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29 2 生 物 学 杂 志 Vol． 29 No． 2
第 卷第 期
2012 4 Apr ，2012
年 月 JOURNAL OF BIOLOGY
doi∶ 10 ． 3969 /j. issn. 2095 － 1736 ． 20 12. 02. 073
组蛋白翻译后修饰技术研究进展
，
甄 艳 施季森
( ， 210037)
南京林业大学林木遗传与生物技术省部共建教育部重点实验室 南京
: ， 。
摘 要 翻译后修饰调控着真核生物大部分蛋白质的活性 这些修饰的解读对研究生物功能是必不可少的 组蛋白
， ， N-
翻译后修饰是蛋白质翻译后修饰中研究的较好一类小分子碱性蛋白 易被各种生物大分子修饰 尤其易发生在
。 “ ”， 、 、 ，
末端的尾部 不同组合式修饰构成了 组蛋白密码 在细胞的发育 生长 分化和动态平衡中 组蛋白密码影响着
， 。
染色体的结构状态 进而调控基因的表达状态 组蛋白翻译后修饰的研究可作为一种模式来解析蛋白质复杂的修
。 。
饰状态及研究其分子功能 翻译后修饰分析技术的发展对组蛋白密码的解析是至关重要的 重点讨论组蛋白修饰
分析技术的发展和应用。
: ; ;Edman ; ;
关键词 组蛋白 翻译后修饰 测序 抗体 质谱
中图分类号:Q51 文献标识码:A 文章编号:2095 － 1736 (2012)02 － 0073 － 04
The advances of technological research
in histone post-translational modification
ZHEN Yan ，SHI Ji-sen
(Key Laboratory of Forest Genetics ＆ Biotechnology of the Ministry of Education ，
Nanjing Forestry University ，Nanjing 210037 ，China)
Abstracts :Post-translational modification regulates the activity of most eukaryote proteins． Deciphering of these post-translation
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