第章蛋白质的结构与功能（）.pptVIP

在化学中，极性指一个共价键或一个共价分子中电荷分布的不均匀性。如果电荷分布得不均匀，则称该键或分子为极性；如果均匀，则称为非极性。 物质的一些物理性质（如溶解性、熔沸点等）与分子的极性相关。 * * * * N原子在杂环中移动的自由度受限，常位于多肽链的转角处 * 体内半胱氨酸含有巯基（-SH），而胱氨酸含有二硫键（-S-S-），二者可以相互转化。 * * * * 若1个氨基酸有3个可解离基团，写出它们电离式后取兼性离子两边的pK值的平均值，即为此氨基酸的等电点（酸性氨基酸的等电点取两羧基的pK值的平均值，碱性氨基酸的等电点取两氨基的pK值的平均值）。 负；正 正；负 多 * 可以在分离氨基酸时作为显色剂对氨基酸进行定性或定量分析。在法医学上，使用茚三酮反应可采集嫌疑犯在犯罪现场留下来的指纹。因为手汗中含有多种氨基酸，遇茚三酮后起显色反应。 与指纹形成物质中的氨基酸反应生成蓝紫色物质鲁赫曼紫（RP），使潜在指纹与背景形成反差。在室温和适当湿度下，潜在指纹可在24小时后显出。加热处理可使指纹即刻显出。 茚三酮反应(ninhydrin reaction)在法医上有着重要的应用 指纹鉴定 茚三酮 氨基酸 茚三酮(还原型) 醛 茚三酮 （还原型） 蓝色或紫色化合物 2 （3）氨基酸与酰化试剂反应 紫外线下强烈的黄色荧光 五、氨基酸通过肽键连接而形成蛋白质或活性肽 肽键(peptide bond)是由一个氨基酸的?-羧基与另一个氨基酸的?-氨基脱水缩合而形成的化学键。 （一）氨基酸通过肽键连接而形成肽 （4）成肽反应 + -HOH 甘氨酰甘氨酸 肽键 成肽反应 肽(peptide)是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。 两分子氨基酸缩合形成二肽，三分子氨基酸缩合则形成三肽…… 肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团不全，被称为氨基酸残基(residue)。 由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽(oligopeptide)，由更多的氨基酸相连形成的肽称多肽(polypeptide)。 N 末端：多肽链中有游离α-氨基的一端 C 末端：多肽链中有游离α-羧基的一端 多肽链有两端： 多肽链(polypeptide chain)是指许多氨基酸之间以肽键连接而成的一种结构。 N末端 C末端 牛核糖核酸酶 蛋白质是由许多氨基酸残基组成、折叠成特定的空间结构、并具有特定生物学功能的多肽。一般而论，蛋白质的氨基酸残基数通常在50个以上，50个氨基酸残基以下则仍称为多肽。 （二）体内存在多种重要的生物活性肽 1. 谷胱甘肽(glutathione, GSH) GSH过氧化物酶 H2O2 2GSH 2H2O GSSG GSH还原酶 NADPH+H+ NADP+ GSH与GSSG间的转换 体内许多激素属寡肽或多肽 神经肽(neuropeptide) 2.多肽类激素及神经肽 氨基酸定量定性分析已进入自动化时代 随着毛细管电泳（capillary electrophoresis，CE；液相层析（liquid chromatography, LC）自动化及质谱（mass spectrometry，MS）技术的发展，目前氨基酸的检测分析可以在自动分析仪器中快速完成。 第一节 小结 蛋白质的生物重要性 蛋白质的化学组成，定氮法测蛋白质含量 组成蛋白质的基本单位是氨基酸（20种L-α） 氨基酸的分类（5类） 氨基酸的性质 等电点，紫外吸收 生物大分子主要包括蛋白质、核酸和糖。 * 蛋白质主要由氨基酸组成，因氨基酸的组合排列不同而组成各种类型的蛋白质。 * 100年前，恩格斯指出“生命是蛋白体的存在形式” 人体中估计有10万种以上的蛋白质。生命是物质运动的高级形式，这种运动方式是通过蛋白质来实现的，所以蛋白质有极其重要的生物学意义。人体的生长、发育、运动、遗传、繁殖等一切生命活动都离不开蛋白质。生命运动需要蛋白质，也离不开蛋白质。 * * * * * * 食品工业上普遍采用的、被定为国家标准的是凯氏定氮法。 * 凯氏定氮法的缺陷并不难弥补，只要多一道步骤即可：先用三氯乙酸处理样品。三氯乙酸能让蛋白质形成沉淀，过滤后，分别测定沉淀和滤液中的氮含量，就可以知道蛋白质的真正含量和冒充蛋白质的氮含量。这是生物化学的常识，也早成为检测牛奶氮含量的国际标准。 * 单细胞的大肠杆菌含有3000多种蛋白质，而人体有10万种以上结构和功能各异的蛋白质。 * * 物质分子互为实物和镜象关系（象左手和右手一样）彼此不能完全重叠的特征，称为分子的手性。具有手