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第三章 蛋白质化学 第三章 蛋白质化学 第一节 蛋白质概述 第二节 蛋白质的化学组成 第三节 蛋白质的结构 第四节 蛋白质的结构与功能的关系 第五节 蛋白质的性质 第六节 氨基酸的制备、纯化及鉴定 第七节 蛋白质的分离、纯化与纯度测定 第一节 蛋白质的概述（了解） 蛋白质的定义 蛋白质的功能 蛋白质的分类 一、蛋白质的定义 氨基酸通过肽键按一定顺序结合形成的一条多肽链，再由一条或一条以上的多肽链按照其特定方式结合而形成的高分子化合物。 二、蛋白质的生物学重要性 蛋白质是生物体重要组成成分 分布广：所有器官、组织都含有蛋白质；细胞的各个部分都含有蛋白质。 含量高：占人体干重的45％，在某些组织含量更高，例如肝、脾等可高达60％～80％ 蛋白质具有重要的生物学功能 ★ 作为生物催化剂 ★ 物质的转运和贮存 ★ 代谢调节作用 ★ 运动与支持作用 ★ 免疫保护作用 ★ 参与细胞间信息传递 ★ 感染和毒性作用 ★ 其他作用 氧化供能 三、蛋白质的分类 依据其组成分为：单纯蛋白质和结合蛋白质 根据分子形状分为：纤维蛋白和球状蛋白 营养学上，根据蛋白质所含必需氨基酸的种类和数量，将食物蛋白分为：完全蛋白质、半完全蛋白质和不完全蛋白质 第二节 蛋白质的化学组成（重点） 蛋白质的元素组成 氨基酸——蛋白质的基本结构单位 氨基酸的分类 氨基酸的理化性质 一、蛋白质的元素组成 主要是C、H、O、N和S 有些蛋白质含有少量P或少量金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼，个别蛋白质还含有碘。 蛋白质元素组成的特点 大多数蛋白质含氮量相当接近，平均为16％ 由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此，只要测定生物样品中的含氮量，就可以根据以下公式推算出蛋白质的大致含量： 蛋白质含量（g）＝样品中含氮的克数×6.25 蛋白质的水解 蛋白质是大分子物质，可以用酸、碱和酶法水解，水解的终产物为氨基酸。 二、蛋白质的基本结构单位－氨基酸 除甘氨酸和脯氨酸外，其他氨基酸都有如下结构通式： 三、氨基酸的分类 构成蛋白质的氨基酸 基本氨基酸：20种 按酸碱性分类：中性、酸性、碱性 按极性分类 稀有氨基酸 非构成蛋白质的氨基酸 1. 中性氨基酸 只含有一氨基一羧基，此类氨基酸数目最多。 按其侧链基团的不同，可分为五类： 脂肪族氨基酸：甘氨酸 (Gly, G)、丙氨酸 (Ala, A)、缬氨酸(Val, V)、亮氨酸 (Leu, L)、异亮氨酸 (Ile, I) 芳香族氨基酸：苯丙氨酸 (Phe, F)、酪氨酸 (Tyr, Y)、色氨酸 (Try/Trp, W) 含羟基氨基酸：丝氨酸 (Ser, S)、苏氨酸 (Thr, T) 含硫氨基酸：半胱氨酸 (Cysh/Cys, C)、甲硫氨酸（蛋氨酸）(Met, M) 亚氨基酸：脯氨酸 (Pro, P) 中性脂肪族氨基酸 芳香族氨基酸 亚氨基酸 2. 酸性氨基酸 含一个氨基两个羧基的氨基酸 有两种： 天门冬氨酸 (Asp, D) 谷氨酸 (Glu, E) 这两种氨基酸可产生两种酰胺：天门冬酰胺（Asn，N）和谷胺酰胺（Gln，Q）。它们也是蛋白质的组成成分（两种酰胺属于中性）。 酸性氨基酸及酰胺 3. 碱性氨基酸 含有一个羧基两个氨基的氨基酸 碱性氨基酸有精氨酸 (Arg, R)和赖氨酸 (Lys, K)，另外组氨酸 (His, H)具有氮环，呈弱碱性，也是碱性氨基酸。 碱性氨基酸 稀有氨基酸：羟脯氨酸与羟赖氨酸 胱氨酸 非构成蛋白氨基酸 不是蛋白质的组成成分 以游离或结合的形式存在于生物界 大都是常见氨基酸的衍生物 还有些是β-,γ-,δ-, 和D-型氨基酸 一些是代谢中间产物，如瓜氨酸、鸟氨酸；γ-氨基丁酸等 四、氨基酸的理化性质 物理性质 光学活性与光谱性质 两性性质与等电点 化学性质 α-氨基参与的反应——与2，4-二硝基氟苯的反应 α-氨基与α-羧基共同参与的反应——茚三酮反应 成肽反应 氨基酸光学活性和光谱性质 TryTyrPhe的 紫外吸收光谱 氨基酸的两性解离性质与等电点（pI） 氨基酸与2,4一二硝基氟苯(DNFB)的反应（sanger反应）（Pro除外，不稳定） 氨基酸与茚三酮反应 注意：脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应不释放NH3，而直接生成黄色化合物。 成肽反应 一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸α-氨基脱水缩合而成肽，形成的化学键称为肽键或酰胺键。 酰胺平面 肽键的部分双键性质： 肽键