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分子生物学原理（最终回） Chapter 1 Protein Structure and Function 复习题（1） 1. 名词解释 （1）Peptides 肽，由氨基酸脱水缩合形成的两性有机化合物 （2）Simple proteins 简单蛋白，不含蛋白辅助因子的蛋白为简单蛋白。 （3）Conjugated proteins 缀合蛋白，含有蛋白辅助因子如辅酶、辅基等。（4）Coenzyme 辅酶，是一种蛋白辅助因子，通过非共价键与链相连，可以用透析、超滤的方法将其除去。 （5）Prosthetic group 辅基，是一种蛋白辅助因子，通过共价键与多肽链相连，不易与多肽链分离。 （6）Configuration 构型，有机分子的空间排列，不同的排列彼此作为参照，它们之间的转化需要破坏共价键。 （7）Conformation 构象，取代基团的空间排列，它们的转化可以通过单键的旋转来完成，故不需要破坏共价键。 （8）Chiral carbin 手性碳原子，连接四个不同原子或基团的碳原子叫做手性碳原子。 （9）Enantiomers 对映异构体，如两个分子互为镜像关系，则称这两个分子为对映异构体，对映异构体具有旋光性。 （10）Optical isomers（11）Cis and trans isomers 正反异构体，取代基团在双键两侧的不同排列形成正反异构体。 （12）Ampholytes的水溶液中，α（13）Isoelectric point 等电点，。 （14）Peptide planeα原子处于同一个平面，这两个Cα反式排列，该平面叫做肽平面。 （15）Dihedral angle 二面角，φ绕Cα-N及ψCα-C旋转的角分别为肽平面的两个二面角，它决定了肽链的主链构象。 （16）Ramachandran diagram 拉氏构象图，Ramachandran 根据蛋白质中非键合原子间的最小接触距离，确定了哪些成对二面角（φ、ψ）所规定的两个相邻肽单位的构象是允许的，那些是不允许的，并以φ为横坐标，以ψ为纵坐标，在坐标图上标出，该图拉氏构象图。 （17）Primary structure of proteins 蛋白的初级结构，氨基酸的排列顺序即为蛋白的初级结构。 （18）Secondary structure of proteins 蛋白的二级结构，它是指多肽链的局部构象，即局部骨架的折叠方式。 （19）Tertiary structure of proteins 蛋白的三级结构，是指整条多肽链的构象，包括所有原子的空间排列（20）Quaternary structure of proteins 蛋白的四级结构，它是指亚基间的相互作用，包括亚基数目、种类、空间位置及相互作用 （21）Coiled coil 卷曲螺旋，指两个或两个以上的α-helix相互缠绕形成的稳定超螺旋。 （22）β-strand, β-barrel β-saddleββ折叠链； 平行排列的β折叠片层具有自发的右手扭曲倾向，以减少构象的能量。由于存在自发扭曲和阻碍扭曲（氢键）两种力，如果平行的β折叠片段前后交错，则形成漏斗状的圆筒形（barrel）；如果β折叠片段矩形排列，就形成马鞍形（saddle） （23）β-turn β转角，球状蛋白质的多肽链上出现180°的回折即为β转角，由四个氨基酸组成，氢键存在于第一个CO和第四个NH之间。一般为trans，但脯氨酸有6%的cis。 （24）Disulfide bonds。 （25）Electronegativity of elements 电负性，为原子获得电子的能力，其数值越大，在形成化学键时对成键电子的吸引能力越强。 （26）Entropy 熵，它指的是体系的混乱程度，熵值越大，体系越稳定。 （27）Motif 模体，是结构域的亚单元，表现结构域的各种功能。 （28）Domain 结构域，是在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的局部折叠区，在三维空间可以明显区分及相对独立，并具有定的生物学功能。 2. 22种天然氨基酸的名称、符号及其主要特征 （1）亲水性氨基酸：含有离子型的或极性的侧链。 碱性氨基酸： 中文名称 英文名称 缩写 符号 赖氨酸 Lysine Lys K 精氨酸 Arginine Arg R 组氨酸 Histidine His H 酸性氨基酸： 天门冬氨酸 Aspartic acid Asp D 谷氨酸 Glutamic acid Glu E 极性氨基酸： 丝氨酸 Serine Ser S 苏氨酸 Threonine Thr T 天门冬酰胺 Asparagine Asn N 谷氨酰胺 Glutamiine Gln Q （2）疏水性氨基酸：含有脂肪族侧链，