第3章酶(赵玉娥).pptVIP

第三章（Chapter 3） ;酶的应用和研究史公元前两千多年;酶是一类由活细胞所产生的，具有;3.1.2.1 酶的命名1.习;2.系统命名法 按国际;3.1.2.2 酶的系统分类法;酶的国际系统分类法编号示例Ev;1. 氧化还原酶类 氧化;黄嘌呤氧化为尿酸 ;2. 转移酶类 转移酶类;3. 水解酶类 水解酶类;4. 裂合（裂解）酶类 ;5. 异构酶类 异构酶类;6. 合成酶类 催化两种;3.12.3 根据酶蛋白分子;3.2 酶的化学本质酶是蛋白质;3.2.2 酶的组成据酶分子组;主要可溶性维生素和相应辅酶 ;3.3 酶的特性3.3.1 酶;活化能与酶催化的中间产物理论E;3.3.2 酶的作用有高度专一;2. 相对专一性 有的酶;3、立体异构专一性只对一定构型;消化道内几种蛋白酶的专一性（芳;3.3.3 酶活性在体内的可调;3.4 酶的结构和功能3.4;Evaluation only;1. 酶作用的专一性主要取决于;3.4.2 酶的别构（变位）部;效应剂别构中心活性中心 若;反应过???中间代谢物易作为别构剂;3.4.3 酶原的激活有些蛋白;例：胰蛋白酶酶原的激活Eval;Evaluation only;3.4.4 同工酶 ;乳酸脱氢酶同工酶形成示意图多肽;不同组织中LDH同工酶的电泳图;3.4.5共价调节酶酶的共价调;例：糖原磷酸化酶的共价调节糖原;磷酸化酶激酶的共价磷酸化调节E;酶含量的调节（一）酶蛋白合成的;3.4.6 诱导酶诱导酶(i;3.4.7 核糖酶核糖酶：具;3.4.8 抗体酶抗体酶：具有;抗原.抗体结合与酶.底物结合 ;酶的催化遵从一般催化剂的催化规;E+SP+ EES能量水平反应;3.5.2 中间产物学说 ;诱导契合学说 当酶分子与底物分;底物构象改变学说 当酶分子与底;3.5.4 使酶具有高催化效;3.5.4.2 共价催化：亲核;3.5.4.3 底物构象改变学;3.5.4.4 酸碱催化酶的酸;3.6 酶促反应动力学酶促反应;酶促反应速度的测定斜率=[P];3.6.1 酶浓度的影响 ;3.6.2 底物浓度的影响单底;3.6.2.1 矩形双曲线酶浓;3.6.2.2 单分子酶促反应;米氏常数的意义（1）（1）物理;（4） Vmax和米氏常数的测;双倒数作图法Evaluatio;练习：已知某酶的Km值为0.0;3.6.3pH对酶反应速度的影;3.6.4温度与酶反应速度的关;3.6.5激活剂对酶作用的影响;3.6.6抑制剂对酶作用的影响;抑制剂类型和特点 ;1.非专一性不可逆抑制剂 ;2.专一性不可逆抑制剂 ;抑制剂与酶以非共价键结合，两者;+IEIE + SE + PE;+++EESIESEIE ;特点： Km增大，Vm;实例1：丙二酸对琥珀酸脱氢酶的;Evaluation only;非竞争性抑制作用 I与酶;+ S－ S+ S－ S+ES;反竞争性抑制作用ESIESP+;Evaluation only;3.7 酶的分离提纯及活力测定;物理破碎法(1)研磨 手磨法;化学破碎法 (1)有机;酶破碎法酶处理：作用于细胞壁的;抽提抽提溶剂：稀盐、稀酸或稀碱;结合酶抽提（1）和颗粒结合不太;表面活性剂对葡萄糖异构酶抽提效;浓缩 提取液或发酵;依据溶液相对纯水熔点升高，冰点;超过滤 ;(2)管式膜 将;(2)管式膜 将管;将酶从溶液中分离纯化出来的方法;除去杂蛋白酶和杂蛋白的性质差异;3.7.2 酶活力酶活力：酶催;转换系数：转化底物的分子数 /;终点法: 酶反应进行到一定时间