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简答题、问答题 1．组成蛋白质的氨基酸有多少种?其结构特点是什么? 答：组成蛋白质的氨基酸有20种。结构特点：（1）除脯氨酸是α-亚氨基酸外，所有氨基酸均为α-氨基酸；（2）除甘氨酸外，其它氨基酸α-碳原子（分子中第二个碳，Cα）均为不对称碳原子，D-型和L-型两种立体异构体，但天然蛋白质中的氨基酸都是L-型氨基酸；（3）氨基酸之间的不同，主要在于侧链R的不同。答：蛋白质分子结构分为一、二、三、四级；维持各级结构的化学键分别是肽键、二硫键，氢键，次级键（疏水键），次级键（疏水键）。 4、解释酶的活性部位、必需基团二者之间的关系。 答： 必需基团 5、说明米氏常数的意义及应用。 答：米氏常数等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。 应用： （1）米氏常数是酶的特征性常数，每一种酶都有它的Km值，与酶的性质、催化的底物和酶促反应条件（如温度、pH、有无抑制剂等）有关，而与酶浓度无关。 （2）Km值可用于表示酶和底物亲和力的大小。 （3）当使用酶制剂时，可以根据Km值判断使酶发挥一定反应速度时需要多大的底物浓度；在已规定底物浓度时，也可根据Km值估算出酶能够获得多大的反应速度。 6、什么是竞争性和非竞争性抑制?试用一两种药物举例说明不可逆抑制剂和可逆抑制剂对酶的抑制作用? 答：竞争性抑制：抑制剂结构与底物的结构相似，它和底物同时竞争酶的活性中心，因而妨碍了底物与酶的结合，减少了酶分子的作用机会，从而降低了酶的活性。非竞争性抑制：抑制剂和底物不在酶的同一部位结合，抑制剂与底物之间无竞争性，酶与底物结合后，还可与抑制剂结合，或者酶和抑制剂结合后，也可再同底物结合，其结果是形成了三元复合物(ESI)。可逆抑制剂：增效联磺的杀菌作用：增效联磺抑制细菌的二氢叶酸合成酶、二氢叶酸还原酶德活性，使细菌体内四氢叶酸的合成受到双重抑制，使细菌因核酸的合成受阻而死亡。不可逆抑制剂：有机磷农药能共价结合胆碱酯酶活性中心上的羟基，使胆碱酯酶失活。临床药物解磷定（PAM）可解除有机磷化合物对胆碱酯酶的抑制。 答：（1）糖酵解是机体在缺氧情况下迅速获得能量的重要方式。例如剧烈运动时，骨骼肌处于相对缺氧状态，则糖酵解过程加强，以补充运动所需能量。在某些病理情况下，如严重贫血、失血、休克、呼吸障碍、循环障碍等，因氧供应不足，组织细胞也可增强糖无氧分解，以获得少量能量。（2）氧供应充足的条件下，某些组织细胞如红细胞、视网膜、睾丸、白细胞、肿瘤细胞等，其所需能量仍由糖酵解供应。红细胞缺少线粒体，不能进行有氧分解，维持红细胞结构和功能所需的能量全部依赖糖无氧分解获得。（3）为体内其它物质的合成提供原料。答：特点：（1）三羧酸循环必须在有氧条件下进行。（2）三羧酸循环是机体主要的产能途径，每一次三羧酸循环共生成12分子ATP。（3）三羧酸循环是单向反应体系。生理意义：（1）糖的有氧氧化是机体获得能量的主要方式；（2）三羧酸循环是体内营养物质彻底氧化分解的共同通路（3）糖有氧氧化是体内物质代谢相互联系的枢纽。答：（1）生成5-磷酸核糖；（2）生成NADPH。 答：（1）1分子软脂酸活化，消耗2分子ATP； （2）1分子软脂酸经7次β-氧化，生成8分子乙酰辅酶A；每一次β-氧化生成5个ATP。1分子乙酰辅酶A经三羧酸循环生成12分子ATP； 净生成：5*7+8*12-2=129 答：一碳单位的主要功能，是作为合成嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸的原料，在核酸的生物合成中起重要作用。故一碳单位代谢与细胞增殖、组织生长等过程密切相关。一碳单位还参与体内许多甲基化反应过程，如卵磷脂的合成。一碳单位代谢是将氨基酸分解代谢与核酸生物合成及其他代谢密切联系的纽带，对人体的生命活动有重要意义。 ．维持组织的生长、更新和修复 此功能为蛋白质所特有，不能由糖或脂类代替。 （2）．参与多种重要的生理活动 如机体内的抗体（免疫功能）、酶（催化功能）、激素（调节功能）、运输氧的血红蛋白（运输功能）、参与肌肉收缩的肌动蛋白（运动功能）等，还包括胺类、神经递质、激素、嘌呤、嘧啶等。 （3）．氧化功能 每克蛋白质在体内氧化分解产生17.19kJ(4.1千卡)的能量，蛋白质的这种生理功能可由糖及脂类代替。一般情况下，蛋白质供给的能量占食物总供热量的10％～15％。 此外，有些蛋白质还具有支持或保护作用，如胶原蛋白、角蛋白、弹性蛋白等。 结合基团：能与底物结合 ｛ 活性中心内 ｛ 活性中心外