第9章 酶引论重点.pptVIP

第9章???? 酶 引 论 一、酶研究的简史 约公元前21世纪酶学的利用，如酿酒、制作饴糖和酱； 1810年，Gaylussac J发现酵母可将糖转化为酒精； 1878年，初步酶的印象，酶命名“Enzyme”，意思是“在酵母中”； 1913年，Michaelis和Menten提出米氏方程，对酶反应机制的一项重大突破； 1926年，美国化学家Sumner从刀豆中提取出脲酶并获得结晶，证明酶具有蛋白质的性质； 1982年，Cech和Altman分别发现具有催化功能的RNA－核酶（ribozyme）, 于1989获诺贝尔化学奖； 1986年，Schultz与Lerner研制成功抗体酶； Boyer和Walker阐明ATP合酶合成与分解ATP的分子机制－1997获诺贝尔化学奖； 近20年，飞速发展，许多酶机制被阐明，已鉴定4000多种酶，数百种得到结晶。酶的研究成果用于医学、农业、食品、制革、纺织、日化等部门，很大发展前途。 二、? 酶的概念及其作用特点 1、酶是一类具有高效率、高度专一性、活性可调节的生物催化剂。 生物催化剂 ： 酶(enzyme) 核酶(ribozyme) 脱氧核酶(deoxyribozyme) 2、?? 酶与一般催化剂相比的几点共性： ①催化效率高，用量少（细胞中含量低）。 ②加快反应速度但不改变化学反应平衡点。 ③降低反应活化能。 ④反应前后自身结构不变。 3、?? 酶催化反应的特点 （1）催化效率更高 酶催化反应速度比非酶催化反应速度至少高出几个数量级。 转换数（turnover number,TN；等于催化常数Kcat)表示酶的催化效率，Kcat:是指当酶被底物充分饱和时，每秒钟每个酶分子转换底物的分子数，或每秒钟每微摩尔酶分子转换底物的微摩尔数。 一些酶的最大转换数见表322。 （2）高度专一性：酶对反应的底物和产物都有极高的专一性。 （3）易失活，反应条件大多要求温和：常温、常压，中性pH （4）酶活性可调节：根据据生物体的需要，许多酶的活性可受多种调节机制的调节，包括：别构调节、酶的共价修饰、酶的合成与降解等。 二、? 酶的化学本质及其组成 （一）??酶的化学本质 1982年，美国科罗拉多大学博尔德分校的Thomas Cech和美国耶鲁大学Sidney Altman各自独立发现RNA具有生物催化功能，此发现被认为是近年来生化领域最令人鼓舞的发现，此二人分亨1989诺贝尔化学奖。 ★核酶(ribozyme)：具有催化功能的RNA。 除了具有催化活性的RNA（核酶）外几乎都是蛋白质。 （二）? 酶的化学组成 单纯酶类(simple enzyme)：仅由蛋白质组成，不含其它物质，如脲酶、溶菌酶、淀粉酶、脂肪酶、核糖核酸酶等。 缀合酶类（conjugated enzyme)：全酶=脱辅酶+辅因子，二者存在酶才有催化作用；如超氧化物歧化酶（Cu2＋、Zn2＋）、乳酸脱氢酶（NAD+） （三）酶的四级缔合 （1）单体酶 一般是由一条肽链组成，大多是催化水解反应的酶。 （2）寡聚酶 由两个或两个以上亚基组成的酶，亚基可以相同或不同，一般是偶数，亚基间以非共价键结合。 1.含相同亚基的寡聚酶：苹果酸脱氢酶（鼠肝），2个相同的亚基 2.含不同亚基的寡聚酶：琥珀酸脱氢酶（牛心），αβ2个亚基 大多数寡聚酶是胞内酶，调节酶，而胞外酶一般是单体酶。 （3）多酶复合体 由几个酶靠非共价键结合而成，其中每一个酶催化一个反应，所有反应依次进行，构成一个代谢途径或代谢途径的一部分。 大肠杆菌丙酮酸脱氢酶复合体由三种酶组成： 三、酶的命名和分类 （一）习惯命名 1.依据底物来命名（绝大多数酶）：蛋白酶、淀粉酶； 2. 依据催化反应的性质命名：水解酶、转氨酶； 3 结合上述两个原则命名：琥珀酸脱氢酶； 4. 有时加上酶的来源：胃蛋白酶、牛胰凝乳蛋白酶。 （二）国际系统命名 基本原则：明确标明酶的底物及催化反应的性质（底物为水时可略去不写）。 国际系统分类法及编号（EC编号） （1）按反应性质分六大类，用1、2、3、4、5、6表示； （2）根据底物中被作用的基团或键的特点，将每一大类分为若干个亚类，编号用1、2、3等； （3）每个亚类又可分为若干个亚一亚类，用编号1、2、3表示。 乙醇脱氢酶 EC1.1.1.1 ， 乳酸脱氢酶 EC1.1.1.27 ， 苹果酸脱氢酶 EC1.1.1.37 第一个数字表示大类： 氧化还原酶类 第二个数字表示反应基团：醇基 第三个数字表示电子受体：NAD+或NADP+ 第四个数字表示此酶底物：乙醇，乳酸，苹果酸。 ★酶的国际