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环境工程微生物学第九讲 第四章 微生物的生理 （1） 第四章 微生物的生理第一节 微生物的酶 酶是动物、植物及微生物等生物体内合成的、催化生物化学反应的、并传递电子、原子和化学基团的生物催化剂。能在机体中十分温和的条件下，高效率地催化各种生物化学反应，促进生物体的新陈代谢。生命活动中的消化、吸收、呼吸、运动和生殖都是酶促反应过程。酶是细胞赖以生存的基础。细胞新陈代谢包括的所有化学反应几乎都是在酶的催化下进行的。 一、酶的组成 按照酶的化学组成可将酶分为单纯酶和结合酶两大类。单纯酶分子中只有氨基酸残基组成的肽链，结合酶分子中则除了多肽链组成的蛋白质，还有非蛋白成分，如金属离子、铁卟啉或含B族维生素的小分子有机物。结合酶的蛋白质部分称为酶蛋白，非蛋白质部分统称为辅助因子，两者一起组成全酶；只有全酶才有催化活性，如果两者分开则酶活力消失。非蛋白质部分如铁卟啉或含B族维生素的化合物若与酶蛋白以共价键相连的称为辅基，用透析或超滤等方法不能使它们与酶蛋白分开；反之两者以非共价键相连的称为辅酶，可用上述方法把两者分开。 一、酶的组成 酶的辅助因子包括金属离子及小分子复杂有机化合物。它们本身无催化作用，但参与氧化还原或运载酰基载体的作用，现在还认为有些蛋白质也属于这一类，称为蛋白辅酶。大多数情况下，可以通过透析或其他的方法将全酶中的辅助因子除去。例如，酵母提取物有催化葡萄糖发酵的能力，透析除去辅助因子I（C0I）后，酵母提取物就失去了催化能力，这种与酶蛋白松弛结合的辅助因子称为辅酶。 一、酶的组成 但是在少数情况下，有一些辅助因子是以共价键和酶蛋白较牢固的结合在一起的，不易透析除去，这种辅助因子称为辅基。例如，细胞色素氧化酶与铁卟啉辅基结合较牢固，辅基铁卟啉不易除去。所以，辅基与辅酶的区别只在于它们与酶蛋白结合的牢固程度不同，并无严格的界限。 一、酶的组成 辅酶及辅基一般在酶促反应中起携带及转移电子、原子或功能基中间体的作用，因此有的辅酶或辅基也叫做底物载体。 在催化反应中，酶蛋白与辅助因子所起的作用不同，酶反应的专一性及高效率取决于酶蛋白本身，而辅助因子则直接对电子、原子或某些化学基因起传递作用。金属离子的功能可能是酶活性中心的组成成分；有的可能在稳定酶分子的构象上起作用；有的可能作为桥梁使酶与底物相连接。辅酶与辅基在催化反应中作为氢(H+和e)或某些化学基团的载体，起传递氢或化学基团的作用。 一、酶的组成 （二）几种重要辅基和辅酶见（P101～104） 常见的辅酶和辅基有： 辅酶A（CoA或CoASH）、 NAD（辅酶I）和NADP（辅酶II）、 FMN（黄素单核苷酸）和 FAD（黄素腺嘌呤二核苷酸）、辅酶Q（CoQ）、 磷酸腺苷及其他核苷酸类（包括AMP、ADP、ATP、GTP、UTP、CTP等）。 专性厌氧菌特有的辅酶： 辅酶M、F420（辅酶420）、F430（辅酶430）等。 二、酶蛋白的结构 蛋白的结构分为一级、二级、和三级，少数酶具有四级结构。 一级结构： 指多肽本身结构。（由肽键—C0—NH—连接氨基酸） 二级结构： 由多肽链形成的初级空间结构，由氢键＞C=0…H—N＜维持其稳定性。 三级结构： 是在二级结构基础上，多肽进一步弯曲盘绕形成更复杂的构型。由氢键＞C=0…H—N＜、盐键—NH3+—00C—及疏水键盘维持三级结构的稳定性。 四级结构： 由几个或几十个亚基形成。 酶蛋白 结构图 三、酶的活性中心 酶的活性中心是指酶蛋白分子中与底物结合，并起催化作用的小部分氨基酸微区。 对于不需要辅酶的酶来说，活性中心就是酶分子中在三级结构上比较靠近的少数几个氨基酸残基或是这些残基上的某些基团，它们在一级结构上可能相距甚远，甚至位于不同肽链上，通过肽键的盘绕、折叠而在空间构象上相互靠近；对于需要辅酶的酶来说，辅酶分子或辅酶分子上的某一部分结构往往就是活性中心的组成部分。 三、酶的活性中心 一般认为活性中心有两个功能部位：①结合部位：一定的底物靠近此部位结合到酶分子上。②催化部位：底物的键在此部位被打断或形成新的键，从而发生一定的化学变化。 活性中心的形成要求酶蛋白分子具有一定的空间构象，因此，酶分子中的其它部分的作用对于酶的催化来说，可能是次要的，但绝不是毫无意义的，它们至少为酶活性中心的形成提供了结构基础。所以酶的活性中心与酶蛋白空间构象的完整性之间，是辩证统一的关系。当外界物理化学因素破坏了酶的结构时，首先就可能影响活性中心的特定结构，结果就必然影响酶活力。 牛胰核糖核酸酶 的活性中心 四、酶的分类与命名 (一）酶的分类 1、国际系统分类法及酶的编号 按酶所催化的化学反应类型，把酶化分为6类，即 1、水解酶类：是催化大分子有机物水解成小分子的酶。 2、氧化还原酶类：是催化氧化还原反应的酶。 3、转移酶类：