普通生物化学部分答案.docVIP

第一章 2．一级结构：蛋白质多肽链中氨基酸残基的种类、数量及排列顺序，包括二硫键的位置； 二级结构：指肽链主链通过不同肽段部分自身的相互作用、氢键的形成，沿某一主轴进行盘绕、折叠产生的有规则的特定构象结构，不涉及侧链部分的构象； 三级结构：在二级结构的基础上，肽链按照一定的空间结构进一步形成更复杂的结构； 四级结构：两条或两条以上独立三级结构的多肽链通过非共价键结合在一起形成的聚集体结构，指亚基的数目、类型以及各个亚基在整个分子中的空间排布 关系：蛋白质一级结构决定其三维结构，一级结构变异对功能有影响：一级结构改变造成分子病，共价修饰，断裂激活 3. α-螺旋（P21） 蛋白质中常见的一种二级结构，肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状，一般都是右手螺旋结构，螺旋是靠链内氢键维持的。每个氨基酸残基（第n个）的羰基氧与多肽链C端方向的第4个残基（第n+4个）的酰胺氮形成氢键。在典型的右手α-螺旋结构中，螺距为0.54nm，每一圈含有3.6个氨基酸残基，每个残基沿着螺旋的长轴上升0.15nm。螺旋的半径为0.23nm。 β-折叠（P22） 是蛋白质中的常见的二级结构，是由伸展的多肽链组成的。折叠片的构象是通过一个肽键的羰基氧和位于同一个肽链或相邻肽链的另一个酰胺氢之间形成的氢键维持的。氢键几乎都垂直伸展的肽链，这些肽链可以是平行排列（走向都是由N到C方向）；或者是反平行排列（肽链反向排列）。 β-转角(P23) 多肽链中常见的二级结构，连接蛋白质分子中的二级结构（α-螺旋和β-折叠），使肽链走向改变的一种非重复多肽区，一般含有2～16个氨基酸残基。含有5个氨基酸残基以上的转角又常称之环（loops）。常见的转角含有4个氨基酸残基，有两种类型。转角I的特点是：第1个氨基酸残基羰基氧与第4个残基的酰胺氮之间形成氢键；转角II的第3个残基往往是甘氨酸。这两种转角中的第2个残基大都是脯氨酸。 无规卷曲(P24) 此种结构为多肽链中除以上几种比较规则的构象外，其余没有确定规律性的那部分肽链的二级结构构象。 6.（1）内部：Val，Pro，Phe，Asp，Ile 外部：Lys，His （2）因为Gly和Ala的记性和疏水性都比较小 （3）在pH7时含有不带电荷的极性氨基酸，参与分子内部氢键的形成，从而减小了极性 （4）Cys是不带电荷的极性氨基酸，常位于外部，单其参与二硫键的形成，使极性减弱，故在内部也有 7. （1）在低pH时，羧基质子化，这样蛋白质分子带有大量的净正电荷，分子内正电荷相斥使许多蛋白质变性，并随着蛋白质分子内部疏水基团向外暴露使蛋白质溶解度降低，因而产生沉淀。 （2）加入少量盐时，对稳定带电基团有利，增加了蛋白质的溶解度。但是随着盐离子浓度的增加，盐离子夺取了与蛋白质结合的水分子，降低了蛋白质的水合程度，使蛋白质水化层破坏，而使蛋白质沉淀。 （3）在等电点时，蛋白质分子之间的静电斥力最小，所以其溶解度最小。 （4）加热会使蛋白质变性，蛋白质内部的疏水基团被暴露，溶解度降低。从而引起蛋白质沉淀。 （5）非极性溶剂减少了表面极性基团的溶剂化作用，促使蛋白质分子之间形成氢键，从而取代了蛋白质分子与水之间的氢键。 （6）介电常数的下降对暴露在溶剂中的非极性基团有稳定作用，结果促使蛋白质肽链展开而导致变性。 第二章 1.(略 2. （1）蛋白浓度=0.2×6.25mg/2mL=0.625mg/mL； 比活力=（1500/60×1ml/0.1mL）÷0.625mg/mL=400U/mg； （2）总蛋白=0.625mg/mL×1000mL=625mg； 总活力=625mg×400U/mg=2.5×105U。 3. （1）酶能被酸、碱及蛋白酶水解，水解的最终产物都是氨基酸，证明酶是由氨基酸组成的。 （2）酶具有蛋白质所具有的颜色反应，如双缩脲反应、茚三酮反应、米伦反应、乙醛酸反应。 （3）一切能使蛋白质变性的因素，如热、酸碱、紫外线等，同样可以使酶变性失活。 （4）酶同样具有蛋白质所具有的大分子性质，如不能通过半透膜、可以电泳等。 （5）酶同其他蛋白质一样是两性电解质，并有一定的等电点。 总之，酶是由氨基酸组成的，与其他已知的蛋白质有着相同的理化性质，所以酶的化学本质是蛋白质。 4. 酶蛋白分子中组氨酸的侧链咪唑基 pK 值为 6.0~7.0,在生理条件下,一部分解离,可 以作为质子供体,一部分不解离,可以作为质子受体,既是酸,又是碱,可以作为广义酸碱 共同催化反应,因此常参与构成酶的活性中心 5. 竞争性抑制剂的特点：①抑制剂以非共价键与酶结合，用超滤、透析等物理方法能够解除抑制；②抑制剂的结构与底物结构相似，可与底物竞争酶的活性中心；③抑