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生化测试一∶氨基酸
生化测试一:氨基酸 一、填空题 1. 2. 兼性/两性, 阴, 阳 3. Arg , Lys , His 4. 280nm , Phe、 Trp 、 Tyr 5. 蓝紫 , 蛋白质 6. 9.74 , 正 7. pH=pKa+lg[质子受体]/ [质子受体] 8. NH3+/氨基, H 9. 小, 高 10. N-溴代琥珀酰亚胺 二、选择题 1.CDDBD 6. BDBBD 11. CCDCC 16. BBBBC 21. BAACD 26. DC 三、名词解释 1. α-氨基酸:是含有氨基的羧酸,氨基连接在α-碳上。α-氨基酸是蛋白质的构件分子。 2. 必需氨基酸:机体自身不能合成、必须从外界摄入的氨基酸种类。 3. 层析:层析技术又称色谱技术,是一种根据被分离物质的物理、化学及生物学特性的差异,使它们在某种基质中移动速度不同而进行分离和分析的方法。 4. 纸层析:利用滤纸作为层析载体,按照混合物在移动相和固定相之间分配比例的不同,将混合成分分开的技术。 5. 离子交换层析:是以离子交换剂为固定相,根据物质的带电性质不同而进行分离的一种层析技术。 6. 氨基酸的等电点:在某一pH的溶液中,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等,成为兼性离子,呈电中性,在电场中既不向阳极也不向阴极移动。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。 生化测试二:蛋白质 一、填空题 1.一级结构 2. 圆二色性 拉曼光谱 紫外差光谱 荧光和荧光偏振 核磁共振 3. 对角线电泳 4. 溶解度 分子量/分子大小 带电性质 吸附性质 生物亲和力 5. 变构 , 波尔 6. 超二级结构 , 结构域 7. α-螺旋、 β-折叠 、β-转角, 氢 8. 缬氨酰酪氨酰丝氨酸 9. 3.6 , 0.15 , 100 10. 水化层, 电荷层 11. 生物活性丧失 ,紫外吸收增加 ,溶解度降低 ,易被酶消化 12. 电荷效应 ,分子筛效应, 浓缩效应 13. 带电/解离 , 正, 负, 负 14. 协同效应,促进,正协同效应, S 15. 1 二、选择题 1. (AC)DDCC 6. ADCCB 11.CBBED 16. EBCAD 21.DDAA 三、是非题 1. √××√× 6. √×√√× 11. × 四、名词解释 1. 蛋白质变性: 蛋白质在某些物理和化学因素作用下,其特定的空间构象被破坏,也即有序的空间结构变成无序的空间结构,从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。 2. 结构域 :指多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的局部折叠区,它是相对独立的紧密球状实体,称为结构域。 3. 同源蛋白质: 来自不同种类生物的序列和功能类似的蛋白质。 4. Edman降解 :是一种用来测定多肽和蛋白质氨基酸序列的方法。用苯异硫氰酸酯与多肽的N末端的氨基酸反应,从多肽链的N末端切下第一个氨基酸残基,用层析法可以测定在和这个被切下的氨基酸残基。余下的多肽链(少了一个氨基酸残基),再进行下一轮Edman降解循环,切下N末端的第二个氨基酸残基,并测定。重复循环过程,直到测出整个多肽的氨基酸序列。 5.β-转角:多肽链中常见的二级结构,连接蛋白质分子中的二级结构(α-螺旋和β-折叠), 使肽链走向改变的一种非重复多肽区。常见的β-转角含有四个氨基酸残基,第一个残基的C=O与第四个残基的N-H氢键键合形成一个紧密的环,第二个残基大都是脯氨酸。此结构多处在蛋白质分子的表面。 6. 蛋白质的超二级结构:也称之模序(motif),在蛋白质中由若干相邻的二级结构单元组合在一起,彼此相互作用,形成的有规则、在空间上能辨认的二级结构组合体。 7. 肽平面:肽键具有一定程度的双键性质,参与肽键的六个原子C、H、O、N、Cα1、Cα2不能自由转动,位于同一平面,此平面就是肽平面。 五、问答题 1. Ala-Ser- Lys- Phe- Gly- Lys- Tyr- Asp 2. glu-gly-asp-ala-ser-thr-arg- arg- lys –asp- glu 或 反向序列 生化测试三:酶 一、填空题 1. 结合部位 催化部位 结合部位 催化部位 2. 随着温度的升高酶活性增加 过高 的温度会使酶蛋白变性 3. 酶催化一定化学反应的能力 单位时间内酶催化反应产物 的增加量 4. 二氢叶酸合成酶 5. 酶蛋白 辅助因子 酶蛋白 辅助因子 6. 变构调节 可逆修饰 7. 专一性 高效性 催化条件温和 活性可调节 二、选择题
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