西医课件生化部分.docVIP

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第一章 蛋白质:(Pr) 结构 元素组成:C、H、O、N(含量恒定16%) 基本组成单位:氨基酸(aa) 1.结构:20种 R为羟基:丝氨酸、酪氨酸、苏氨酸,最常见的化学修饰—磷酸化与去磷酸化部位 R为巯基:半胱氨酸,a在酶中组成活性中心b巯基氧化,维持蛋白质结构 酸性氨基酸:谷氨酸、天冬氨酸 碱性氨基酸:精氨酸、赖氨酸、组氨酸 2.理化性质:两性电解质:等电点(PI)概念 (1)PH>PI带负电 (2)PH<PI带正电 3.功能:除个别氨基酸(甘氨酸合成血红素、结合胆肝酸)以外,氨基酸的主要功能为合成蛋白质 氨基酸通过肽键形成多肽链 1.肽键为蛋白质主键, 2.N端到C端即氨基端到羧基端 蛋白质的结构: 一级结构:(1)氨基酸在蛋白质或多肽中的组成和排列顺序 (2)由编码基因的序列决定 二级结构:在一级结构的基础上折叠盘旋形成二级结构 α螺旋:氢键(影响螺旋形成的因素:电荷、位阻,不易形成氢键的氨基酸如羟脯氨基酸) β片层 无规卷曲 次级键的作用为维持蛋白的空间结构:氢键、盐键、范德华力、疏水键、二硫键 考点:二级结构的几种形式及其影响因素 三级结构:在二级结构基础上进一步折叠、盘旋形成 (1)形状为椭圆形 (2)维持结构:次级键,主要为疏水键 (3)疏水基团在内,亲水基团在外:变性蛋白质是由于疏水基团暴露在外 意义:活性区域的形成 四级结构:概念:由二个或以上的具有三级结构的多肽链组成,此具有三级结构的多肽链的称为亚基 并非所有的蛋白质只有在形成三级或四级结构以后才具有功能,有的蛋白质在一级结构时就具有功能 蛋白质的理化性质: 1.280nm具有的最大吸收峰 2.高分子化合物,不易通过半透膜 3.两性电解质,也有等电点 4.沉淀和变性 (1)沉淀:沉淀是指蛋白质从溶液中析出的现象 蛋白质在溶液中存在的稳定因素:表面电荷、水合膜 蛋白质沉淀法:盐析法、有机化合物法、金属离子 蛋白质分离法:分子量不同:分子筛 表面电荷不同:层析法 (2)变性:指在外界理化因素的影响下,蛋白质的次级键被打断,而肽键未断,蛋白质的空间结构遭到破坏,而一级结构未改变导致蛋白质的理化性质和生物学功能改变 理化性质改变 1不对称性增加,粘稠度增加 2易同化学试剂起反应 3易被蛋白酶水解 4功能减弱或丧失 5往往会沉淀:蛋白质变性后往往会沉淀,但沉淀的蛋白质不一定变性。 沉淀但不变性的方法:盐析 冷乙醇或冷丙酮 蛋白质的变性后的复性 蛋白质的功能:举例说明蛋白质的一级结构和高级结构与蛋白功能的关系 分子病:概念:基因突变引起的蛋白质变化:遗传性疾病 第二章 核酸 碱基组成 + 戊糖 + 磷酸 → 核苷酸 DNA ACTG 脱氧核糖 √ RNA ACUG 核糖 √ 主键:3′,5′磷酸二酯 键 方向性:5′→ 3′ DNA的一级结构:1.碱基的组成和排列顺序 2.遗传信息就蕴藏在碱基的排列顺序之中 3.人类基因组计划就是测定碱基的排列顺序 二级结构:碱基组成特点 1.A=T G=C 2.对同一种属和同一个体中碱基组成无组织器官特异性 3.有种属特异性 4.不随年龄、外环境或营养状况的改变而改变 双螺旋结构: 1.平行的,走向相反的两条多核酸链通过碱基互补配对形成 碱基在内、磷酸、戊糖在外 2.右手螺旋 每上升一圈含10个碱基对,螺距3.4nm 3.大沟、小沟 三级结构 核小体:概念 RNA: 均为单链结构,但局部可形成双链 mRNA:5′帽 3′尾 PolyA 编码区AUG——UAG、UAA、UGA 针对3′尾PolyA可从总的RNA中分离mRNA tR

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