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第三章 酶 生物催化剂（Biocatalysts） 生物催化剂：由活细胞产生的，具有催化功能的生物分子。 酶（enzyme）——是由活细胞合成的、对其特异性底物有高效催化作用的蛋白质，是机体内催化各种代谢反应最主要的催化剂。 核酶（ribozyme）——具有高效、特异催化作用的核酸（RNA）。主要参与RNA的剪接。 酶催化的生物化学反应，称为酶促反应Enzymatic reaction 在酶的催化下发生化学变化的物质，称为底物substrate 第一节??? 酶的分子结构与功能 单体酶：只有一条多肽链构成的酶。主要见水解酶类。 寡聚酶：由多个相同或不同亚基以非共价键连接的酶 。如：乳酸脱氢酶由亚基H、M形成的四聚体。 多酶体系：在细胞内存在着许多由几种不同功能的酶彼此聚合形成的多酶复合物。如：丙酮酸脱氢酶体系。 多功能酶（串连酶）：一些多酶体系在进化过程中由于基因的融合，形成由一条多肽链组成却具有多种不同催化功能的酶。如：脂肪酸合成酶系。 一、酶的分子组成 酶按其分子组成分为：（见图） 单纯酶（simple enzyme）：仅由氨基酸残基构成的酶。如：淀粉酶、脲酶、脂酶、一些消化蛋白酶、核糖核酸酶等。 结合酶（conjugated enzyme）：由蛋白质和非蛋白质组成。前者称为酶蛋白（apoenzyme），后者称为辅助因子（辅酶或辅基）。辅助因子是金属离子或小分子有机化合物，酶蛋白与辅助因子结合形成的复合物称为全酶，只有全酶才有催化作用。 金属离子 辅助因子最为多见的是金属离子。 含金属离子的酶分为： 金属酶：金属离子与酶结合紧密,提取的过程中不易丢失,这类酶称为金属酶。如羧基肽酶、黄嘌呤氧化酶等。 金属激活酶：金属离子虽为酶的活性所必需，却不与酶直接结合，而是通过底物相连接。这类酶称为金属激活酶。如己糖激酶等 。 金属离子在全酶中的作用 ①传电子：作为酶活性中心的催化基团参与催化反应、传递电子。 ②架桥梁：作为连接酶与底物的桥梁，便于酶对底物起作用。 ③稳构象：稳定酶的构象所必需。 ④降斥力：中和阴离子，降低反应中的静电斥力。 小分子有机化合物 小分子有机化合物在全酶中的作用： 参与催化过程，起传递电子、质子或一些基团的作用。 小分子有机化合物作为辅助因子的种类不多，都属于维生素或维生素衍生物。常见的见表 酶蛋白决定反应的特异性，辅助因子决定反应的种类与性质。 辅助因子的分类 辅助因子按其与酶蛋白结合的紧密程度与作用特点分为：辅酶和辅基。 辅酶：与酶蛋白结合疏松，可以用透析或超滤的方法除去。在两个酶促反应中充当质子或基团供体和受体的作用。如NAD、NADP。 辅基：与酶蛋白结合紧密，不能通过透析或超滤将其除去，在反应中辅基不能离开酶蛋白。 如金属离子多为此，FAD、FMN、生物素等。 二、酶的活性中心 酶的活性中心：酶的必需基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构、能与底物特异地结合并将底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心或活性部位。（见图）。 对于结合酶，辅酶或辅基参与酶活性中心的组成。 酶的必需基团：与酶活性密切相关的基团称为必需基团。 酶活性中心内的必需基因有两种： 结合基团，其作用是与底物相结合，使底物与酶的一定构象形成复合物； 催化基团，其作用是影响底物中某些化学键的稳定性，催化底物发生化学反应并将其转变成产物。 酶活性中心外的必需基团不参与活性中心的组成，但为维持活性中心应有的空间构象所必需。 第二节 酶促反应的特点与机制 酶和一般催化剂的共性 1.用量少而催化效率高。 2.它能够改变化学反应的速度，但是不能改变化学反应的平衡点。 3.酶能够稳定底物形成的过渡状态，降低反应的活化能，从而加速反应的进行。 活化能：是指一定条件下，能使1摩尔底物全部进入活化状态所需要的自由能 一、酶促反应的特点 1、高度的催化效率 酶的催化效率比无催化剂的自发反应速度提高108～1020倍，比无机催化剂的催化效率高107～1013倍。 如过氧化氢酶催化H2O2分解的速度是Fe2+催化其分解速度的8.3×109倍。 这种高度加速的酶促反应机制，主要是因为降低了反应活化能。（见图） 2、高度特异性 一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定的化学键，催化一定的化学反应并产生一定的产物的特性称为酶的特异性或专一性。 根据酶对其底物结构选择的严格程度不同，特异性分为三种： 绝对特异性、相对特异性、立体异构特异性。 （1）绝对特异性 绝对特异性：酶只能作用于特定结构的底物，进行一种专一的反应，生成一种特定结构的产物。这种特异性称为绝对特异性。 如：琥珀酸脱氢酶仅催化琥珀酸脱氢生成延胡索酸。 （2）相对特异性 相对特异性：酶作用于一类化合物或一种化学键，这种特异性称相对特异性。 这种选择性不