《生物化学》复习资料《.docVIP

生化重点 1．蛋白质的元素组成：C、H、O、N、S 蛋白质的平均含氮量为16% 2．组成蛋白质的基本单位：氨基酸 20种基本氨基酸：缬氨酸（Val）、异亮氨酸（Ile）、亮氨酸（Leu）、苯丙氨酸（Phe）、蛋氨酸(Met)、 色氨酸(Try)、苏氨酸（Thr）、赖氨酸（Lys）（借一两本淡色书来） 谷氨酸（Glu）、谷氨酰胺（Gln）、组氨酸（His）、半胱氨酸(Cys)、天冬酰胺(Asn)、 天冬氨酸（Asp）（估租半天） 精氨酸（Arg）、丝氨酸(Ser)、脯氨酸(Pro)、甘氨酸（Gly）丙氨酸（Ala）、酪氨酸(Tyr)（精细铺干冰咯） 除甘氨酸外，都是L-α-氨基酸 3．蛋白质中氨基酸的连接方式：肽键、肽 谷胱甘肽有游离的SH基，才有保护作用 4．蛋白质的分子结构： 一级结构：多肽链中氨基酸的排列顺序。主要化学键：肽键 二级结构：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。主要化学键：氢键 （1）二级结构形成的结构基础：肽单元（肽平面、酰胺平面）定义：肽键与周围原子相连处于一个平面上 （2）二级结构的种类：(-螺旋、(-折叠片、(-转角、无规卷曲 (-螺旋特点：①沿一个中心轴螺旋上升，主要是右手螺旋 ②每螺旋一圈需要3.6个氨基酸残基，螺距为0.54nm ③第一个肽平面上氮上的H和第四个肽平面上碳上的O形成氢键，稳定(-螺旋结构 ④侧面基团R都位于螺旋外侧 (-折叠片特点：①有两条或两条以上的多肽键并列相排，方向可以相同，也可以相反 ②从侧面观察，形成锯齿状 ③相并排的肽平面形成氢键，以稳定(-折叠结构 ④侧面基团R位于结构外侧 (-转角特点：①第一个残基的C=O与第四个残基的N—H氢键结合，形成一个紧密的环，使(-转角成为比较稳定的结构 ②允许蛋白质倒转肽链方向 三级结构：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。主要化学键：疏水键、离子键、氢键和范德华力等 （1）三级结构的结构特点：①纤维状蛋白质通常只含一种二级结构,而球蛋白通常含有多种二级结构 ②球状蛋白质具有明显的折叠层次（一级结构→二级结构→超二级结构→结构域 三级结构或亚基→四级结构） ③球蛋白是紧密的球状或椭球状实体 ④疏水残基埋藏于球体内，亲水残基暴露于球体外 ⑤表面有一空穴(裂沟,凹槽或口袋)，这个空穴能结合配体,是蛋白质的活性部位 ⑥由二级结构向三级结构转变的主要动力是疏水作用 （2）三级结构是蛋白质具有生物学活性的最基本结构 四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。主要化学键：亚基之间的结合力主要是疏水作用，其次是二硫键、氢键和离子键 （1）四级结构的结构特点：①由2个至多个三级结构的亚基缔合形成四级结构的蛋白质，有单体蛋白，寡聚蛋白和多聚蛋白 ②四级结构的蛋白质按亚基的类型分为同多聚蛋白和杂多聚蛋白 ③亚基聚合的主要动力是疏水作用，其他动力有二硫键、氢键和离子键等 （2）亚基：有些蛋白质分子含有二条或多条多肽链，每一条多肽链都有完整的三级结构，称为蛋白质的亚基 不是所有蛋白质都具有一、二、三、四级结构 5．蛋白质结构与功能的关系 变（别）构效应：别构部位与配体的结合可影响其他亚基，使这些亚基构象改变，增强或减弱对底物的结合 6．蛋白质的理化性质 （1）蛋白质的两性电离 等电点：当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。 等电点的应用：等电聚焦电泳，通过蛋白质等电点的差异而分离蛋白质的电泳方法。 （2）稳定蛋白质胶体的因素：蛋白质表面的电荷、水化膜 （3）蛋白质的变性、沉淀和凝固 蛋白质变性：由于受到某些外力的作用,导致蛋白质三维结构(构象)的破坏,原有活性丧失的现象。 蛋白质沉淀：在一定条件下，蛋白质疏水侧链暴