生物化学教程 第九章酶的引论.pptVIP

第三章 酶(Enzyme)的引论 生物体内的新陈代谢是一切生命活动的基础。新陈代谢是由无数的复杂的化学反应组成的，这些化学反应几乎都是在特异的生物催化剂--酶的驱动下进行的。没有酶就没有生命。 定义：酶是由活细胞产生的，具有催化功能的生物大分子物质，其化学本质绝大部分为蛋白质，少数为核酸（核酶、脱氧核酶）。 第一节 酶学研究简史 人们对酶的认识起源于生产与生活实践。 公元前两千多年，我国已有酿酒记载。 春秋战国时期已经知道用曲治疗消化不良的疾病。 我们祖先虽然不知酶为何物，但根据根据生产和生活实践的积累，已广泛利用酶。 1810年Jaseph发现酵母能将糖转化为酒精。 一百余年前，Pasteur认为发酵是酵母细胞生命活动的结果。 1877年，Kuhne首次提出Enzyme一词。 酶学研究简史 1897年，Buchner兄弟用不含细胞的酵母提取液，实现了发酵。提出了发酵与活细胞无关，而与细胞液中的酶有关。 1913年，Michaelis和Menten提出了酶促动力学原理—米氏学说 1926年，Sumner首次从刀豆中提纯出脲酶结晶。证实酶的蛋白质本质，获1946年诺贝尔奖。 1982年，Cech首次发现RNA也具有酶的催化活性，提出核酶(ribozyme)的概念。 1995年，Jack W.Szostak研究室首先报道了具有DNA连接酶活性DNA片段，称为脱氧核酶(deoxyribozyme)。 (一) 酶与一般催化剂的共性 1．本身反应前后无变化 酶与一般催化剂一样，在化学反应前后都没有质和量的改变。 2．不改变化学反应平衡常数 酶只催化热力学允许的化学反应，只能加速可逆反应的进程，而不改变反应的平衡点，作用是缩短反应达到平衡所需的时间。 3．降低反应的活化能 活化能指的是在一定条件下，能使l摩尔底物全部进入活化态所需要的自由能(卡／摩尔)。 （二）酶的催化特性 1. 高度的催化效率 酶催化效率比非催化反应高108 — 1020倍；比一般催化剂高107 — 1013倍。 如：碳酸酐酶，每摩尔每分钟能转化3．5×107摩尔底物或每秒钟6×105摩尔底物。 2.高度专一性 作为一种生物催化剂，酶对其作用的底物有一定的要求，即一种酶只作用于一种或一类特定的底物。酶的专一性分为两大类： 绝对特异性(absolute specificity)：只能作用于 特定结构的底物，进行一种专一的反应，生 成一种特定结构的产物。 相对特异性(relative specificity)：作用于一类 化合物或一种化学键。 立体结构特异性(stereo specificity)：作用于立 体异构体中的一种。 乳酸脱氢酶的底物和酶的三点附着（tree-point attachment）理论。D(-)乳酸由于-OH、 -COOH的 位置正好相反，因此造成与酶的的三个基团不能完成结合，故而不能受酶的催化。 3．高度的不稳定性，酶易失活 多数酶是蛋白质。决定酶的作用条件一般应在温和的条件下，如中性pH、常温和常压下进行。强酸、强碱、高温条件下易使酶失去活性。 4．酶的催化活性的可调节性 酶促反应受多种因素的调控，以适应机体对不断变化的内外环境和生命活动的需要。其中包括三方面的调节。 对酶生成与降解量的调节 酶催化效力的调节 通过改变底物浓度对酶进行调节等 如抑制剂调节、共价修饰调节、反馈调节、酶原激活及激素控制等 例如反馈调节 一条代谢途径的终产物，有时可与该代谢途径的第一步反应的酶相结合，结合的结果使这个酶活性下降，从而使整条代谢途径的反应速度慢起来。这种情况称为“反馈抑制 ”。 发生反馈抑制时，代谢终产物与酶结合时，是非共价结合，是可逆的 酶促反应的动力学基础 化学反应速率的依赖因素： ? 分子间碰撞濒率； ? 有效碰撞分子的百分数。 几个概念： 能阈: 反应物分子发生化学变化所需最低能量。 活化分子: 含有高于反应能阈而能起反应的分子。 活化能:分子由常态转变为活化状态所需的能量。是指在一定温度下，1mol 反应物全部进入活化状态所需的自由能。 加快反应速度的方法： ? 给反应 体系输入能量，如加温、光照等 ? 使用催化剂降低活化能 要提高反应速率，必需提高反应系统的温度或降低活化自由能，两者都能显著提高反应速率。 对生物体来说，只能通过降低活化自由能来达到目的。 一个有利的反应平衡并不自动发生，只有克服反应初态和终态之间的能障（能山=活化自由能），反应