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分子动力学模拟方法研究结构水在糖原合成酶激酶与-3
物理化学学报(Wuli Huaxue Xuebao) April Acta Phys. Chim. Sin., 2009, 25(4) ：635-639 635 [Article] 子动力学模拟方法研究结构水在糖原合成酶激酶3 中的作用 浩1 蒋勇军2, 鄢 俞庆森1,2 邹建卫2 (1 浙江大学化学系, 杭州 310027; 2 浙江大学宁波理工学院分子设计与营养工程重点实验室, 江宁波 315100) 摘要： 用分子动力学模拟的方法揭示了结构水分子在糖原合成酶激酶 3 (GSK 3 ) 中的作用. 如果没有结构 水, ATP 嘌呤环的结合位置将发生偏移以填补结构水留下的空间; ATP 结合口袋中的氢键网络将被破坏, 保 守残基Lys85 与ATP 的磷酸根侧链只能形成一个保守氢键, 无法维 磷酸根转移所需的线性关系; 由于失去 了氢键网络的稳定作用, Glu97 和Lys85 会向远离ATP 的方向移动, 并导致Arg96 的侧链发生偏转, 使Arg96 无法保 与Arg180 和Lys205 之间正常的相对位置, 最终影响GSK 3 与底物的结合. 关键词： 糖原合成酶激酶 3 ; 结构水分子; 分子动力学模拟 中图分类号： O641 Molecular Dynamics Simulation of Significant Roles of Structural Water Molecules in Glycogen Synthase Kinase 3 SUN Hao1 JIANG Yong Jun2, 鄢 YU Qing Sen1,2 ZOU Jian Wei2 1 2 ( Department of Chemistry, Zheji ang University, Hangzhou 310027, P. R. China; Key Laboratory f or Molecular Design and Nutrition Engineering of Ningbo City, Ningbo Institute of Technology, Zhej iang University, Ningbo 315100, Zhej iang Province, P. R. China) Abstract ： In this paper, we illustrate the significant role of structural water in GSK 3 using a dynamic simulation. We find that without structural water, the adenine moiety of ATP will drift from its correct position and prevent the formation of a H bonding network. Conserved Lys85 can only form one H bond
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