治疗 小 结 酶是由活细胞合成的对其特异底物起高效催化作用的蛋白质。酶促反应具有高效率性、高度特异性和可调节性的特点。酶分子中的必需基团组成具有特定空间结构的酶活性中心;在体内有些酶是以无活性的酶原形式存在,只有在需要发挥作用时才转化为有活性的酶;同工酶在不同的组织与细胞中具有不同的代谢特点。 酶的催化机制是酶与底物诱导契合形成酶-底物复合物,通过邻近效应、定向排列、多元催化及表面效应等使酶发挥高度催化效率。底物浓度、酶浓度、pH、温度、激活剂和抑制剂等因素可影响酶促反应速度,酶与疾病发生、诊断、治疗关系密切,同时,酶在医学上应用十分广泛。 2.邻近效应与定向排列 ①邻近效应(proximity effect) 指E与S结合形成ES后,使各底物S1S2…Sn之间、E的催化基团与S之间,结合为同一分子,使E活中心有效[S]大大提高,从而使反应速度加快的效应。 由于将分子间反应变为分子内反应,因而使[S]有效浓度增加了,反应速度也加大了。 邻近效应与定向排列 3.多元催化 同一种酶常常兼有酸、碱双重催化作用。这种多功能基团的协同作用可极大地提高酶的催化效能。 4.表面效应 酶分子内部疏水性氨基酸较丰富,常形成疏水口袋以容纳并结合底物,防止在底物与酶之间形成水化膜,有利于酶与底物的密切接触。 第3节 影响酶促反应速度的因素 研究某一因素对酶促反应速度的影响时,要保证其他因素不变并处于最佳状态,并以酶促反应开始时的速度即初速度为准。影响酶促反应速度的因素有酶浓度、底物浓度、温度、pH、激活剂和抑制剂等。 一、酶浓度 当[S]>>[E],几乎所有的酶均被S饱和→[ES]的情况下, 则有: v∝[E] 关系式为: v = K2 [Et] 在酶浓度及其它条件不变的情况下,底物浓度[S]对酶促反应速度V的影响作用呈矩形双曲线。 二、底物浓度 ※1913年Michaelis和Menten提出反应速度与底物浓度关系的数学方程式,被称为米-曼氏方程式,简称米氏方程(Michaelis equation)。 [S]:底物浓度 v:反应速度 Vm:最大反应速度(maximum velocity) Km:米氏常数(Michaelis constant) 米-曼氏方程式: Km的意义 1.Km等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。 2.Km可近似表示酶对底物的亲和力。Km越大,酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度则越大,亲和力越小,反应越不易进行; 3. Km是酶的特征常数之一,同一酶对于不同底物有不同的Km值。 三、温度的影响 双重影响 低温状态下,温度升高,体系能量增高,酶促速度也升高; ∵酶的本质是蛋白质,体系温度过高,可使酶空间结构发生变化,导致变性,从而酶促速度降低。 最适温度 ——酶促活性达最大时的环境温度。(37℃) 低温可降低酶活性,但保护酶分子结构。如:低温保鲜及冬眠。 温度℃ 四、pH的影响 最适pH(最适PH) ——酶促催化活性最大时的环境pH。各种酶均有其各自的pH最适 注: 最适pH不一定是pI 0 酶 活 性 pH pH对某些酶活性的影响 胃蛋白酶 淀粉酶 胆碱酯酶 2 4 6 8 10 pH最适 pH最适 pH最适 五、激活剂 的影响 激活剂(activator,A) 使酶由无活性变为有活性或由低活性变为高活性的物质。 必需激活剂——A不存在时,酶无活性。 如:金属离子可与E、ES结合,使酶激活; 非必需激活剂——无A时酶也具有低活性,A可提高酶的催化活性。 如:Cl-是淀粉酶的非必需激活剂, 六、抑制剂 抑制作用的类型 1.不可逆抑制作用: 竞争性抑制 2.可逆抑制作用: 非竞争性抑制 反竞争性抑制 1.不可逆抑制作用 * 概念 抑制剂以共价键与酶活性中心的必需基团相

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