第3章 酶学课件.pptVIP

* * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * 可逆抑制作用包括竞争性、反竞争性、和非竞争性抑制几种类型。 1. 竞争性抑制（competitive inhibition)： 抑制剂与底物竞争与酶的同一活性中心结合，从而干扰了酶与底物的结合，使酶的催化活性降低，称为竞争性抑制作用。 竞争性抑制的作用模式图 E E S I ES EI E P + + + + I EI k+3 酶的竞争性抑制反应模式 k-3 k+2 E + S E + P ES k+1 k-1 竞争性抑制的速度方程与图形特征 Km Vm [S] · ? = ( 1 + [ I ] Ki ） + [S] ⑴ 竞争性抑制剂往往是酶的底物类似物或反应产物； ⑵ 抑制剂与酶的结合部位与底物与酶的结合部位相同； ⑶ 抑制剂浓度越大，则抑制作用越大；但增加底物浓度可使抑制程度减小； ⑷ 动力学参数：Km值增大，Vm值不变。 竞争性抑制的特点： 磺胺类药物对二氢叶酸合成酶的竞争性抑制 对氨基苯甲酸 对氨基苯磺酰胺 2．反竞争性抑制（uncompetitive inhibition)： 抑制剂不能与游离酶结合，但可与ES复合物结合并阻止产物生成，使酶的催化活性降低，称酶的反竞争性抑制。 k-3 k+3 + I ESI k+2 E + S E + P ES k+1 k-1 反应模式 反竞争性抑制的作用模式图 + + E S ES ESI E P 反竞争性抑制的速度方程与图形特征 Vm [S] · ? = Km 1 + [ I ] Ki 1 + [ I ] Ki + [S] ⑴ 反竞争性抑制剂的化学结构不一定与底物的分子结构类似； ⑵ 抑制剂与底物可同时与酶的不同部位结合； ⑶ 必须有底物存在，抑制剂才能对酶产生抑制作用；抑制程度随底物浓度的增加而增加； ⑷ 动力学参数：Km减小，Vm降低。 反竞争性抑制的特点： 3. 非竞争性抑制（noncompetitive inhibition）： 抑制剂既可以与游离酶结合，也可以与ES复合物结合，使酶的催化活性降低，称为非竞争性抑制。 k-3 k+3 + I ESI k+2 E + P ES E + S k+1 k-1 k-3 k+3 + I EI + S k+1 k-1 反应模式 非竞争性抑制的作用模式图 + S － S + S － S + ESI EI E ES E P 非竞争性抑制的速度方程与图形特征 Vm [S] · ? = (Km + [S]) ( 1 + [ I ] Ki ） ⑴ 非竞争性抑制剂的化学结构不一定与底物的分子结构类似； ⑵ 底物和抑制剂分别独立地与酶的不同部位相结合； ⑶ 抑制剂对酶与底物的结合无影响，故底物浓度的改变对抑制程度无影响； ⑷ 动力学参数：Km值不变，Vm值降低。 非竞争性抑制的特点： 六、激活剂对反应速度的影响 能够促使酶促反应速度加快的物质称为酶的激活剂。 酶的激活剂大多数是无机离子，如K+、Mg2+、Mn2+、Cl-等。 思考题： 1.名词解释 酶原、米氏常数、激活剂、酶原、多酶体系、同工酶、单体酶、抑制剂、底物专一性、诱导契合、酶活力、寡聚酶、反竞争性抑制、酶的竞争性抑制、酶的活性中心、酶的比活力、核酶 2.酶和一般催化剂的异同。 3.酶的组成。 4.酶的结构。 5.影响酶促反应速度的因素。 * * * * * * * * * * * * * * 第二节：酶的结构与功能 一、酶的活性部位（中心） 二、酶原及酶原激活 一、酶的活性部位（中心） 必需基团:酶分子中有些基团若经化学修饰（氧化、还原、酰化、烷化）使其改变，则酶的活性丧失，这些基团称为必需基团。与酶活性密切相关的基团。 非必需基团：有的酶温和水解掉几个AA残基，仍能表现活性，这些基团即非必需基团 1、酶的必需基团： 与酶活性密切相关的基团。 活性中心内的必需基团： 构成酶活性中心的基团：His的咪唑基、Ser的-OH、Cys的-SH、Glu的?-羧基 活性中心外的必需基团（调控基团） 2、酶的活性部位（中心） 酶分子中必需基团相对集中并构成一定空间构象，直接参与酶促反应的区域，称为酶的活性部位（中心）。 指结合底物和将底物转化为产物的区域，通常是相隔很远的氨基酸残基形成的三维实体。包括两个功能部位：结合部位和催化部位。 酶与底物结合并发挥催化作用的部位 。 活性中心的氨基酸残基 频率最高：Ser、His、Cys、Tyr、Asp、Glu、Lys。 （1）结合部位 Binding site 酶分子中与底物结合的部位或区域。 （2）催化