初一化学上学期考试508.docx

　(D)异环磷酰胺 (E)甲氨喋呤(5) 化学结构如下的药物具有哪些性质　　(A)为橙黄色结晶性粉末　(B)为二氢叶酸还原酶抑制剂 第17章 生物化学 本章重点 本篇2000～20西年约考过149题。每年必考点有：蛋白质的结构与功能(约l7题)，核酸的结构与功能(约l4题)，酶(约20题)，糖代谢(约13题)，脂类代谢(约22题)，氨基酸代谢(约11题)，遗传信息的传递(约10题)。考生重点掌握：蛋白质的结构；DNA的结构与功能；酶的分子结构与催化作用；糖原的分解代谢；脂肪的合成与分解代谢；氨基酸和氨的代谢；DNA的生物合成。 第1单元 蛋白质的结构与功能　重点提示 本单元2000～2009年约考过l7题，其中氨基酸与多肽5题，蛋白质的结构域功能8题，蛋白质的理化性质4题。本单元几乎每年必考，题量2～3题。出题重点集中在蛋白质的结构，其次是蛋白质的理化性质，应重点掌握。 考点串讲 一、氨基酸与多肽 (一)氨基酸的结构与分类 1．结构 由共同连接在α-碳原子的NH3+、C00-及支链组成，H2NCHRCOOH为通式。 2．必需氨基酸 包括赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、甲硫氨酸(蛋氨酸)、苏氨酸、异亮氨酸、亮氨酸和缬氨酸8种(2008)。 3．分类 (1)非极性疏水性氨基酸：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸等。 (2)极性中性氨基酸：色氨酸、丝氨酸、酪氨酸、蛋氨酸、苏氨酸等。 (3)酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸(2006、2008)。 (4)碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸。 4．半胱氨酸和胱氨酸 两个半胱氨酸的巯基脱氢后以二硫键结合形成胱氨酸，蛋白中不少半胱氨酸以胱氨酸的形式存在(2003、2006、2008)。 5．氨基酸的理化性质 (1)两性解离和等电点：两性氨基酸，成为兼性离子时的pH。 (2)紫外线吸收性质：280nm的光吸收值，用于分析蛋白质的含量。 (3)茚三酮反应：570nm波长处最大吸收峰，做氨基酸的定量分析。 (二)肽键与肽链 1．肽键 连接两个氨基酸的酰胺键，有一定双键性能，不能自由旋转。 (2003) 2．肽链 氨基酸通过肽键连接互相结合组成。二肽，三肽，寡肽，多肽。　3．生物活性肽 谷胱甘肽、多肽类激素和神经肽。 二、蛋白质的结构和功能 (一)蛋白质的一级结构 1．即N-端至C-端氨基酸的排列顺序，是蛋白质空间构象和生物学功能的基础(2007)。 2．主要化学键为肽键，部分包含二硫键(2000)。 (二)蛋白质的二级结构 即肽链主链骨架原子的相对空间位置，包括α螺旋、β折叠、β转角和无规卷曲(2002、2005)。 1．α螺旋 螺旋式上升，顺时钟方向，肽键的N-H和第四个肽键的羰基氧形成氢键，与螺旋长轴基本平行，稳固螺旋结构，氨基酸侧链伸向螺旋外侧(2001)。 2．β折叠 以Cα为旋转点，折叠成锯齿状结构，残基侧链位于锯齿状结构的上下方。 3．模体 二个或三个具有二级结构的肽段，具有特征性的氨基酸序列、特殊的空间构象，发挥特殊的功能；锌指结构。 (三)三级和四级结构的概念 1．三级结构 为全部氨基酸残基的相对空间位置。 2．结构域 三级结构的划分，球状或纤维状区域，折叠紧密。 3．分子伴侣 保护协助蛋白质折叠成天然构象或四级结构，如二硫键的正确形成、热休克蛋白等。 4．四级结构 蛋白质分子各亚基之间特定的三维空间排布。氢键和离子键为各亚基间的主要结合力，同二聚体，异二聚体(2003)。 三、蛋白质结构与功能的关系 (一)蛋白质一级结构与功能的关系 1．一级结构是空问构象的基础。 2．一级结构相似的多肽或蛋白质，其空间构象和功能也相似。 3．起关键作用的氨基酸残基缺失或被替代，会严重影响空问构象甚至生理功能。 (二)蛋白质高级结构与功能的关系 1．血红蛋白构象的变化与功能 (1)血红蛋白具有4个亚基组成的四级结构，α2β2。 (2)每个亚基结构中间有一个疏水局部，可结合1分子血红素、携带l分子氧。 (3)紧张态：未结合氧时α1β1和α2β2呈对角排列，结构较紧密，与02亲和力小。 (4)松弛态：结合氧后，血红蛋白(二)三和四级结构发生变化，α1β1和α2β2长轴呈15°夹角，结构相对松弛。 2．蛋白质构象的改变可造成的疾病老年痴呆症，亨丁顿舞蹈病、疯牛病。 四、蛋白质的理化性质 (一)蛋白质的两性电离、胶体性质 1．在一定pH条件下可解离为带正电荷或负电荷的基团。 2．大小属胶粒范围，亲水基团可吸引水分子。 (二)蛋白质的变性(2000、2003、2006、2007) 1．蛋白质空间构象的破坏，理化性质的改变以及生物活性的丧失。二硫键和非共价键的破坏，不涉及氨基酸序列的改变。 2．变性后的蛋白质疏水侧链暴露，易于析出、沉淀。 3．变性程度轻的蛋白质，去除变性因素后，可恢复或